Генетическая инженерия как инструмент модификации состава запасных белков и повышения питательной ценности зерна у злаков

Генетическая инженерия как инструмент модификации состава запасных белков и повышения питательной ценности зерна у злаков

Автор: Эльконин Л.А., Доманина И.В., Итальянская Ю.В.

Журнал: Сельскохозяйственная биология @agrobiology

Рубрика: Обзоры

Статья в выпуске: 1 т.51, 2016 года.

Бесплатный доступ

За последние годы генная инженерия стала одним из методов генетического улучшения возделываемых растений, в том числе эффективным инструментом изменения состава запасных белков зерна у злаковых культур - основного источника продуктов питания для человека. В обзоре описаны разные подходы, используемые в этих исследованиях, а именно введение генетических конструкций, которые обеспечивают синтез белков, отсутствующих у сорта-реципиента; индуцируют РНК-сайленсинг генов, кодирующих белки с низкой питательной ценностью; регулируют пул аминокислот в эндосперме зерновки. Рассматриваются работы, в которых сообщается о введении дополнительных генов высокомолекулярных глютенинов ( 1Dx5, 1Ax1, 1Bx17, 1By18, 1Dy10 и др.) в геномы различных линий и сортов мягкой пшеницы. В этих работах были созданы трансгенные линии с улучшенными хлебопекарными свойствами зерна (повышенная сила муки и эластичность теста). Помимо прикладного значения, такие исследования позволяют понять роль отдельных генов высоко- и низкомолекулярных глютенинов в формировании признаков качества муки. Приводятся примеры получения безмаркерных трансгенных линий пшеницы, экспрессирующих гены 1Dy10 и 1Bx14, а также переноса генов высокомолекулярных глютенинов в геномы других злаковых культур - ржи, кукурузы, сорго. Обсуждаются возможности использования РНК-интерференции для получения информации о механизмах образования белковых телец, стекловидного эндосперма, а также роли различных классов проламинов и глютенинов в технологических свойствах муки и теста. Приводятся примеры создания трансгенной кукурузы с улучшенной питательной ценностью посредством РНК-сайленсинга генов зеинов, подавление синтеза которых ведет к накоплению других белков с более высоким содержанием лизина и триптофана, трансгенного сорго с улучшенной переваримостью белков за счет сайленсинга гена g-кафи-рина (белка, образующего поверхностный слой белковых телец, устойчивого к действию пепсина), трансгенной пшеницы с подавленным синтезом глиадинов, мука которой обладает низкой токсичностью для людей, подверженных целиакии и вынужденных соблюдать безглютениновую диету. Приводится пример природного РНК-сайленсинга: у мутанта риса со сниженным уровнем глютелина в локусе Lgc1 обнаружена делеция между двумя кодирующими последовательностями, одна из которых имеет инвертированную ориентацию. Описываются генно-инженерные подходы для повышения содержания лизина: введение нечувствительных к ретроингибированию генов дигидропиколин-синтазы (DHPS) и аспартаткиназы, усиливающих синтез лизина; подавление экспрессии гена zlkr / sdh, регулирующего его катаболизм; введение генов, контролирующих синтез белков с высоким содержанием лизина (гистонов и др.). Обсуждаются перспективы использования генно-инженер-ных методов создания сортов с улучшенной питательной ценностью зерна, которые связаны с применением безмаркерных технологий, повышением точности встраивания генетических конструкций, применением методов редактирования генома с помощью искусственно сконструированных нуклеаз.

Еще

Трансгенные растения, рнк-сайленсинг, проламины, белковые тельца, эндосперм, злаковые культуры

Короткий адрес: https://sciup.org/142133655

IDR: 142133655   |   DOI: 10.15389/agrobiology.2016.1.17rus

Список литературы Генетическая инженерия как инструмент модификации состава запасных белков и повышения питательной ценности зерна у злаков

  • Hiei Y., Ishida Y., Komari T. Progress of cereal transformation technology mediated by Agrobacterium tumefaciens. Front. Plant Sci., 2014, 5: 628 ( ) DOI: 10.3389/fpls.2014.00628
  • Sparks C.A., Doherty A., Jones H.D. Genetic transformation of wheat via Agrobacterium-mediated DNA delivery. Methods Mol. Biol., 2014, 1099: 235-250 ( ) DOI: 10.1007/978-1-62703-715-0_19
  • Godwin I.D., Williams S.B., Pandit P.S., Laidlaw H.K.C. Multifunctional grains for the future: genetic engineering for enhanced and novel cereal quality. In Vitro Cell & Dev. Biol.-Plant, 2009, 45(3): 383-399 ( ) DOI: 10.1007/s11627-008-9175-5
  • Shewry P.R., Halford N.G. Cereal seed storage proteins: structures, properties and role in grain utilization. J. Exp. Botany, 2002, 53(370): 947-958 ( ) DOI: 10.1093/jexbot/53.370.947
  • Gibbon B.C., Larkins B.A. Molecular genetic approaches to developing quality protein maize. Trends in Genetics, 2005, 21(4): 227-233 ( ) DOI: 10.1016/j.tig.2005.02.009
  • Holding D.R. Recent advances in the study of prolamin storage protein organization and function. Plant Sci., 2014, 5: 276 ( ) DOI: 10.3389/fpls.2014.00276
  • Metakovsky E.V., Novoselskaya A.Y., Sozinov A.A. Genetic analysis of gliadin components in winter wheat using two-dimensional polyacrylamide gel electrophoresis. Theor. Appl. Genet., 1984, 69: 31-37.
  • Gil-Humanes J., Piston F., Shewry P.R., Tosi P., Barro F. Suppression of gliadins results in altered protein body morphology in wheat. J. Exp. Bot., 2011, 62(12): 4203-4213 ( ) DOI: 10.1093/jxb/err119
  • Prasanna B.M., Vasal S.K., Kassahun B., Singh N.N. Quality protein maize. Curr. Sci., 2001, 81: 1308-1319.
  • Shull J.M., Watterson J.J., Kirleis A.W. Proposed nomenclature for the alcohol soluble proteins (kafirins) of Sorghum bicolor (L. Moench) based on molecular weight, solubility, and structure. J. Agric. Food Chem., 1991, 39(1): 83-87.
  • Belton P.S., Delgadillo I., Halford N.G., Shewry P.R. Kafirin structure and functionality. J. Cereal Sci., 2006, 44: 272-286 ( ) DOI: 10.1016/j.jcs.2006.05.004
  • De Mesa-Stonestreet N.J., Alavi S., Bean S.R. Sorghum proteins: the concentration, isolation, modification, and food applications of kafirins. J. Food Sci., 2010, 75: 90-104 ( ) DOI: 10.1111/j.1750-3841.2010.01623.x
  • Wong J.H., Marx D.B., Wilson J.D., Buchanan B.B., Lemaux P.G., Pedersen J.F. Principal component analysis and biochemical characterization of protein and starch reveal primary targets for improving sorghum grain. Plant Sci., 2010, 179: 598-611 ( ) DOI: 10.1016/j.plantsci.2010.08.020
  • Grootboom A.W., Mkhonza N.L., Mbambo Z., O’Kennedy M.M., da Silva L.S., Taylor J., Taylor J.R.N., Chikwamba R., Mehlo L. Co-suppression of synthesis of major α-kafirin sub-class together with γ-kafirin-1 and γ-kafirin-2 required for substantially improved protein digestibility in transgenic sorghum. Plant Cell Rep., 2014, 33: 521-537 ( ) DOI: 10.1007/s00299-013-1556-5
  • Oria M.P., Hamaker B.R., Shull J.M. Resistance of sorghum α-, β-and γ-kafirins to pepsin digestion. J. Agric. Food Chem., 1995, 43: 2148-2153.
  • Duodu K.G., Taylor J.R.N., Belton P.S., Hamaker B.R. Factors affecting sorghum protein digestibility. J. Cereal Sci., 2003, 38: 117-131 ( ) DOI: 10.1016/S0733-5210(03)00016-X
  • Saito Y., Shigemitsu T., Yamasaki R., Sasou A., Goto F., Kishida K., Kuroda M., Tanaka K., Morita S., Satoh S., Masumura T. Formation mechanism of the internal structure of type I protein bodies in rice endosperm: relationship between the localization of prolamin species and the expression of individual genes. The Plant J., 2012, 70: 1043-1055 ( ) DOI: 10.1111/j.1365-313X.2012.04947.x
  • Takemoto Y., Coughlan S.J., Okita T.W., Satoh H., Ogawa M., Kumamaru T. The rice mutant esp2 greatly accumulates the glutelin precursor and deletes the protein disulfide isomerase. Plant Physiol., 2002, 128: 1212-1222 ( ) DOI: 10.1104/pp.010624
  • Takaiwa F., Hirose S., Takagi H., Yang L., Wakasa Y. Deposition of a recombinant peptide in ER-derived protein bodies by retention with cysteine-rich prolamins in transgenic rice seed. Planta, 2009, 229: 1147-1158 ( ) DOI: 10.1007/s00425-009-0905-7
  • Barro F., Rooke L., Bekes F., Gras P., Tatham A.S., Fido R., Lazzeri P.A., Shewry P.R., Barcelo P. Transformation of wheat with high molecular weight subunit genes results in improved functional properties. Nat. Biotechnol., 1997, 15: 1295-1299 ( ) DOI: 10.1038/nbt1197-1295
  • Rakszegi M., Bekes F., Lang L., Tamas L., Shewry P.R., Bedo Z. Technological quality of transgenic wheat expressing an increased amount of a HMW glutenin subunit. J. Cereal Sci., 2005, 42: 15-23 ( ) DOI: 10.1016/j.jcs.2005.02.006
  • Rakszegi M., Pastori G., Jones H.D., Bekes F., Butow B. Technological quality of field grown transgenic lines of commercial wheat cultivars expressing the 1A61 HMW glutenin subunit gene. J. Cereal Sci., 2008, 47: 310-321 ( ) DOI: 10.1016/j.jcs.2007.04.010
  • Blechl A., Lin J., Nguyen S., Chan R., Anderson O.D., Dupont F.M. Transgenic wheats with elevated levels of Dx5 and/or Dy10 high-molecular-weight glutenin subunits yield doughs with increased mixing strength and tolerance. J. Cereal Sci., 2007, 45: 172-183 ( ) DOI: 10.1016/j.jcs.2006.07.009
  • Masci S., D’Ovidio R., Scossa F., Patacchini C., Lafiandra D. Production and characterization of a transgenic bread wheat line over-expressing a low molecular-weight glutenin subunit gene. Mol. Breed., 2003, 12(3): 209-222 ( ) DOI: 10.1023/A:1026346823301
  • Leon E., Marin S., Gimenez M.J., Piston F., Rodriguez-Quijano M., Shewry P.R., Barro F. Mixing properties and dough functionality of transgenic lines of a commercial wheat cultivar expressing the 1A61, 1D65 and 1Dy10 HMW glutenin subunit genes. J. Cereal Sci., 2009, 49: 148-156 ( ) DOI: 10.1016/j.jcs.2008.08.002
  • He G.Y., Rooke L., Steele S., Bekes F., Gras P., Tatham A.S., Fido R., Barcelo P., Shewry P.R., Lazzeri P. Transformation of pasta wheat (Triticum turgidum L. var. durum) with high-molecular-weight glutenin subunit genes and modification of dough functionality. Mol. Breed., 1999, 5(4): 377-386 ( ) DOI: 10.1023/A:1009681321708
  • Gadaleta A., Blechl A.E., Nguyen S., Cardone M.F., Ventura M., Quick J.S., Blanco A. Stably expressed D-genome derived HMW glutenin subunit genes transformed into different durum wheat genotypes change dough mixing properties. Mol. Breed., 2008, 22: 267-279 ( ) DOI: 10.1007/s11032-008-9172-8
  • Tosi P., D’Ovidio R., Napier J.A., Bekes F., Shewry P.R. Expression of epitope-tagged LMW glutenin subunits in the starchy endosperm of transgenic wheat and their incorporation into glutenin polymers. Theor. Appl. Genet., 2004, 108: 468-476 ( ) DOI: 10.1007/s00122-003-1459-x
  • Tosi P., Masci S., Giovangrossi A., D’Ovidio R., Bekes F. Modification of the low molecular weight (LMW) glutenin composition of transgenic durum wheat: Effects on glutenin polymer size and gluten functionality. Mol. Breed., 2005, 16: 113-126 ( ) DOI: 10.1007/s11032-005-5912-1
  • Liu X., Jin W., Liu J., Zhao H., Guo A. Transformation of wheat with the HMW-GS 1Bx14 gene without markers. Russ. J. Genet., 2011, 47(2): 182-188 ( ) DOI: 10.1134/S1022795411010066
  • Altpeter F., Vasil V., Srivastava V., Vasil I.K. Integration and expression of the high-molecular-weight glutenin subunit 1A61 gene into wheat. Nat. Biotechnol., 1996, 14: 1155-1159 ( ) DOI: 10.1038/nbt0996-1155
  • Sangtong V., Moran L., Chikwamba R., Wang K., Woodman-Clikeman W., Long J., Lee M., Scott P. Expression and inheritance of the wheat Glu-1DX5 gene in transgenic maize. Theor. Appl. Genet., 2002, 105(6-7): 937-945 ( ) DOI: 10.1007/s00122-002-1036-8
  • Kumar T., Dweikat I., Sato S., Ge Z., Nersesian N., Elthon T., Bean S., Ioerger B.P., Tiley M., Clemente T. Modulation of kernel storage proteins in grain sorghum (Sorghum bicolor (L.) Moench). Plant Biotechnol. J., 2012, 10: 533-544 ( ) DOI: 10.1111/j.1467-7652.2012.00685.x
  • Ali N., Datta S.K., Datta K. RNA interference in designing transgenic crops. GM Crops, 2010, 1(4): 207-213 ( ) DOI: 10.4161/gmcr.1.4.13344
  • Katoch R., Thakur N. Advances in RNA interference technology and its impact on nutritional improvement, disease and insect control in plants. Appl. Biochem. Biotechnol., 2013, 169(5): 1579-1605 ( ) DOI: 10.1007/s12010-012-0046-5
  • Younis A., Siddique M.I., Kim C.-K., Lim K.-B. RNA Interference (RNAi) induced gene silencing: a promising approach of hi-tech plant breeding. Int. J. Biol. Sci., 2014, 10(10): 1150-1158 ( ) DOI: 10.7150/ijbs.10452
  • Gil-Humanes J., Piston F., Hernando A., Alvarez J.B., Shewry P.R., Barro F. Silencing of γ-gliadins by RNA interference (RNAi) in bread wheat. J. Cereal Sci., 2008, 48: 565-568 ( ) DOI: 10.1016/j.jcs.2008.03.005
  • Gil-Humanes J., Piston F., Gimenez M.J., Martın A., Barro F. The introgression of RNAi silencing of γ-gliadins into commercial lines of bread wheat changes the mixing and technological properties of the dough. PLoS ONE, 2012, 7(9): e45937 ( ) DOI: 10.1371/journal.pone.0045937
  • Wieser H., Koehler P., Folck A., Becker D. Characterization of wheat with strongly reduced α-gliadin content. 9th Annual Gluten Workshop, 14-16 September, 2006, San Fransisco, California, USA/G.L. Lookhart, P.K.W. Ng (eds.). AACC, St Paul, MN, 2006: 13-16.
  • Altenbach S.B., Tanaka C.K., Allen P.V. Quantitative proteomic analysis of wheat grain proteins reveals differential effects of silencing of omega-5 gliadin genes in transgenic lines. J. Cereal Sci., 2014, 59: 118-125 ( ) DOI: 10.1016/j.jcs.2013.11.008
  • Gil-Humanes J., Pistón F., Tollefsen S., Sollid L.M., Barro F. Effective shutdown in the expression of celiac disease-related wheat gliadin T-cell epitopes by RNA interference. PNAS USA, 2010, 107(39): 17023-17028 ( ) DOI: 10.1073/pnas.1007773107
  • Segal G., Song R., Messing J. A new opaque variant of maize by a single dominant RNA-interference-inducing transgene. Genetics, 2003, 165: 387-397.
  • Huang S., Frizzi A., Florida C.A., Kruger D.E., Luethy M.H. High lysine and high tryptophan transgenic maize resulting from the reduction of both 19-and 22-kD α-zeins. Plant Mol. Biol., 2006, 61: 525-535 ( ) DOI: 10.1007/s11103-006-0027-6
  • Wu Y., Messing J. RNA interference-mediated change in protein body morphology and seed opacity through loss of different zein proteins. Plant Physiol., 2010, 153: 337-347 ( ) DOI: 10.1104/pp.110.154690
  • Wu Y., Holding D.R., Messing J. g-Zeins are essential for endosperm modification in quality protein maize. PNAS USA, 2010, 107(29): 12810-12815 ( ) DOI: 10.1073/pnas.1004721107
  • Guo X., Yuan L., Chen H., Sato S.J., Clemente T.E., Holding D.R. Non-redundant function of zeins and their correct stoichiometric ratio drive protein body formation in maize endosperm. Plant Physiol., 2013, 162: 1359-1369 ( ) DOI: 10.1104/pp.113.218941
  • Da Silva L.S., Jung R., Zhao Z.Y., Glassman K., Grootboom A.W., Mehlo L., O’Kennedy M.M., Taylor J., Taylor J.R.N. Effect of suppressing the synthesis of different kafirin sub-classes on grain endosperm texture, protein body structure and protein nutritional quality in improved sorghum lines. J. Cereal Sci., 2011, 54: 160-167 ( ) DOI: 10.1016/j.jcs.2011.04.009
  • Da Silva L.S., Taylor J., Taylor J.R.N. Transgenic sorghum with altered kafirin synthesis: kafirin solubility, polymerization and protein digestion. J. Agric. Food Chem., 2011, 59: 9265-9270 ( ) DOI: 10.1021/jf201878p
  • Эльконин Л.А., Доманина И.В., Итальянская Ю.В., Ракитин А.Л., Равин Н.В. Трансгенное сорго с улучшенной перевариваемостью запасных белков и модифицированным типом эндосперма, полученное с помощью агробактериальной трансформации в культуре in vitro. Мат. V Всерос. симп. «Трансгенные растения: технология создания, биологические свойства, применение, безопасность». М., 2014: 239-242.
  • Oria M.P., Hamaker B.R., Axtell J.D., Huang C.P. A highly digestible sorghum mutant cultivar exhibits a unique folded structure of endosperm protein bodies. PNAS USA, 2000, 97: 5065-5070 ( ) DOI: 10.1073/pnas.080076297
  • Nagamine A., Matsusaka H., Ushijima T., Kawagoe Y., Ogawa M., Okita T.W., Kumamaru T. A role for the cysteine-rich 10 kDa prolamin in protein body I formation in rice. Plant Cell Physiol., 2011, 52(6): 1003-1016 ( ) DOI: 10.1093/pcp/pcr053
  • Kim H.-J., Lee J.-Y., Yoon U.-H., Lim S.H., Kim Y.-M. Effects of reduced prolamin on seed storage protein composition and the nutritional quality of rice. Int. J. Mol. Sci., 2013, 14: 17073-17084 ( ) DOI: 10.3390/ijms140817073
  • Kawakatsu T., Hirose S., Yasuda H., Takaiwa F. Reducing rice seed storage protein accumulation leads to changes in nutrient quality and storage organelle formation. Plant Physiol., 2010, 154: 1842-1854 ( ) DOI: 10.1104/pp.110.164343
  • Kusaba M., Miyahara K., Lida S., Fukuoka H., Takario T., Sassa H., Nishimura M., Nishio T. Low glutenin content 1: a dominant mutation that suppresses the glutenin multigene family via RNA silencing in rice. Plant Cell, 2003, 15: 1455-1467 ( ) DOI: 10.1105/tpc.011452
  • Ufaz S., Galili G. Improving the content of essential amino acids in crop plants: goals and opportunities. Plant Physiol., 2008, 147(3): 954-961 ( ) DOI: 10.1104/pp.108.118091
  • Falco S.C., Keeler S.J., Rice J.A. Chimeric genes and methods for increasing the lysine and threonine content of the seeds of plants. US Patent 5,773,691. A01H 5/00. E. I. Du Pont de Nemours and Company. Appl. No.: 474,633. Filed: Jun. 7, 1995. Date of Patent: Jun. 30, 1998.
  • Huang S., Kruger D.E., Frizzi A., D’Ordine R.L., Florida C.A., Adams W.R., Brown W.E., Luethy M.H. High-lysine corn produced by the combination of enhanced lysine biosynthesis and reduced zein accumulation. Plant Biotechnol. J., 2005, 3: 555-569 ( ) DOI: 10.1111/j.1467-7652.2005.00146.x
  • Houmard N.M., Mainville J.L., Bonin C.P., Huang S., Luethy M.H., Malvar T.M. High-lysine corn generated by endosperm-specific suppression of lysine catabolism using RNAi. Plant Biotechnol. J., 2007, 5: 605-614 ( ) DOI: 10.1111/j.1467-7652.2007.00265.x
  • Frizzi A., Huang S., Gilbertson L.A., Armstrong T.A., Luethy M.H., Malvar T.M. Modifying lysine biosynthesis and catabolism in corn with a single bifunctional expression/silencing transgene cassette. Plant Biotechnol. J., 2008, 6(1): 13-21 ( ) DOI: 10.1111/j.1467-7652.2007.00290.x
  • Long X., Liu Q., Chan M., Wang Q., Sun S.S.M. Metabolic engineering and profiling of rice with increased lysine. Plant Biotechnol. J., 2012, 11(4): 490-501 ( ) DOI: 10.1111/pbi.12037
  • Huang S., Frizzi A., Florida C.A., Kruger D.E., Luethy M.H. High lysine and high tryptophan transgenic maize resulting from the reduction of both 19-and 22-kD α-zeins. Plant Mol. Biol., 2006, 61: 525-535 ( ) DOI: 10.1007/s11103-006-0027-6
  • Wong H.W.,·Liu Q.,·Sun S.S.M. Biofortification of rice with lysine using endogenous histones. Plant Mol. Biol., 2015, 87: 235-248 ( ) DOI: 10.1007/s11103-014-0272-z
  • Yu P., Zhang Z., Zhu S., Liu A. Seed-specific expression of the lysine-rich protein gene sb401 significantly increases both lysine and total protein content in maize seeds. Mol. Breed., 2004, 14(1): 1-7 ( ) DOI: 10.1023/B:MOLB.0000037990.23718.d6
  • Yue J., Li C., Zhao Q., Zhu D., Yu J. Seed-specific expression of a lysine-rich protein gene, GhLRP, from cotton significantly increases the lysine content in maize seeds. Int. J. Mol. Sci., 2014, 15(4): 350-365 ( ) DOI: 10.3390/ijms15045350
  • Рукавцова Е.Б., Лебедева А.А., Захарченко Н.С., Бурьянов Я.И. Пути создания биобезопасных трансгенных безмаркерных растений. Физиология растений, 2012, 60(1): 17-30.
  • Tuteja N., Verma S., Sahoo R.K., Raveendary S., Reddy IN B.L. Recent advances in development of marker-free transgenic plants: Regulation and biosafety concern. J. Biosci., 2012, 37: 167-197 ( ) DOI: 10.1007/s12038-012-9187-5
  • De Paepe A., De Buck S., Nolf J., Van Lerberge E., Depicker A. Site-specific T-DNA integration in Arabidopsis thaliana mediated by the combined action of CRE recombinase and fC31 integrase. Plant J., 2013, 75: 172-184 ( ) DOI: 10.1111/tpj.12202
  • Bortesia L., Fischer R. The CRISPR/Cas9 system for plant genome editing and beyond. Biotechnol. Adv., 2015, 33: 41-52 ( ) DOI: 10.1016/j.biotechadv.2014.12.006
Еще
Статья обзорная
QR-код для установки приложения SciUp Наведите камеру и скачайте бесплатное приложение SciUp