Изменение экспрессии антиоксидантных генов при росте Escherichia coli на различных источниках углерода и энергии
Автор: Петерс М.А., Музыка Н.Г., Тюленев А.В., Октябрьский О.Н., Смирнова Г.В.
Журнал: Вестник Пермского университета. Серия: Биология @vestnik-psu-bio
Рубрика: Микробиология
Статья в выпуске: 4, 2016 года.
Бесплатный доступ
Стрессы бактерий нередко сопровождаются усилением продукции активных форм кислорода (АФК). Вследствие этого уровень экспрессии антиоксидантных генов может играть важную роль в адаптации бактерий к изменяющимся условиям среды. В данной работе, используя аэробно растущие культуры E. coli, мы изучили влияние источников углерода и энергии на экспрессию антиоксидантных генов katG, katE и sodA, кодирующих, соответственно, каталазы HPI, HPII и Mn-супероксиддисмутазу. При росте на сукцинате, малате, а-кетоглутарате и ацетате как единственных источниках углерода и энергии, экспрессия гена katG была, соответственно, в 1.5, 1.6, 1.7 и 2.3 раза выше, чем при росте на глюкозе. Экспрессия гена katE у бактерий, растущих на сукцинате, малате, а-кетоглутарате или ацетате, была выше, чем у растущих на глюкозе, в 1.8, 1.95, 1.5 и 2.1 раза, соответственно. При росте на глюкозе, сукцинате и малате наблюдалось снижение экспрессии гена sodA в течение периодики. На ацетате экспрессия sodA оставалась постоянной и превышала уровень, характерный для глюкозы в 1.2-1.8 раза. Скорость продукции супероксида и накопление Н2О2 в среде снижались в условиях, способствующих повышенной экспрессии антиокси-дантных генов.
Супероксид, н2о2, каталазы hpi и hpii, mn-супероксиддисмутаза, бактерии
Короткий адрес: https://sciup.org/147204795
IDR: 147204795
Список литературы Изменение экспрессии антиоксидантных генов при росте Escherichia coli на различных источниках углерода и энергии
- Anjem A., Imlay J.A. Mononuclear iron enzymes are primary targets of hydrogen peroxide stress//J. Biol. Chem. 2012. Vol. 287. P. 15544-15556
- Compan I., Touati D. Interaction of six global transcriptional regulators in expression of manganese superoxide dismutase in Escherichia coli K12//J. Bacteriol. 1993. Vol. 175. P. 1687-1696
- Gonzalez-Flecha B., Demple B. Metabolic sources of hydrogen peroxide in aerobically growing Escherichia coli//J. Biol. Chem. 1995. Vol. 270. P. 13681-13687
- Gort A.S., Ferber D.M., Imlay J.A. The regulation and role of the periplasmic copper, zinc superoxide dismutase of Escherichia coli//Mol. Microbiol. 1999. Vol. 32. P. 179-191
- Gu M., Imlay J.A. Superoxide poisons mononuclear iron enzymes by causing mismetallation//Mol. Microbiol. 2013. Vol. 89. P. 123-134
- Hengge-Arronis R. Signal transduction and regulatory mechanisms involved in control of the oS (RpoS) subunit of RNA polymerase//Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2002. Vol. 66. P. 373-395
- Ihssen J., Egli T. Specific growth rate and not cell density controls the general stress response in Escherichia coli//Microbiology. 2004. Vol. 150. P. 1637-1648
- Imlay J.A. Cellular defenses against superoxide and hydrogen peroxide//Annu. Rev. Biochem. 2008. Vol. 77. P. 755-776
- Imlay J.A., Fridovich I. Assay of metabolic superox-ide production in Escherichia coli//J. Biol. Chem. 1991. Vol. 266. P. 6957-6965
- Ivanava A. et al. Role of rpoS (katF) in oxyR-independent regulation of hydroperoxidase I in Escherichia coli//Mol. Microbiol. 1994. Vol. 12. P. 571-578
- Korshunov S., Imlay J.A. Detection and quantification of superoxide formed within the periplasm of Escherichia coli//J. Bacteriol. 2006. Vol. 188. P. 6326-6334
- Messner K.R., Imlay J.A. The identification of primary sites of superoxide and hydrogen peroxide formation in the aerobic respiratory chain and sulfite reductase complex of Escherichia coli//J. Biol. Chem. 1999. Vol. 274. P. 10119-10128
- Miller J.H. Experiments in molecular genetics. New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press. 1972
- Seaver L.C., Imlay J.A. Alkyl hydroperoxide reduc-tase is the primary scavenger of endogenous hydrogen peroxide in Escherichia coli//J. Bacteriol. 2001. Vol. 183. P. 7173-7181
- Skulachev V. Uncoupling: new approaches to an old problem of bioenergetics//Biochim. Biophys. Acta. 1998. Vol. 1363. P. 100-124
- Storz G., Taraglia L.A., Ames B.N. Transcriptional regulator of oxidative stress-inducible genes: direct activation by oxidation//Science. 1990. Vol. 248. P. 194-198
- Tao K. et al. Molecular cloning and nucleotide sequencing of oxyR, the positive regulatory gene of a regulon for an adaptive response to oxidative stress in Escherichia coli: homologies between OxyR protein and a family of bacterial activator proteins//Mol. Gen. Genet. 1989. Vol. 218. P. 371-376