Окислительная модификация гемоглобина изолированных эритроцитов в инкубационной среде, содержащей нитрит натрия и селенит натрия

Автор: Гусейнова Севиндж Явус, Гулиева Ругия Таирага, Дадашов Мурсал Зубайил, Джафаров Ахверди Исмаил, Яхъяева Флорида Радик, Гусейнов Токай Магеррам

Журнал: Science for Education Today @sciforedu

Рубрика: Биологические, химические, медицинские науки

Статья в выпуске: 5 (33), 2016 года.

Бесплатный доступ

Рассмотрено влияние нитрита натрия и селенита натрия при их совместном и одиночном воздействии на процессы окисления гемоглобина (Hb), перекисного окисления липидов (ПОЛ), активность антиоксидантных (АО) энзимов - глутатионпероксидазы (ГП) и каталазы в эритроцитах человека invitro. Выявлено, что нитриты оказывают значительное воздействие на окислительные процессы в эритроцитах и Hb, а селенит натрия ослабляет развитие нитрит-индуцированного окислительного процесса в эритроцитах и снижает образование метгемоглобина (MetHb) на 25-40 %. Оказывая значительное воздействие на окислительные процессы в эритроцитах, нитриты не приводят к заметному возрастанию показателей ПОЛ в них. Под воздействием нитрита происходит незначительное изменение активности АО фермента ГП (до 20-30 %), активность каталазы во всех случаях существенно падает (в 1,5-2 раза). Нитриты в инкубационной среде способствуют увеличению концентраций мембранного оксигемоглобина и MetHb, а селенит натрия оказывает тормозящее действие на этот процесс.

Еще

Нитрит натрия, селенит натрия, эритроциты, метгемоглобин, глутатионпероксидаза, каталаза, перекисное окисление липидов, мембранный гемоглобин

Короткий адрес: https://sciup.org/147137758

IDR: 147137758   |   УДК: 57   |   DOI: 10.15293/2226-3365.1605.15

Oxidative modification of hemoglobin of isolated red blood cells in the incubation medium containing sodium nitrite and sodium selenite

The article considers the influence of sodium nitrite and sodium selenite, with their joint and single effect on the processes of haemoglobin oxidation (Hb), lipid peroxidation (LPO), antioxidant (AO) enzymes - glutathione peroxidase (GP) and catalase in human erythrocytes in vitro. It was found that nitrites have a significant effect on the oxidative processes in red blood cells and Hb, and sodium selenite reduces the development of the nitritinducted oxidative processes in red blood cells and formation of methemoglobin (MetHb) by 25-40 %. Sodium nitrite, which significant influences on the oxidative processes of Hb, does not lead to a appreciable increase the POL in erythrocytes. Under the influence of nitrite a is undergoing minor changes of activity AO enzyme GP (20-30 %), while the catalase activity in all cases falls significantly (1.5-2 times). Nitrites in the incubation medium also lead to an increase in the concentrations of membrane binding oxyhemoglobin and MetHb and sodium selenite inhibits this process in the incubation medium.

Еще

Список литературы Окислительная модификация гемоглобина изолированных эритроцитов в инкубационной среде, содержащей нитрит натрия и селенит натрия

  • Реутов В. П., Сорокина Е. Г., Каюшин Л. П. Участвуют ли нитритные ионы в регуляции систем внутри-и межклеточной сигнализации?//Вопр. мед. химии. -1994. -Т. 40, № 6. -С. 31-35.
  • Hanafy K. A., Martin E., Murad F. CCTeta, a novel soluble guanylyl cyclase-interacting protein//J. Biol. Chem. -2004. -Vol. 279, № 45. -Р. 46946-46953.
  • Yoshida К., Kasama К. Biotransformation of nitric oxide.//Environ. Health Perspect. -1987. -Vol. 73. -P. 201-205.
  • Gladyshev V. N. Selenoproteins and selenoproteomes//Selenium: Its molecular biology and role in human health/Ed. D. L. Hatfield, M. J. Berry, V. N. Gladyshev. -Springer, 2006. -P. 101-112.
  • Szebeni J., Winterbourn C. C., Carrell R. W. Oxidative interactions between haemoglobin and membrane lipid. A liposome model//Biochem. J. -1984. -Vol. 220, № 3. -P. 685-692.
  • Моин В. М. Простой и специфический метод определения активности глутатионпероксидазы в эритроцитах//Лаб. Дело. -1986. -№ 12. -C. 724-727.
  • Королюк М. А. Метод определения активности каталазы//Лаб. дело. -1988. -Т. 64, № 3. -С. 16-17.
  • Mengel C. F., Kann H. E. Effect of in vivo hyperoxid of erythrocytes, III in vivo peroxidation of erythrocytes lipid.//J. Nutr. Chemical Invest. -1966. -Vol. 45. -P. 1150-1159.
  • Худсон Д. Ж. Статистика для физиков. -М.: Мир, 1990. -242 с.
  • Widmer C. C. et al. Hemoglobin can attenuate hydrogen peroxide induced oxidative stress by acting as an antioxidative peroxidise//Antioxidants and Redox signalling. -2010. -Vol. 12, № 2. -P. 185-199.
  • Low P. S. Role of hemoglobin denatyration and band 3 clustering in initiating red cell removal//Red Blood Cell Aging/Eds M. Magnani, A. De Flora). -New York: Plenum Press, 1991. -P. 173-183.
  • Реутов В. П., Сорокина Е. Г., Охотин В. Е., Косицин Н. С. Циклические превращения NO в организме млекопитающих. -М.: Наука, 1998. -159 c.
  • Ванин А. Ф., Кубрина Л. Н., Лисовская И. Л., Маленкова И. В., Четвериков А. Г. Эндогенные нитрозильные комплексы гемового и негемового железа в клетках и тканях.//Биофизика. -1971. -Т. 16. -С. 650-658.
  • Ванин А. Ф. Динитрозильные комплексы железа эндогенные сигнальные агенты в клетках и тканях животных и человека (Гипотеза)//Биофизика. -2004. -Т. 49, Вып. 4. -С. 581-568.
  • Стародубцева М. Н., Черенкевич С. Н. Механизмы реакций гемоглобина с пероксинитритом в водно-солевом растворе//Изв. НАН Беларуси. Серия медико-биол. наук. -2003. -№ 2. -C. 86-90.
  • Hobbs A. I., Gladwin M. T., Patel R. P., Williams D. L. H., Butler A. R. Haemoglobin: NO transporter, NO inactivator or none of the above//TRENDS in Pharmacological Science. -2002. -Vol. 23. -P. 406-411.
  • Bonavertura C. Effects of S-Nitrosation on Oxygen Binding by Normal and Sickle Cell Hemoglobin//Journal of Biological Chemistry. -1999. -Vol. 274, № 35. -P. 24742-24748.
  • Чеснокова Н. П., Понукалина Е. В., Бизенкова М. Н. Молекулярно-клеточные механизмы инактивации свободных радикалов в биологических системах//Успехи современного естествознания. -2006. -№ 7. -С. 29-36.
  • Millar K. P., Sheppard A. D., Gardiner M. A. A comparison of the distribution of Se in proteins of blood, liver, and kidney from rats differing in selenium status//N.Z.J. Agr. Res. -1972. -Vol. 15, № 4. -P. 756-777.
  • Гусейнов Т. М., Яхъяева Ф. Р., Гулиева Р. Т. Влияние селена на устойчивость гемоглобина к фотоокислительным процессам//Украинский биохимический журнал. -2012. -Т. 84, № 2. -C. 53-60.
  • Гусейнов Т. М., Яхъяева Ф. Р. Селен как антиокислительный протектор в эритроцитах. -Saarbruken, Germany: Lambert Academic, 2014. -134 p.
Еще