Mycobacterium smegmatis обладает активными генами метаболизма полиаминов

Mycobacterium smegmatis обладает активными генами метаболизма полиаминов

Автор: Замахаев М.В., Григоров А.С., Капрельянц А.С., Шумков М.С.

Журнал: Вестник Пермского университета. Серия: Биология @vestnik-psu-bio

Рубрика: Микробиология

Статья в выпуске: 3, 2018 года.

Бесплатный доступ

На основе анализа транскриптомного и протеомного профилей впервые продемонстрирована экспрессия в клетках Mycobacterium smegmatis генов метаболизма полиаминов. Присутствие их продуктов показано как на уровне мРНК, так и в виде соответствующих ферментов. Реконструированный путь синтеза полиаминов начинается с аргинина и приводит к появлению путресцина за счёт разложения агматина. Ферментов обычного для энтеробактерий варианта наработки путресцина в результате декарбоксилирования орнитина найдено не было. Деградация полиаминов осуществляется через гамма-аминомасляную кислоту и заканчивается сукцинатом, который направляется в цикл Кребса. Хотя самих полиаминов в клетках M. smegmatis обнаружить не удалось, вероятность их фактического нахождения у микроорганизмов данной группы сохраняется, и они вполне могут проявлять себя при каких-либо стрессовых воздействиях или в специфических условиях, которые ещё предстоит выявить.

Еще

Полиамины, путресцин, микобактерии

Короткий адрес: https://sciup.org/147227030

IDR: 147227030

Список литературы Mycobacterium smegmatis обладает активными генами метаболизма полиаминов

  • Ахова А.В., Ткаченко А.Г. Лизиндекарбоксилазная активность как фактор резистентности Escherichia coli к фторхинолонам // Микробиология. 2009. Т. 7, № 5. С. 636-640.
  • Ткаченко А.Г., Пожидаева О.Н., Шумков М.С. Роль полиаминов в формировании множественной антибиотикоустойчивости Escherichia coli в условиях стрессорных воздействий // Биохимия. 2006. Т. 71, № 9. С. 1287-1296.
  • Ткаченко А.Г., Шумков М.С. Роль путресцина в регуляции уровня oS субъединицы РНК-полимеразы в клетках Escherichia coli при переходе к стационарной фазе // Биохимия. 2004. Т. 69, № 8. С. 1079-1087.
  • Ткаченко А.Г., Шумков М.С., Ахова А.В. Адаптивные функции полиаминов Escherichia coli при сублетальных воздействиях антибиотиков // Микробиология. 2009. Т. 78, № 1. C. 32-41.
  • Carver T. et al. Artemis: an integrated platform for visualization and analysis of high-throughput sequence-based experimental data // Bioinformatics. 2012. Vol. 28, № 4. P. 464-469. DOI: 10.1093/bioinformatics/btr703
  • Herbst E.J., Weaver R.H., Keister D.L. The gram reaction and cell composition: diamines and poly-amines // Arch. Biochem. Biophys. 1958. Vol. 75, № 1. P.171-177.
  • Igarashi K., Kashiwagi K. Modulation of cellular function by polyamines // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2010. Vol. 42, № 1. P. 39-51.
  • Ignatov D. V. et al. Dormant non-culturable Mycobac-terium tuberculosis retains stable low-abundant mRNA // BMC Genomics. 2015. № 16. P. 954.
  • DOI: 10.1186/s12864-015-2197-6
  • Jain A., Tyagi A.K. Role of polyamines in the synthesis of RNA in mycobacteria // Mol. Cell Biochem. 1987. Vol. 78, № 1. P. 3-8.
  • Paulin L.G., Brander E.E., Poso H.J. Specific inhibition of spermidine synthesis in Mycobacteria spp. by the dextro isomer of ethambutol // Antimicrob Agents Chemother. 1985. Vol. 28, № 1. P. 157-159.
  • Poso H., Paulin L., Brander E. Specific inhibition of spermidine synthase from mycobacteria by etham-butol // Lancet. 1983. Vol. 8364, № 2. P. 1418.
  • Rhee K. Y. et al. Central carbon metabolism in Myco-bacterium tuberculosis: an unexpected frontier // Trends Microbiol. 2011. № 7. P. 307-314. Epub 2011 May 10.
  • DOI: 10.1016/j.tim.2011.03.008
  • Robinson M.D., McCarthy D.J., Smyth G.K. edgeR: a Bioconductor package for differential expression analysis of digital gene expression data // Bioin-formatics. 2010. Vol. 26, № 1. P.139-140.
  • DOI: 10.1093/bioinformatics/btp616
  • Samartzidou H., Delcour A.H. Excretion of endogenous cadaverine leads to a decrease in porin-mediated outer membrane permeability // J. Bacte-riol. 1999. Vol. 181, № 3. P. 791-798.
  • Sarathy J.P., Lee E., Dartois V. Polyamines inhibit porin-mediated fluoroquinolone uptake in myco-bacteria // PLoS One. 2013. Vol. 8, № 6. P. e65806.
  • DOI: 10.1371/journal.pone.0065806
  • Sarkar N.K., Shankar S., Tyagi A.K. Polyamines exert regulatory control on mycobacterial transcription: a study using RNA polymerase from Mycobacte-rium phlei // Biochem. Mol. Biol. Int. 1995. Vol. 35, № 6. P. 1189-1198.
  • Shleeva M.O. et al. Dormant ovoid cells of Mycobac-terium tuberculosis are formed in response to gradual external acidification // Tuberculosis (Ed-inb). 2011. Vol. 91, № 2. P. 146-154. Epub 2011 Jan 22.
  • DOI: 10.1016/j.tube.2010.12.006
  • Speer A. et al. Porins Increase Copper Susceptibility of Mycobacterium tuberculosis // J. Bacteriol. 2013. Vol. 195, № 22. P. 5133-5140.
  • Tabor C.W., Tabor H. Polyamines in microorganisms // Microbiol. Rev. 1985. Vol. 49. P. 81-99.
  • Trutneva K. et al. Protein composition of Mycobacte-rium smegmatis differs significantly between active cells and dormant cells with ovoid morphology // Front. Microbiol. - Microbial Physiology and Metabolism (in press).
  • WHO. Global tuberculosis report. Geneva, 2016.
  • Yoshida M. et al. Polyamine stimulation of the synthesis of oligopeptide-binding protein (OppA) -Involvement of a structural change of the Shine-Dalgarno sequence and the initiation codon AUG in OppA mRNA // J. Biol. Chem. 1999. Vol. 274, № 32. P. 22723-22728.
  • Yoshida М. Kashiwagi K., Shigemasa A. A unifying model for the role of polyamines in bacterial cell growth, the polyamine modulon // J. Biol. Chem. 2004. Vol. 279, № 44. P. 46008-46013.
Еще
Статья научная
QR-код для установки приложения SciUp Наведите камеру и скачайте бесплатное приложение SciUp