Повышение активности ферментов пуринового обмена как один из факторов патогенеза злокачественных новообразований прямой кишки
Автор: Зуйков С.А., Полунин Г.Е.
Журнал: Сибирский онкологический журнал @siboncoj
Рубрика: Лабораторные и экспериментальные исследования
Статья в выпуске: 1 т.22, 2023 года.
Бесплатный доступ
Цель исследования - изучить изменения активностей ферментов распада пуриновых нуклеозидов -аденозиндезаминазы (АДА) и ксантиноксидазы (КО) у больных раком прямой кишки (РПК). Материал и методы. Исследование изучаемых показателей проводили в плазме крови и гомогенатах тканей: опухолевой ткани и нетрансформированной слизистой оболочке прямой кишки у 70 больных РПК I-IV стадии. Гистологической формой РПК являлась аденокарцинома. Показателем метаболизма пуриновых нуклеозидов послужило определение активностей ферментов АДА и КО. Методом исследования ферментативных активностей была спектрофотометрия. Результаты. У больных РПК в плазме крови установлено статистически значимое повышение активностей ферментов катаболизма пуринов АДА и КО по сравнению со здоровыми людьми. Также установлено достоверное повышение активностей АДА и КО в ткани опухоли относительно нетрансформированной ткани. Выявлены взаимосвязи между активностями ферментов катаболизма пуринов в плазме крови и в тканях. Обнаружено повышение катаболизма пуринов в зависимости от стадии РПК. Выводы. Установленное повышение активностей АДА и КО свидетельствует об усилении катаболизма пуринов не только при злокачественной трансформации, но и при опухолевой прогрессии, что, в свою очередь, носит системный характер.
Аденозиндезаминаза, ксантиноксидаза, пуриновый обмен, рак прямой кишки, плазма крови, гомогенат тканей
Короткий адрес: https://sciup.org/140297848
IDR: 140297848 | DOI: 10.21294/1814-4861-2023-22-1-95-100
Список литературы Повышение активности ферментов пуринового обмена как один из факторов патогенеза злокачественных новообразований прямой кишки
- Kaprin A.D., Starinskii V.V., Shakhzadova A.O. Zlokachestvennye novoobrazovaniya v Rossii v 2019 godu (zabolevaemost' i smertnost'). M., 2020. 252 s.
- Rak. Vsemirnaya organizatsiya zdravookhraneniya URL: https://www.who.int/ru/news-room/fact-sheets/detail/cancer. [cited 2022 Apr 1].
- Dubovichenko D.M., Val'kov M.Yu., Merabishvili V.M., Karpunov A.A., Shcherbakov A.M., Val'kova L.E., Pankrat'eva A.Yu. Epidemiologicheskaya otsenka vyzhivaemosti pri rake pryamoi kishki: obzor literatury i sobstvennoe issledovanie. Voprosy onkologii. 2020; 66(1): 36-41. https://doi.org/10.37469/0507-3758-2020-66-1-36-41.
- Kaprin A.D., Gameeva E.V., Polyakov A.A., Kornietskaya A.L., Rubtsova N.A., Fedenko A.A. Vliyanie pandemii COVID-19 na onkologicheskuyu praktiku. Sibirskii onkologicheskii zhurnal. 2020; 19(3): 5-22. https://doi.org/10.21294/1814-4861-2020-19-3-5-22.
- Siegel R.L., Miller K.D., Jemal A. Cancer statistics, 2020. CA Cancer J Clin. 2020; 70(1): 7-30. https://doi.org/10.3322/caac.21590.
- Camici M., Garcia-Gil M., Pesi R., Allegrini S., Tozzi M.G. PurineMetabolising Enzymes and Apoptosis in Cancer. Cancers (Basel). 2019; 11(9): 1354. https://doi.org/10.3390/cancers11091354.
- Battelli M.G., Polito L., Bortolotti M., Bolognesi A. Xanthine oxidoreductase in cancer: more than a differentiation marker. Cancer Med. 2016; 5(3): 546-57. https://doi.org/10.1002/cam4.601.
- Wang L., Londono L.M., Cowell J., Saatci O., Aras M., Ersan P.G., Serra S., Pei H., Clift R., Zhao Q., Phan K.B., Huang L., LaBarre M.J., Li X., Shepard H.M., Deaglio S., Linden J., Thanos C.D., Sahin O., Cekic C. Targeting Adenosine with Adenosine Deaminase 2 to Inhibit Growth of Solid Tumors. Cancer Res. 2021; 81(12): 3319-32. https://doi.org/10.1158/00085472.CAN-21-0340.
- Liu D., Yun Y., Yang D., Hu X., Dong X., Zhang N., Zhang L., Yin H., Duan W. What Is the Biological Function of Uric Acid? An Antioxidant for Neural Protection or a Biomarker for Cell Death. Disease Markers. 2019; 31: 1-9. https://doi.org/10.1155/2019/4081962.
- Allard B., Allard D., Buisseret L., Stagg J. The adenosine pathway in immuno-oncology. Nat Rev Clin Oncol. 2020; 17(10): 611-29. https://doi.org/10.1038/s41571-020-0382-2. Epub 2020 Jun 8. Erratum in: Nat Rev Clin Oncol. 2020.
- Tritsch G.L. Validity of the continuous spectrophotometric assay of Kalckar for adenosine deaminase activity. Anal Biochem. 1983; 129(1): 207-9. https://doi.org/10.1016/0003-2697(83)90070-2.
- Karpishchenko A.I., Alipov A.N., Alekseev V.V. Meditsinskie laboratornye tekhnologii: rukovodstvo po klinicheskoi laboratornoi diagnostike. M., 2013.
- Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem. 1951; 193(1): 265-75.
- Kuo T., Kim-Muller J.Y., McGraw T.E., Accili D. Altered Plasma Profile of Antioxidant Proteins as an Early Correlate of Pancreatic β Cell Dysfunction. J Biol Chem. 2016; 291(18): 9648-56. https://doi.org/10.1074/jbc.M115.702183.
- Eisenstein A., Chitalia S.V., Ravid K. Bone Marrow and Adipose Tissue Adenosine Receptors Effect on Osteogenesis and Adipogenesis. Int J Mol Sci. 2020; 21(20): 7470. https://doi.org/10.3390/ijms21207470.
- Zhou R., Zhang S., Gu X., Ge Y., Zhong D., Zhou Y., Tang L., Liu X.L., Chen J.F. Adenosine A2A receptor antagonists act at the hyperoxic phase to confer protection against retinopathy. Molecular Medicine. 2018; 24(41): 1-13. https://doi.org/10.1186/s10020-018-0038-1.
- Vigano S., Alatzoglou D., Irving M., Ménétrier-Caux C., Caux C., Romero P., Coukos G. Targeting Adenosine in Cancer Immunotherapy to Enhance T-Cell Function. Front. Immunol. 2019; 10: 925. https://doi.org/10.3389/fimmu.2019.00925.
