Проблема удаления коллагенового клея с музейного текстиля

Одной из серьезных проблем в области сохранения музейного текстиля является необходимость повторной реставрации экспонатов, укрепленных методом клеевого дублирования, который применялся в музейной практике с середины XIX в.

«В 1861 году для предохранения от дальнейшего разрушения»1 художником Струковым были наклеены на тюль древние знамена Оружейной палаты: десять больших стягов и одиннадцать малых полковых знамен-прапоров, что дало «полное понятие» об их «первоначальном виде»2. В реставрационной документации клеи, применявшиеся при укреплении, названы по-разному. Например, при поступлении на реставрацию знамени князя Дмитрия Пожарского (1612 г., Оружейная палата, инв. № Зн-325) клей был определен как животный3, клей у знамени царя Алексея Михайловича (1653 г., Оружейная палата, инв. № Зн-203, № по описи 1884 г. 4062) – как желатиновый4.

История включения в реставрационную практику метода клеевого дублирования не только для укрепления знамен, но и археологического текстиля, шпалер, предметов одежды, бисерных изделий, древнерусского шитья, началась в 1930-е годы.

В это время Н. Н. Семенович предпринял исследование полотнищ знамен петровского времени. Их сохранность оказалась хорошей. Анализ клея, использованного при дублировании, позволил установить, что в его состав входили мучной клейстер и желатин. Н. Н. Семенович предложил использовать этот способ укрепления для решения проблемы долговременного сохранения не только знамен, но и других музейных тканей. Предложенная методика основывалась на процессе адсорбции волокном желатина из водного раствора. Были разработаны различные рецепты клеевых составов, компоненты которых должны были выполнять три основные функции: 1) проникать в структуру пряжи для закрепления волокна; 2) осаждаться на поверхности для образования защитного слоя; 3) приклеивать реставрируемую ткань к дублирующей основе. В 1936 г. образцы археологических шелковых тканей, реставрированных по методу Н. Н. Семеновича, прошли испытания в Ленинградском текстильном институте. Результаты «показали повышение крепости у ветхого шелка, закрепленного раствором желатина»5. Способ укрепления был «апробирован и одобрен на кафедре реставрации и консервации Института археологической технологии в 1937 г., Реставрационным советом Государственного Эрмитажа в 1952 г., Ученым советом Государственных Центральных художественных мастерских в 1952 и 1954 гг.»6.

Однако уже в 1930-е годы о неблагоприятном влиянии проклейки клейстером на сохранность тканей предупреждала Т. Н. Александрова-Дольник, отмечая, что при отсырении клея создаются условия для «зарождения мучного жучка»7.

О необратимости операции клеевого дублирования говорилось в руководстве «Хранение музейных ценностей», опубликованном в 1940 г. Отмечалось, что использовать для сохранения ветхих тканей клеи, в состав которых входят «желатин и дезинфектор», можно «только в самых исключительных случаях, при полной невозможности приштопки или экспозиции между стеклами»; при этом следовало помнить: «удалить подобную подклейку будет очень трудно»8.

Тем не менее, метод, предложенный Н. Н. Семеновичем, был внедрен в реставрационную практику9 и сохранил «в музейных коллекциях десятки уникальных текстильных экспонатов»10.

К сожалению, со временем стало проявляться негативное влияние клея на ткани: «изменение цвета проклеенных тканей, образование пятен и затеков; подверженность поражению микроорганизмами и насекомыми; появление хрупкости и ломкости тканей вследствие нарушения их структуры; отсутствие должной обратимости (клей практически не вымывается при необходимости повторной реставра-ции)»¹¹. Примером деградации ткани после дублирования с помощью мучного клея является состояние сохранности шелкового полотнища знамени Свеаборгского пехотного полка (1809 г., Музей-панорама «Бородинская битва», инв. № ВХ-1468). К моменту его поступления в ГОСНИИР «предыдущая реставрация утратила свои технологические и эстетические характеристики»; на полотнище отмечались заломы ткани, сечения, разрывы, утраты¹² ( ил. 1 ).

Ил. 1.

Полотнище знамени Свеаборгского пехотного полка.

1809 г. Шелк, темпера. 134 ×152 см.

Музей-панорама «Бородинская битва»

Специалисты Военно-исторического музея артиллерии, инженерных войск и войск связи основной причиной разрушения считают использование в XX веке центрального отопления в музейных помещениях (в отличие от условий хранения в XIX в.), что существенно снизило относительную влажность воздуха и вызвало «пересыхание предметов из натуральных материалов и их ускоренное разрушение»13.

Поступление на повторную реставрацию музейных тканей, укрепленных методом клеевого дублирования, потребовало разработки методик очистки. Нужно было учесть, что иногда для придания музейному предмету экспозиционного вида необходимо удалять и клеи, использованные при его создании. Например, при поступлении в ГОСНИИР кресла XVIII века (Краснодарский краевой художественный музей, инв. № ПР-449) на его обивке, находившейся в разрушенном состоянии, имелись следы столярного клея, которые требовали удаления¹⁴ ( ил. 2 ).

До последней четверти XX в. практически все методики по удалению адгезивов основывались на свойствах клеёв легко набухать при воздействии воды даже спустя столетия15, что позволяло удалять размягченный клей шпателем. Адгезив размягчали пáром16; тампонами с дистиллированной водой17; водными компресса-ми18; смесью дистиллированной воды, спирта ректификата и глицерина19.

Ил. 2.

Обивка кресла .

XVIII в. Шерсть, шелк, хлопчатобумажная основа. Спинка: 58 × 60 см; сиденье: 83,5 × 74 см; подлокотники: 27 × 17,5 см. Краснодарский краевой художественный музей имени Ф.А. Коваленко

Как правило, задача полного удаления старого клея не ставилась20. Например, специалисты Всесоюзного научно-исследовательского института реставрации (ныне – ГОСНИИР) перед очисткой Самурзакинского знамени (1840 г., Абхазский государственный музей) выполнили в 1980 г. лабораторное исследование старого клея и установили, что при укреплении был использован желатиновый клей. После удаления клеевого состава шпателем промывку не проводили ввиду крайней степени разрушения ткани21.

В 1990-х гг. сотрудники Всероссийского художественного научно-реставрационного центра имени академика И. Э. Грабаря разработали методику повторной реставрации тканей, укрепленных по методу Н. Н. Семеновича. После очистки от мучного клейстера в качестве нового адгезива рекомендовалось использовать клей АК-45. Проведенные испытания выявили, что плохо удаленный с образцов старый клей снижает величину адгезии при использовании полимера, поэтому повторное дублирование должно было производиться только после тщательной очистки экспоната от следов предыдущей реставрации. Снизить процент содержания клея, проникшего в структуру оригинала, предлагалось многократной промывкой22.

К сожалению, многократная промывка отрицательно влияет на сохранность ветхих музейных тканей, так как перенасыщение водой может привести к разрушению клеток ослабленного текстильного волокна при высыхании и полной утрате эластичности ткани23.

В 1968 г. Джудит Хофенк де Граафф в журнале “ Studies in conservation ” сообщила о результатах применения в реставрационной практике энзимов, что позволило обходиться без многократной промывки. В материалах конференций ИКОМ автор опубликовала рецептуру ферментативных растворов²⁴.

Следует отметить, что основными компонентами реставрационных клеёв, использовавшихся при укреплении музейных тканей в XIX – XX вв., были крахмал и желатин. Безопасное и полное удаление крахмала позволяет выполнить α-амилаза25.

Однако добавка в клей желатина затрудняет процесс ферментативной очистки, поэтому для разработки эффективной методики удаления клея, содержащего желатин, важно понимать, чем обусловлены его адгезивные свойства, как на них влияют его природа, способ приготовления, процесс сушки.

Желатин (глютиновый клей) – белковый материал, получаемый из коллагена при обработке кожи телят, кроликов, рыб, костей и сухожилий крупного рогатого скота, плавательных пузырей осетровых рыб. Молекула коллагена представляет собой тройную спираль из полипептидных цепей, богатых пролином, оксипролином и глицином. Цепи стабилизированы поперечными водородными связями между гидроксильной группой оксипролина и аминогруппами соседних звеньев глицина26.

У коллагенов разного происхождения набор аминокислот один и тот же, но различны их соотношение и расположение в цепи. Каждая аминокислота имеет специфическую полярную группу (ОН, NH2, PO3, SH, COOH и др.)27.

Решающее значение для характеристик получаемого клея имеет процесс денатурации, в результате которого нерастворимый в холодной воде коллаген превращается в растворимый желатин – активный ингредиент любого коллагенового клея. Денатурация достигается путем экстракции горячей водой (гидролитический распад). Во время экстракции связи (преимущественно Н-связи) в структурах тройной спирали коллагена разрываются, так что он разделяется на неупорядоченные «случайные» витки одиночных белковых цепей, завершая, таким образом, переход к желатину. Температура, при которой происходит денатурация, зависит от химической структуры белков в конкретном источнике коллагена. При сушке одиночные белковые спирали подвергаются перегруппировке в тройные спирали с возникновением узлов («зон соединения») и образованием непрерывной трехмерной сетевой структуры. Иногда для получения клея с нужными свойствами смешивают коллагены разного происхождения и добавляют вещества, изменяющие его естественное поведение, что позволяет увеличивать время работы при комнатной температуре или уменьшать склонность к биологическому разрушению. Понимание структуры коллагеновых клеёв позволяет установить проблемы их деградации.

Заметное влияние на механические свойства оказывает содержание воды в составе клея. При нормальных условиях окружающей среды (относительная влажность 50%, комнатная температура) клеевые пленки на основе желатина содержат 12 – 14% структурной воды, связанной с полярными группами белковых макромолекул. Эта вода способствует стабилизации спиральных структур внутри клея и поддерживает стабильность конструкции. В желатиновых пленках, находящихся в среде с низкой относительной влажностью, содержание воды снижается, и пленки становятся очень хрупкими. Утрата прочности на растяжение в желатиновых структурах ведет к образованию трещин в клеевой матрице28.

Кроме того, изменение условий окружающей среды может привести к сшиванию белков, гидролизу пептидных связей, окислению, в то время как присутствие микроорганизмов способствует образованию кислотных метаболитов и пигментных пятен, вызывающих сильные оптико-хроматические изменения (пожелтение, потемнение)29.

Изучение свойств коллагеновых клеёв позволило предложить способ их удаления с помощью энзимов, относящихся к классу гидролаз, – протеаз , которые способствуют расщеплению пептидной связи между аминокислотами в белках.

Протеазы, катализируя реакцию гидролиза белков и продуктов их распада с образованием более мелких субъединиц аминокислот, позволяют легко удалять последние влажной очисткой30.

Источниками протеаз являются микроорганизмы, грибы, растения и животные. В моющих средствах обычно используют щелочные протеазы из различных видов Bacillus , при этом постоянно ведется поиск микроорганизмов, продуцирующих ферменты, активные при низких температурах, благоприятствующих сохранению тканей при влажной очистке³¹. Традиционным способом выявления протеаз, улучшающих моющую способность, является микробиологический скрининг природных микроорганизмов, которые в дальнейшем культивируются, но в настоящее время получили распространение программы модификации генома³². Генная инженерия, использующая метагенномный скрининг и библиотеку синтетических генов, дает возможность получать протеазы с требуемыми характеристиками³³.

Перед разработкой рекомендаций по удалению коллагенового клея из музейного текстиля с помощью протеаз необходимо убедиться в их безопасности для сохранности ветхих текстильных волокон. К настоящему времени выполнены исследования по воздействию протеаз на хлопок, лен, шелк и шерсть. Оказалось, что результаты ферментативной обработки зависят от природы волокна.

Тестирование на модельных образцах хлопка , льна и шёлка позволило установить зависимость между степенью удаления клея (с поверхности и между волокнами) и концентрацией протеазы, временем обработки и температурой.

Оказалось, что обработка хлопковых волокон протеазой приводит к частичному удалению из целлюлозы сопутствующих веществ (жиров, пектинов и лигнина);

• •    поверхность волокна сглаживается (протеаза отслаивает целлюлозу, «полируя» поверхность);

• •    усредненная разрывная нагрузка практически не зависит от времени обработки и незначительно уменьшается при повышении концентрации ферментативного раствора.

Протеаза не повлияла на морфологию льняных и шелковых волокон.

Очистка образцов льна вызвала заметное увеличение их прочности на растяжение.

Результаты обработки шелка показали только незначительное увеличение его прочности на растяжение. Цветовое различие обработанных и контрольных образцов зависело от способа крашения34.

Изучение влияния протеолитической обработки на свойства шерсти установило, что проникновение фермента во внутренний слой волокна приводит к разрушению белка, при этом уровень протеолитического гидролиза зависит от концентрации фермента. Гидролитическая атака не ограничивается поверхностью шерстяных волокон (слоем кутикулы), что приводит к неприемлемой потере их прочности³⁵.

В последние десятилетия был осуществлен поиск способов повысить прочность шерстяного волокна при его обработке протеазой. Одним из методов использования протеолитического фермента стало его применение совместно с трансглутаминазой, модифицирующей белок путем ковалентного связывания соединений. Другим способом сохранения шерстяных волокон при воздействии на них протеазы может быть модификация самого фермента: например, присоединение его молекул к полиакриловым смолам и производным целлюлозы36.

Соединение протеазы с синтетическими макромолекулами показало значительное улучшение качества шерсти после ферментативной обработки. Полимеры увеличивают молекулярную массу фермента, что влияет на его диффузионные свойства и ограничивает его действие поверхностью волокон37.

Сравнительное исследование воздействия на шерстяное волокно протеазы Subtilisin Carlsberg (протеаза VIII типа, E.C.3.4.21.62) и той же протеазы, соединенной с полиэтиленгликолем (ПЭГ), установило следующее. Иммобилизация протеазы создала крупные гибридные протеолитические ПЭГ-модифицированные молекулы протеазы, обработка которыми обеспечила контроль за диффузией фермента внутрь шерсти, ограничив его действие слоем кутикулы. Это в значительной степени сохранило прочность шерстяных волокон. Таким образом, увеличение размера модифицированной молекулы протеазы ослабило нежелательный гидролиз коры шерстяного волокна при его очистке от загрязнений³⁸.

Сравнительное исследование влияния протеаз из Bacillus lentus ( Genencor , Нидерланды) и Bacillus subtilis ( Novozymes , Дания) в натуральной и ПЭГ-модифици-рованной формах на морфологию поверхности и физико-механические свойства шерстяных волокон показало, что более гладкую и чистую поверхность имели волокна шерсти, обработанные ПЭГ-модифицированными протеазами. Обработка шерсти натуральными протеазами в течение 180 минут привела к почти полному разрушению волокон, при этом деградация оказалась более выраженной у натуральной протеазы из Bacillus subtilis . Изучение физических свойств волокон установило, что обработка ПЭГ-модифицированными протеазами сохраняет их прочность на растяжение и приводит к только незначительному изменению веса. Таким образом, использование при ферментативной обработке ПЭГ-конъюгатов оказывает незначительное влияние на белки шерстяных волокон³⁹.

Определение потенциала модифицированных протеаз из Bacillus lentus и Bacillus licheniformis (ПЭГ-модифицированных протеаз и протеаз, модифицированных путем ковалентного присоединения фермента к метоксиполиэтиленгликолю) позволило сравнить различные стратегии модификации протеаз. Оказалось, что активность натуральной протеазы из Bacillus licheniformis снижалась в течение 1 часа значительно быстрее, чем ПЭГ-модифицированной протеазы, при этом стабильность конъюгатов протеазы Bacillus licheniformis увеличивалась с увеличением молекулярной массы цепи ПЭГ, присоединенной к ферменту. Протеаза Bacillus lentus, модифицированная метоксиполиэтиленгликолем, сохраняла до 80% своей первоначальной активности. Прочность волокон после ферментативной обработки протеазой из Bacillus licheniformis, модифицированной ПЭГ, не изменялась. Сравнительное исследование воздействия натурального фермента из Bacillus licheniformis и ПЭГ-протеазы показало, что воздействие натурального фермента привело к серьезному повреждению волокон и высокой потере веса (16%), ковалентное присоединение ПЭГ к ферменту защитило волокна от повреждений. Применение ПЭГ-мо-дифицированного фермента ограничило диффузию протеазы в волокна шерсти, предотвратив их гидролиз, и позволило разрушить высокомолекулярные белковые материалы, содержащиеся в пятнах. Результаты исследования говорили о том, что улучшение характеристик модифицированной протеазы должно быть связано с нахождением оптимального размера полимерной цепи, позволяющего ограничивать повреждение шерстяных волокон и разрушать при этом высокомолекулярные загрязнения40.

Другое направление поиска безопасной очистки текстиля с помощью протеаз заключалось в поиске оптимальных смесей энзимов. Результаты воздействия на хлопчатобумажные ткани протеазы серинового типа из Bacillus licheniformis (ал-калазы) и ее смесей с пектиназой, липазой, кутиназой, целлюлазой и ксиланазой показали следующее. Механические характеристики тканей после воздействия на них смеси ферментов отличались от свойств текстиля, обработанного только ал-калазой. Качество текстиля после био-обработки улучшалось независимо от применяемой комбинации энзимов. Ткани после воздействия полной смеси ферментов продемонстрировали наилучшую способность к растяжению⁴¹.

Таким образом, анализ опубликованных отчетов зарубежных специалистов позволил выявить несколько способов улучшения методик удаления коллагенового клея. Однако перед окончательной разработкой методических рекомендаций требуется исследовать изменение не только механических, но и оптико-хроматических характеристик искусственно состаренных текстильных образцов с коллагеновым клеем при их обработке модифицированными протеазами и ферментативными смесями.