Эмбриональный метаболизм оксида азота и его связь с постэмбриональным ростом у кур (Gallus gallus domesticus L.) и перепелов (Coturnix coturnix L.)

Автор: Долгорукова А.М., Титов В.Ю., Кочиш И.И., Фисинин В.И., Никонов И.Н., Косенко О.В., Мясникова О.В.

Журнал: Сельскохозяйственная биология @agrobiology

Рубрика: Репродуктивные технологии, физиология развития

Статья в выпуске: 4 т.55, 2020 года.

Бесплатный доступ

Развитие эмбриона сопряжено с интенсивной продукцией оксида азота (NO). Многие процессы, происходящие в эмбриогенезе (в частности, дифференциация тканей, апоптоз), NO-зависимы. Однако оперативный контроль метаболитов NO в живых тканях затруднен, и о функциональной активности оксида азота обычно судят по результатам влияния блокаторов его синтеза, так называемых соединений - доноров NO и аргинина как источника NO. Но такой подход не позволяет установить механизм взаимосвязи между проявлением эффектов оксида азота и его метаболизмом. Есть данные, что миогенез также относится к NO-зависимым процессам. Например, сообщалось, что аргинин, блокаторы NO-синтазы и доноры NO влияют на развитие мышц. В то же время имеющиеся результаты довольно противоречивы. Отсутствие данных о связи метаболизма оксида азота и наблюдаемых эффектов не позволяет детализировать предположение о роли оксида азота в миогенезе, определяющих ее механизмах, а следовательно, ограничивает возможность использования NO для коррекции развития организма животного. В настоящем исследовании мы, применив высокочувствительный и высокоспецифичный ферментный сенсор, впервые показали взаимозависимость метаболизма оксида азота в эмбрионе и особенностей постэмбрионального развития у разных видов птицы. Цель работы - изучить связь интенсивности синтеза и окисления NO в эмбрионе с эмбриональным и постэмбриональным ростом птицы и оценить возможность регуляции этого процесса для повышения мясной продуктивности. Эксперименты проводили в условиях вивария (ФГБУ СГЦ «Загорское», ЭПХ ВНИТИП, г. Сергиев Посад, Московская обл., 2017-2019 годы) на курах и перепелах разных пород. Установлено, что оксид азота в эмбрионах птиц одного вида синтезируется со сравнительно равной интенсивностью. Об этом судили по суммарной концентрации всех метаболитов NO и в большинстве случаев достоверных расхождений не обнаружили. В то же время резко разнится интенсивность окисления NO до нитрата. По этому показателю различия между эмбрионами яичных и мясных пород, линий и кроссов достигают нескольких порядков. В эмбрионах яичных происходит преимущественно накопление оксида азота в составе соединений-доноров. К концу эмбриогенеза их концентрация достигает нескольких сотен микромолей. В эмбрионах мясных пород преобладает окисление NO до нитрата. Внутри породы, линии и кросса показатель интенсивности окисления NO варьирует не более чем на 10-15 %. Показано, что окисление происходит в основном в мышечной ткани. Экзогенно введенные в эмбрион доноры NO окисляются с той же интенсивностью, что и эндогенно синтезированные. Блокатор синтеза NO снижал общее содержание его метаболитов, но не изменял количественного соотношения между донорами NO и нитратом. Следовательно, анализируемый показатель связан с особенностями тканей эмбриона и интенсивность окисления NO в эмбрионе служит, таким образом, маркером этих особенностей. Она коррелирует с мясной продуктивностью и является показателем, присущим породе, линии и кроссу. Этот показатель не сцеплен с полом эмбриона, не зависит от возраста несушки и условий ее содержания. Он может полностью или частично наследоваться. Таким образом, это очень чувствительный и специфичный генетически обусловленный показатель. Двукратное изменение количества окисленного NO при использовании доноров NO и блокаторов его синтеза не оказало достоверного влияния на скорость прироста живой массы. Механизм эмбрионального окисления NO и его взаимосвязи с развитием мышечной ткани пока неизвестен.

Еще

Домашняя птица, оксид азота, доноры no, нитрат, эмбриогенез, постэмбриональный рост

Короткий адрес: https://sciup.org/142226335

IDR: 142226335   |   DOI: 10.15389/agrobiology.2020.4.794rus

Список литературы Эмбриональный метаболизм оксида азота и его связь с постэмбриональным ростом у кур (Gallus gallus domesticus L.) и перепелов (Coturnix coturnix L.)

  • Tiwari M., Prasad S., Pandey A., Premkumar K., Tripathi A., Gupta A., Chetan D., Yadav P., Shrivastav T., Chaube S. Nitric oxide signaling during meiotic cell cycle regulation in mammalian oocytes. Frontiers in Bioscience (Scholar Edition), 2017, 9: 307-18 (doi: 10.2741/s489).
  • Khan H., Kusakabe K., Wakitani S., Hiyama M., Takeshita A., Kiso Y. Expression and localization of NO synthase isoenzymes (iNOS and eNOS) in development of the rabbit placenta. J. Reprod. Dev., 2012, 58(2): 231-236 ( ). DOI: 10.1262/jrd.11-128t
  • Von Mandach U., Lauth D., Huch R. Maternal and fetal nitric oxide production in normal and abnormal pregnancy. Journal of Maternal-Fetal and Neonatal Medicine, 2003, 13(1): 22-27 ( ). DOI: 10.1080/jmf.13.1.22.27
  • Blum J., Morel C., Hammon H., Bruckmaier R., Jaggy A., Zurbriggen A., Jungi T. High constitutional nitrate status in young cattle. Comparative Biochemistry and Physiology A-Molecular & Integrative Physiology, 2001, 130(2): 271-282 ( DOI: 10.1016/s1095-6433(01)00390-7)
  • Battaglia C., Ciottii P., Notarangelo L., Fratto R., Facchinetti F., De Aloysio D. Embryonic production of nitric oxide and its role in implantation: a pilot study. Journal of Assisted Reproduction and Genetics, 2003, 20(11): 449-454 (doi: 10.1023/B:JARG.0000006706.21588.0d).
  • Kim Y., Chung H., Simmons R., Billiar T. Cellular non-heme iron content is a determinant of nitric oxide-mediated apoptosis, necrosis, and caspase inhibition. J. Biol. Chem., 2000, 275(15): 10954-10961 ( ).
  • DOI: 10.1074/jbc.275.15.10954
  • Li J., Billiar T., Talanian R., Kim Y. Nitric oxide reversibly inhibits seven members of the caspase family via S-nitrosylation. Biochemical and Biophysical Research Communications, 1997, 240(2): 419-424 ( ).
  • DOI: 10.1006/bbrc.1997.7672
  • Malyshev I., Zenina T., Golubeva L., Saltykova V., Manukhina E., Mikoyan V., Kubrina L., Vanin A. NO-dependent mechanism of adaptation to hypoxia. Nitric Oxide, 1999, 3(2): 105-113 ( ).
  • DOI: 10.1006/niox.1999.0213
  • Cazzato D., Assi E., Moscheni C., Brunelli S., De Palma C., Cervia D., Perrotta C., Clementi E. Nitric oxide drives embryonic myogenesis in chicken through the upregulation of myogenic differentiation factors. Experimental Cell Research, 2014, 320 (2): 269-280 ( ).
  • DOI: 10.1016/j.yexcr.2013.11.006
  • Stamler J., Meissner G. Physiology of nitric oxide in skeletal muscle. Physiol Rev., 2001, 81(1): 209-237 ( ).
  • DOI: 10.1152/physrev.2001.81.1.209
  • Ulibarri J., Mozdziak P., Schultz E., Cook C., Best T. Nitric oxide donors, sodium nitroprusside and S-nitroso-N-acetylpencillamine, stimulate myoblast proliferation in vitro. In Vitro Cell Dev. Biol. Anim., 1999, 35(4): 215-218 ( ).
  • DOI: 10.1007/s11626-999-0029-1
  • Long J., Lira V., Soltow Q., Betters J., Sellman J., Criswell D. Arginine supplementation induces myoblast fusion via augmentation of nitric oxide production. J. Muscle Res. Cell Motil., 2006, 27(8): 577-584 ( ).
  • DOI: 10.1007/s10974-006-9078-1
  • Anderson J.E. A role for nitric oxide in muscle repair: nitric oxide-mediated activation of muscle satellite cells. Molecular Biology of the Cell, 2000, 11(5): 1859-1874 ( ).
  • DOI: 10.1091/mbc.11.5.1859
  • Lee H., Baek M., Moon K., Song W., Chung Ch., Ha D., Kang M-S. Nitric Oxide as a messenger molecule for myoblast fusion. J. Biol. Chem., 1994, 269(20): 14371-4.
  • Ribeiro M., Ogando D., Farina M., Franchi A. Epidermal growth factor modulation of prostaglandins and nitrite biosynthesis in rat fetal membranes. Prostaglandins Leukotrienes and Essential Fatty Acids, 2004, 70(1): 33-40 ( ).
  • DOI: 10.1016/j.plefa.2003.08.003
  • Samengo G., Avik A., Fedor B., Whittaker D., Myung K., Wehling-Henricks M., Tidball J. Age-related loss of nitric oxide synthase in skeletal muscle causes reductions in calpain S-nitrosylation that increase myofibril degradation and sarcopenia. Aging Cell, 2012, 11(6): 1036-1045 ( ).
  • DOI: 10.1111/acel.12003
  • Li Y., Wang Y., Willems E., Willemsen H., Franssens L., Buyse J., Decuypere E., Everaert N. In ovo L-arginine supplementation stimulates myoblast differentiation but negatively affects muscle development of broiler chicken after hatching. Journal of Animal Physiology and Animal Nutrition, 2016, 100(1): 167-177 ( ).
  • DOI: 10.1111/jpn.12299
  • Tirone M., Conti V., Manenti F., Nicolosi P., D'Orlando C., Azzoni E., Brunelli S. Nitric oxide donor molsidomine positively modulates myogenic differentiation of embryonic endothelial progenitors. PLoS ONE, 2016, 11(10): e0164893 ( ).
  • DOI: 10.1371/journal.pone.0164893
  • Vanin A. EPR characterization of dinitrosyl iron complexes with thiol-containing ligands as an approach to their identification in biological objects: an overview. Cell Biochem. Biophys., 2018, 76(1): 3-17 ( ).
  • DOI: 10.1007/s12013-017-0811-8
  • Титов В.Ю., Косенко О.В., Старкова Е.С., Кондратов Г.В., Борхунова Е.Н., Петров В.А., Осипов А.Н. Ферментный сенсор позволяет определить недетектируемые другими методами формы доноров оксида азота в живых тканях. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины, 2016, 162(7): 123-127 ( ).
  • DOI: 10.1007/s10517-016-3557-1
  • Titov V.Yu., Dolgorukova A.M., Fisinin V.I., Borkhunova Ye.N., Kondratov G.V., Slesarenko N.A., Kochish I.I. The role of nitric oxide (NO) in the body growth rate of birds. World Poultry Science Journal, 2018, 74(4): 675-686 ( ).
  • DOI: 10.1017/S0043933918000661
  • Tarpey M., Wink D., Grisham M. Methods for detection of reactive metabolites of oxygen and nitrogen: in vitro and in vivo considerations. American Journal of Physiology-Regulatory Integrative and Comparative Physiology, 2004, 286(3): R431-R444 ( ).
  • DOI: 10.1152/ajpregu.00361.2003
  • Hickok J., Sahni S., Shen H., Arvind A., Antoniou C., Fung L., Thomas D. Dinitrosyliron complexes are the most abundant nitric oxide-derived cellular adduct. Biological parameters of assembly and disappearance. Free Radic. Biol. Med., 2011, 51(8): 1558-1566 ( ).
  • DOI: 10.1016/j.freeradbiomed.2011.06.030
  • Severina I., Bussygina O., Pyatakova N., Malenkova I., Vanin A. Activation of soluble guanylate cyclase by NO donors-S-nitrosothiols, and dinitrosyl-iron complexes with thiol-containing ligands. Nitric Oxide, 2003, 8(3): 155-163 (
  • DOI: 10.1016/s1089-8603(03)00002-8)
  • Vanin A. Dinitrosyl iron complexes with thiolate ligands: physico-chemistry, biochemistry and physiology. Nitric Oxide, 2009, 21(1): 1-13 ( ).
  • DOI: 10.1016/j.niox.2009.03.005
  • Борхунова Е.Н., Кондратов Г.В., Титов В.Ю. Морфобиохимическая характеристика скелетных мышц кур на примере линий Б56 и Б79. Российский ветеринарный журнал. Сельскохозяйственные животные, 2014, 3: 22-30.
  • Винникова Э.З., Титов В.Ю. Определение фенотипически невыраженных форм страуса. Птицеводство, 2008, 12: 33-34.
Еще
Статья научная