Активность пероксидазы в органах и тканях деревьев березы повислой

Автор: Галибина Наталия Алексеевна, Целищева Юлия Леонидовна, Андреев Владимир Петрович, Софронова Ирина Николаевна, Никерова Михайловна

Журнал: Ученые записки Петрозаводского государственного университета @uchzap-petrsu

Рубрика: Биология

Статья в выпуске: 4 (133), 2013 года.

Бесплатный доступ

На деревьях березы повислой с разной степенью проявления узорчатости в структуре древесины в течение вегетационного сезона изучали активности кислых и основных пероксидаз во флоэмной и ксилемной частях камбиальной зоны. Для обеих форм березы повислой в тканях флоэмы активность пероксидазы была выше, чем в тканях ксилемы. Были выявлены отрицательные корреляции между активностью пероксидазы и интенсивностью камбиального роста. К июню, когда в стволовой части начинаются ростовые процессы, активность пероксидазы существенно снижалась по сравнению с маем, когда камбий еще неактивен. В конце июля продолжительные высокие температуры привели к существенному торможению камбиальной активности. При этом в ксилеме и во флоэме наблюдалось увеличение пероксидазной активности как для кислых, так и для основных форм фермента. Наличие высокой ферментативной активности обнаружено только в тканях ствола с узорчатым строением. У безузорчатых растений активность пероксидазы не изменялась. Обсуждаются возможные пути участия пероксидазы в процессах аномального морфогенеза древесных растений.

Еще

Карельская береза, пероксидазы, крахмал, пигменты

Короткий адрес: https://sciup.org/14750438

IDR: 14750438

Список литературы Активность пероксидазы в органах и тканях деревьев березы повислой

  • Андреев В. П., Соболев П. С., Зайцев Д. О., Галибина Н. А., Зыкина Н. С., Плясунова Л. Ю., Романова М. И. Взаимодействие цинк-тетрафенилпорфина, бромистого пропаргила и пероксидазы хрена с анилинами//Ученые записки Петрозаводского государственного университета. Сер. «Естественные и технические науки». 2011. № 6 (119). C. 7-15.
  • Андреев И. М. Функции вакуоли в клетках высших растений//Физиология растений. 2001. Т. 48. С. 777-778.
  • Андреева В. А. Фермент пероксидаза: участие в защитном механизме растений. М.: Наука, 1988. 129 с.
  • Бухов Н.Г. Динамическая световая регуляция фотосинтеза//Физиология растений. 2004. Т. 51. С. 825-837.
  • Гавриленко В. Ф., Жигалова Т. В. Большой практикум по фотосинтезу. М.: Издательский центр «Академия», 2003. 256 с.
  • Газарян И. Г., Хушпульян Д. М., Тишков В. И. Особенности структуры и механизма действия пероксидазы растений//Успехи биологической химии. 2006. Т. 46. С. 303-322.
  • Галибина Н. А., Красавина М. С., Новицкая Л. Л., Софронова И. Н. Ферменты метаболизации сахарозы при формировании аномалий карельской березы//Структурные и функциональные отклонения от нормального роста и развития растений под воздействием факторов среды: Материалы междунар. конф. Петрозаводск: Карельский научный центра РАН, 2011. С. 79-84.
  • Галибина Н. А., Теребова Е. Н. Свойства клеточных оболочек тканей ствола Betula pendula Roth//Дендроэкология и лесоведение: Материалы всероссийской конф. Красноярск: Институт леса им. В. Н. Сукачева СО РАН, 2007. С. 32-35.
  • Дымова О. В., Гриб И., Головко Т. К., Стржалка К. Состояние пигментного аппарата зимне-и летнезеленых листьев теневыносливого растения Ajuga reptans//Физиология растений. 2010. Т. 57. С. 809-818.
  • Кретович В. Л. Биохимия растений. М.: Высш. шк., 1986. 503 с.
  • Новицкая Ю. Е. Особенности физиолого-биохимических процессов в хвое и побегах ели в условиях Севера. Л.: Наука, 1985. 116 с.
  • Полесская О. Г., Каширина Е. И., Алехина Н. Д. Изменение активности антиоксидантных ферментов в листьях и корнях пшеницы в зависимости от формы и дозы азота в среде//Физиология растений. 2004. Т. 51. С. 686-691.
  • Попов В. К., Авраменко Р С., Филоненко Е. В. Способ диагностики узорчатой древесины карельской березы//Описание изобретения к патенту Российской Федерации. 1996. № 2063679.
  • Рогожин В. В. Пероксидаза как компонент антиоксидантной системы живых организмов. СПб.: ГИОРД, 2004. 240 с.
  • Черепанова Е. А. Хитин-специфичные пероксидазы растений: Дис.. канд. биол. наук. Уфа, 2005. 275 с.
  • Шарова Е. И. Клеточная стенка растений. СПб.: Изд-во СПбГУ, 2004. 156 с.
  • Borсhert R. Time course and spatial distribution of phenylalanine ammonia lyase and peroxidase activity in wounded potato tuber tissue//Plant Physiol. 1978. Vol. 62. P. 789-793.
  • Brownleader M. D., Hopkins J., Mobasheri A. et al. Role of extension peroxidase in tomato (Lycopercicon esculentum Mill.) seedling growth//Planta. 2002. Vol. 210. P. 668-676.
  • Dehon L., Macheix J. J., Durand M. Involvement of peroxidases in the formation of the brown coloration of heartwood in Juglans nigra//Journal of Experimental Botany. 2002. Vol. 53. P. 303-311.
  • Donaldson L. A. Lignification and lignin topochemistry -an ultrastructural view//Phytochem. 2001. Vol. 57. P. 859-873.
  • Fry S. C. Phenolic components of the primary cell wall and their possible role in the hormonal regulation of growth//Planta. 1979. Vol. 146. P. 343-351.
  • Gove J. P., Hoyle M. C. The isozymic similarity of indoleacetic acid oxidase to peroxidase in bich and horseradish//Plant Physiol. 1975. Vol. 56. P. 684-687.
  • Hawkins S., Boudet A. Defense lignin and hydroxycinnamyl alcohol dehydrogenase activities in wounded Eucalyptus gunnii//Forest Path. 2003. Vol. 33. P. 91-104.
  • Jansen M. A. K., Van den Noort R. E., Tan M. Y. et al. Phenol-oxidizing peroxidases contribute to the protection of plants from ultraviolet radiation stress//Plant Physiol. 2001. Vol. 126. P. 1012-1023.
  • Kawano T. Roles of the reactive oxygen species-generating peroxidase reactions in plant defense and growth induction//Plant Cell Rep. 2003. Vol. 21. P. 829-837.
  • Kuzniak E. Transgenic plants: an insight into oxidative stress tolerance mechanisms//Acta physiol. Plant. 2002. Vol. 24. P. 97-113.
  • Lichtenthaler H. K. Vegetation stress: an introduction to the stress concept in plants//J. Plant Physiol. 1996. Vol. 148. P. 4-14.
  • McDougall G. J. Cell-wall proteins from Sitka spruce xylem are selectively insolubilised during formation of dehydrogenation polymers of coniferyl alcohol//Phytochem. 2001. Vol. 57. P. 157-163.
  • Pucher G. W., Leavenworth C. S., Vickery H. B. Determination of starch in plant tissues//Analyt. Chem. 1948. Vol. 20. P. 850-853.
  • Rizhsky L., Hallak-Herr E., Van Breusegem F. et al. Double antisence plants lacking ascorbate peroxidase and catalase are less sensitive to oxidative stress than single antisense plants lacking ascorbate peroxidase or catalase//Plant J. 2002. Vol. 32. P. 329-342.
  • Wallace G., Fry S. C. Action of diverse peroxidases and laccases on six wall-related phenolic compounds//Phytochemistry. 1999. Vol. 52. P. 769-773.
  • Zang J., Kirkham M. B. Drought-stress induced changes in activities of superoxide dismutase, catalase and peroxidase in wheat species//Plant cell physiol. 1994. Vol. 35. P. 785-791.
  • Zhang J., Kirkham M. B. Enzymatic Responses of the Ascorbate-Glutathione Cycle to Drought in Sorghum and Sunflower Plants//Plant Sci. 1996. Vol. 113. P. 139-147.
Еще
Статья научная