Окислительная модификация гемоглобина изолированных эритроцитов в инкубационной среде, содержащей нитрит натрия и селенит натрия
Автор: Гусейнова Севиндж Явус, Гулиева Ругия Таирага, Дадашов Мурсал Зубайил, Джафаров Ахверди Исмаил, Яхъяева Флорида Радик, Гусейнов Токай Магеррам
Журнал: Science for Education Today @sciforedu
Рубрика: Биологические, химические, медицинские науки
Статья в выпуске: 5 (33), 2016 года.
Бесплатный доступ
Рассмотрено влияние нитрита натрия и селенита натрия при их совместном и одиночном воздействии на процессы окисления гемоглобина (Hb), перекисного окисления липидов (ПОЛ), активность антиоксидантных (АО) энзимов - глутатионпероксидазы (ГП) и каталазы в эритроцитах человека invitro. Выявлено, что нитриты оказывают значительное воздействие на окислительные процессы в эритроцитах и Hb, а селенит натрия ослабляет развитие нитрит-индуцированного окислительного процесса в эритроцитах и снижает образование метгемоглобина (MetHb) на 25-40 %. Оказывая значительное воздействие на окислительные процессы в эритроцитах, нитриты не приводят к заметному возрастанию показателей ПОЛ в них. Под воздействием нитрита происходит незначительное изменение активности АО фермента ГП (до 20-30 %), активность каталазы во всех случаях существенно падает (в 1,5-2 раза). Нитриты в инкубационной среде способствуют увеличению концентраций мембранного оксигемоглобина и MetHb, а селенит натрия оказывает тормозящее действие на этот процесс.
Нитрит натрия, селенит натрия, эритроциты, метгемоглобин, глутатионпероксидаза, каталаза, перекисное окисление липидов, мембранный гемоглобин
Короткий адрес: https://sciup.org/147137758
IDR: 147137758 | DOI: 10.15293/2226-3365.1605.15
Список литературы Окислительная модификация гемоглобина изолированных эритроцитов в инкубационной среде, содержащей нитрит натрия и селенит натрия
- Реутов В. П., Сорокина Е. Г., Каюшин Л. П. Участвуют ли нитритные ионы в регуляции систем внутри-и межклеточной сигнализации?//Вопр. мед. химии. -1994. -Т. 40, № 6. -С. 31-35.
- Hanafy K. A., Martin E., Murad F. CCTeta, a novel soluble guanylyl cyclase-interacting protein//J. Biol. Chem. -2004. -Vol. 279, № 45. -Р. 46946-46953.
- Yoshida К., Kasama К. Biotransformation of nitric oxide.//Environ. Health Perspect. -1987. -Vol. 73. -P. 201-205.
- Gladyshev V. N. Selenoproteins and selenoproteomes//Selenium: Its molecular biology and role in human health/Ed. D. L. Hatfield, M. J. Berry, V. N. Gladyshev. -Springer, 2006. -P. 101-112.
- Szebeni J., Winterbourn C. C., Carrell R. W. Oxidative interactions between haemoglobin and membrane lipid. A liposome model//Biochem. J. -1984. -Vol. 220, № 3. -P. 685-692.
- Моин В. М. Простой и специфический метод определения активности глутатионпероксидазы в эритроцитах//Лаб. Дело. -1986. -№ 12. -C. 724-727.
- Королюк М. А. Метод определения активности каталазы//Лаб. дело. -1988. -Т. 64, № 3. -С. 16-17.
- Mengel C. F., Kann H. E. Effect of in vivo hyperoxid of erythrocytes, III in vivo peroxidation of erythrocytes lipid.//J. Nutr. Chemical Invest. -1966. -Vol. 45. -P. 1150-1159.
- Худсон Д. Ж. Статистика для физиков. -М.: Мир, 1990. -242 с.
- Widmer C. C. et al. Hemoglobin can attenuate hydrogen peroxide induced oxidative stress by acting as an antioxidative peroxidise//Antioxidants and Redox signalling. -2010. -Vol. 12, № 2. -P. 185-199.
- Low P. S. Role of hemoglobin denatyration and band 3 clustering in initiating red cell removal//Red Blood Cell Aging/Eds M. Magnani, A. De Flora). -New York: Plenum Press, 1991. -P. 173-183.
- Реутов В. П., Сорокина Е. Г., Охотин В. Е., Косицин Н. С. Циклические превращения NO в организме млекопитающих. -М.: Наука, 1998. -159 c.
- Ванин А. Ф., Кубрина Л. Н., Лисовская И. Л., Маленкова И. В., Четвериков А. Г. Эндогенные нитрозильные комплексы гемового и негемового железа в клетках и тканях.//Биофизика. -1971. -Т. 16. -С. 650-658.
- Ванин А. Ф. Динитрозильные комплексы железа эндогенные сигнальные агенты в клетках и тканях животных и человека (Гипотеза)//Биофизика. -2004. -Т. 49, Вып. 4. -С. 581-568.
- Стародубцева М. Н., Черенкевич С. Н. Механизмы реакций гемоглобина с пероксинитритом в водно-солевом растворе//Изв. НАН Беларуси. Серия медико-биол. наук. -2003. -№ 2. -C. 86-90.
- Hobbs A. I., Gladwin M. T., Patel R. P., Williams D. L. H., Butler A. R. Haemoglobin: NO transporter, NO inactivator or none of the above//TRENDS in Pharmacological Science. -2002. -Vol. 23. -P. 406-411.
- Bonavertura C. Effects of S-Nitrosation on Oxygen Binding by Normal and Sickle Cell Hemoglobin//Journal of Biological Chemistry. -1999. -Vol. 274, № 35. -P. 24742-24748.
- Чеснокова Н. П., Понукалина Е. В., Бизенкова М. Н. Молекулярно-клеточные механизмы инактивации свободных радикалов в биологических системах//Успехи современного естествознания. -2006. -№ 7. -С. 29-36.
- Millar K. P., Sheppard A. D., Gardiner M. A. A comparison of the distribution of Se in proteins of blood, liver, and kidney from rats differing in selenium status//N.Z.J. Agr. Res. -1972. -Vol. 15, № 4. -P. 756-777.
- Гусейнов Т. М., Яхъяева Ф. Р., Гулиева Р. Т. Влияние селена на устойчивость гемоглобина к фотоокислительным процессам//Украинский биохимический журнал. -2012. -Т. 84, № 2. -C. 53-60.
- Гусейнов Т. М., Яхъяева Ф. Р. Селен как антиокислительный протектор в эритроцитах. -Saarbruken, Germany: Lambert Academic, 2014. -134 p.
