Спиральные параметров регулярных -спиралей в белках

Α-Спираль, 310-спираль, π-спираль и -спираль были отмечены в белковых структурах. На них приходится 32% от остатка, 4%, 0.3% и 0.2%, соответственно. Однако эти проценты зависят по разрешения разрешающих структур и способа для присвоения вторичной структуры. Отобранный набор данных, содержащий 2901 белковые цепи с менее, чем25% последовательной идентичности и разрешением  1.6 Å (R-значение 0.25), был использован в данном анализе. Вторичные структуры присвоений выполняются DSSP, STRIDE и SECSTR для π-спиралей.HELFIT программа определяет спиральные параметры-высоту тона, аминокислотный остаток на виток, радиус, и направленность и p = rmsd/(N-1)1/2 для π-спиралей, где RMSD является среднеквадратичным отклонением от оптимальной подобранной спирали и N является длиной спирали. р-значение оценивает спиральную регулярность и все регулярные π- спирали с р = 0.10Å были определены. Спиральные параметры π-спиралей сопоставлены со спиральными параметрами канонических π-спиралей и другим видам белковых спиралей.