Активность основных ферментов синтеза полиаминов в природных изолятах Escherichia coli

Активность основных ферментов синтеза полиаминов в природных изолятах Escherichia coli

Автор: Ахова Анна Викторовна, Шегина Елена Сергеевна, Лаврикова Анастасия Леонидовна, Кузнецова Марина Валентиновна, Ткаченко Александр Георгиевич

Журнал: Вестник Пермского университета. Серия: Биология @vestnik-psu-bio

Рубрика: Микробиология

Статья в выпуске: 3, 2019 года.

Бесплатный доступ

Исследована способность природных изолятов Escherichia coli, выделенных из разных мест обитания, декарбоксилировать лизин, орнитин и аргинин. Данный признак является широко распространенным среди E. coli, поскольку лишь у 7% изолятов не было выявлено способности декарбоксилировать ни одну из трех аминокислот. Способность декарбоксилировать аргинин встречалась реже, чем способность декарбоксилировать лизин или орнитин. Природные изоляты характеризовались разными комбинациями аргинин-, орнитин- и лизиндекарбоксилазной активностей. Наиболее часто встречалось сочетание лизиндекарбоксилазной и орнитиндекарбоксилазной активности, в то время как сочетание орнитиндекарбоксилазной и аргининдекарбоксилазной активности в отсутствие способности декарбоксилировать лизин не выявлено. Зависимости наличия способности декарбоксилировать ту или иную аминокислоту изолятом от источника выделения не установлено.

Еще

Кадаверин, путресцин, спермидин, декарбоксилаза, лизин, аргинин

Короткий адрес: https://sciup.org/147227091

IDR: 147227091   |   DOI: 10.17072/1994-9952-2019-3-291-299

Список литературы Активность основных ферментов синтеза полиаминов в природных изолятах Escherichia coli

  • Шумков М.С. и др. Изменение экспрессии ldcC Escherichia coli как фактор адаптации к антибиотикам // Вестник Пермского университета. Сер. Биология. 2010. Вып. 1. С. 36-40.
  • Applebaum D., Dunlap J., Morris D. Comparison of the biosynthetic and biodegradative ornithine decarboxylases of Escherichia coli // Biochemistry. 1977. Vol. 16, № 8. P. 1580-1584.
  • Auger E., Bennett G. Regulation of lysine decarboxylase activity in Escherichia coli K-12 // Archives of Microbiology. 1989. Vol. 151, № 5. P. 466-468.
  • Blethen S., Boeker E., Snell E. Arginine decarboxylase from Escherichia coli. I. Purification and specificity for substrates and coenzyme // Journal of Biological Chemistry. 1968. Vol. 243, № 8. P. 1671-1677.
  • Bowman W., Tabor C., Tabor H. Spermidine biosynthesis. Purification and properties of propylamine transferase from Escherichia coli // Journal of Biological Chemistry.1973. Vol. 248, № 7. P. 2480-2486.
  • Buch J., Boyle S. Biosynthetic arginine decarboxylase in Escherichia coli is synthesized as a precursor and located in the cell envelope // Journal of Bacteriology. 1985. Vol. 163, № 2. P. 522-527.
  • Castanie-Cornet M. et al. Control of acid resistance in Escherichia coli // Journal of Bacteriology. 1999. Vol. 181. P. 3525-3535.
  • Chattopadhyay M., Chen W., Tabor H. Escherichia coli glutathionylspermidine synthetase/amidase: phylogeny and effect on regulation of gene expression // FEMS Microbiology Letters. 2013. Vol. 338, № 2. P. 132-140.
  • Höltta E., Jänne J., Pispa J. Ornitine decarboxylase from Escherichia coli: stimulation of the enzyme activity by nucleotides // Biochemical and Biophysical Research Communications. 1972. Vol. 47. P. 1165-1171.
  • Igarashi K., Kashiwagi K. Modulation of cellular function by polyamines // International Journal of Biochemistry and Cell Biology. 2010. Vol. 42, № 1. P. 39-51.
  • Kanjee U. et al. The enzymatic activities of the Escherichia coli basic aliphatic amino acid decarboxylases exhibit a pH zone of inhibition // Biochemistry. 2011. Vol. 50, № 43. P. 9388-9398.
  • Kanjee U., Houry W.A. Mechanisms of acid resistance in Escherichia coli // Annual Review of Microbiology. 2013. Vol. 67. P. 65-81.
  • Kikuchi Y., Kurahashi O., Nagano T. RpoSdependent expression of the second lysine decarboxylase gene in Escherichia coli // Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry. 1997. Vol. 62, № 6. P. 1267-1270.
  • Kim J., Choi S., Lee J. Lysine decarboxylase expression by Vibrio vulnificus is induced by SoxR in response to superoxide stress // Journal of Bacteriology. 2006. Vol. 188, № 24. P. 8586-8592.
  • Kusano T. et al. Polyamines: essential factors for growth and survival // Planta. 2008. Vol. 228, № 3. P. 367-381.
  • Kyriakidis D., Tiligada E. Signal transduction and adaptive regulation through bacterial two-component systems: the Escherichia coli AtoSC paradigm // Amino Acids. 2009. Vol. 37, № 3. P. 443-458.
  • Lemonnier M., Lane D. Expression of the second lysine decarboxylase gene of Escherichia coli // Microbiology. 1998. Vol. 144, № 3. P. 751-760.
  • Markham G. et al. S-adenosylmethionine synthetase from Eschericgia coli // Journal of Biological Chemistry. 1980. Vol. 255. P. 9082-9092.
  • Meng S., Bennett G. Nucleotide sequence of the Escherichia coli cad operon: a system for neutralization of low extracellular pH // Journal of Bacteriology. 1992. Vol. 174, № 8. P. 2659-2669.
  • Moeller V. Simplified tests for some amino acid decarboxylases and for the arginine dihydrolase system // Acta Pathologica et Microbiologica Scandinavica. 1955. Vol. 36. P. 158-172.
  • Morris D., Fillingame R. Regulation of amino acid decarboxylation // Annual Review of Biochemistry. 1974. Vol. 43. P. 303-321.
  • Pegg A. Functions of polyamines in mammals // Journal of Biological Chemistry. 2016. Vol. 291, № 29. P. 14904-14912.
  • Pomposiello P., Bennik M., Demple B. Genome-wide transcriptional profiling of the Escherichia coli responses to superoxide stress and sodium salicylate // Journal of Bacteriology. 2001. Vol. 183, № 13. P. 3890-3902.
  • Richard H., Foster J. Escherichia coli glutamate- and arginine-dependent acid resistance systems increase internal pH and reverse transmembrane potential // Journal of Bacteriology. 2004. Vol. 186, № 18. P. 6032-6041.
  • Sabo D. et al. Purification and physical properties of inducible Escherichia coli lysine decarboxylase // Biochemistry. 1974. Vol. 13. P. 662-670.
  • Tabor C.W., Tabor H. Polyamines in microorganisms // Microbiological Reviews. 1985. Vol. 49. P. 81-99.
  • Wu W., Morris D. Biosynthetic arginine decarboxylase from Escherichia coli. Purification and properties // Journal of Biological Chemistry. 1973. Vol. 248, № 5. P. 1687-1695.
  • Wendisch V. Microbial production of amino acidrelated compounds // Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology. 2017. Vol. 159. P. 255-269.
  • Wertheimer S., Leifer Z. Putrescine and spermidine sensitivity of lysine decarboxylase in Escherichia coli: evidence for a constitutive enzyme and its mode of regulation // Biochemical and Biophysical Research Communications. 1983. Vol. 114, № 2. P. 882-888.
  • Wright J., Boyle S. Negative control of ornithine decarboxylase and arginine decarboxylase by adenosine-3,5-monophosphate in E. coli // Molecular and General Genetics. 1982. Vol. 186. P. 482-487.
Еще
Статья научная
QR-код для установки приложения SciUp Наведите камеру и скачайте бесплатное приложение SciUp