Активность ферментов дыхательной цепи митохондрий лейкоцитов крови в условиях токсического гепатита, индуцированного на фоне пищевого лишения белка

Автор: Волощук О.Н., Копыльчук Г.П.

Журнал: Журнал стресс-физиологии и биохимии @jspb

Статья в выпуске: 4 т.11, 2015 года.

Бесплатный доступ

Полное функционирование системы энергоснабжения лейкоцитов является одним из важнейших факторов эффективной работы системы иммунного контроля. Основными ферментами системы биотрансформации лейкоцитов являются NADH-убиквитинредуктаза, маркер комплекса I активности дыхательной цепи и сукцинатдегидрогеназа, ключевой фермент комплекса II дыхательной цепи. Цель исследования - изучить активность NADH-убиквитин-редуктазы и сукцинатдегидрогеназы митохондрий лейкоцитов крови в условиях токсического гепатита, индуцированного на фоне пищевого лишения белка. Показано, что в условиях ацетаминофен-индуцированного гепатита наблюдается восстановление ферментативной активности NADH-ubiquitin-редуктазы при фоновой активации сукцинат-зависимого пути митохондриального окисления. Сделан вывод, что пищевое лишение или белок является фактором, усугубляющим дисбаланс системы биотрансформации энергии в лейкоцитах крыс с токсическим гепатитом. Установленные изменения активности лейкоцитов в митохондриях с ключевыми энзимами дыхательной цепи можно рассматривать как один из механизмов, направленных на поддержание энергоснабжения лейкоцитов на уровне, достаточном для их функционирования. Результаты исследований могут быть использованы для биохимического обоснования терапевтических подходов к устранению и коррекции последствий нарушений энергетического метаболизма лейкоцитов в условиях гепатита, вызванного ацетаминофеном, усугубляемого лихорадкой пищевого белка.

Еще

Короткий адрес: https://sciup.org/14323978

IDR: 14323978

Список литературы Активность ферментов дыхательной цепи митохондрий лейкоцитов крови в условиях токсического гепатита, индуцированного на фоне пищевого лишения белка

  • Andringa K.K., Bajt M.L., Jaeschke H., Bailey S.M. (2008) Mitochondrial Protein Thiol Modifications in Acetaminophen Hepatotoxicity: Effect on HMG-CoA Synthase. Toxicol. Lett., 177 (3). 188-197
  • Biswas S., Ray M., Misra S., Dutta D.P., Ray S. (1997) Selective inhibition of mitochondrial respiration and glycolysis in human leukaemic leucocytes by methylglyoxol. J. Biochem., 323, 343-348
  • Cecchini G. (2003) Function and structure of complex II of the respiratory chain. Annu. Rew. Biochem., 77, 77-109
  • Finel M., Skehel J.M., Albracht S.P.J., Fearnley I.M., Walker J.E. (1992) Resolution of NADH:ubiquinone oxidoreductase from bovine heart mitochondria into two subcomplexes, one of which contains the redox centers of the enzyme. Biochemistry., 31, 11425-11434
  • Heard K.J., Green J.L., James L.P., Judge B.S., Zolot L., Rhyee S., Dart R.C. (2011) Acetaminophencysteine adducts during therapeutic dosing and following overdose. BMC Gastroenterology, 11, 20-29
  • Jones A.J.Y., Hirs J. (2013) A spectrophotometric coupled enzyme assay to measure the activity of succinate dehydrogenase. Analytical Biochemistry., 442, 19-23
  • Kramer P.A., Ravi S., Chacko B., Johnson M.S., Darley-Usmar V.M. (2014) A review of the mitochondrial and glycolytic metabolism in human platelets and leukocytes: Implications for their use as bioenergetic biomarkers. Redox Biology, 2, 206-210
  • MacIver N.J., Jacobs S.R., Wieman H.L., Wofford J.A., Coloff J.L., Rathmell J.C. (2008) Glucose metabolism in lymphocytes is a regulated process with significant effects on immune cell function and survival. J. Leukocyte Biol., 84 (4), 949-957
  • Marchenko M.M., Voloshchuk O.N. (2014) The state of the energy-supply system of the blood leukocytes in the dynamics of guerin's carcinoma growth under the conditions of the low-level irradiation. Biomed. Chem., 60 (6), 631-635
  • Miles B. (2003) The electron Transport Chain. LSM., 2, 1-11
  • Reeves P.G., Nielsen F.H., Fahey G.C. (1993) AIN-93 Purified Diets for Laboratory Rodents: Final Report of the American Institute of Nutrition Ad Hoc Writing Committee on the Reformulation of the AIN-76A Rodent Diet. J. Nutr., 5, 1939-1951
  • Sharova I.V., Vekshin N.L. (2004) Rotenone-insensitive NADH oxydation in mitochondrial suspension occurs by NADH dehydrogenase of respiratory chain fragments. Biophysic., 49, 814-821
  • Voloshchuk O.N., Kopylchuk G.P. (2015) The Peculiarities of the Structural and Functional State of the Cytochrome Component of the Liver Mitochondrial Respiratory Chain under Conditions of Acetaminophen-Induced Hepatitis on the Background of Alimentary Protein Deprivation. Biophysics., 60 (3), 420-424
Еще
Статья научная