Редокс-статус асцитической жидкости на различных стадиях экспериментального рака яичников
Автор: Федотова А.Ю., Долгова Д.Р., Абакумова Т.В., Полуднякова Л.В., Генинг Т.П.
Журнал: Ульяновский медико-биологический журнал @medbio-ulsu
Рубрика: Физиология
Статья в выпуске: 2, 2019 года.
Бесплатный доступ
В России рак яичников (РЯ) занимает первое место среди причин смертности от рака гениталий. Асцитная форма РЯ оценивается как наиболее злокачественная. Состав асцита при этом определяется биологическими свойствами неоплазмы в динамике ее развития. Целью исследования была оценка редокс-статуса асцитической жидкости на различных стадиях экспериментального РЯ. Материалы и методы. Работа выполнена на белых беспородных крысах массой 180-200 г с перевиваемой асцитной опухолью яичников. У животных в стационарную и терминальную стадии роста опухоли отбирался асцит, в котором после удаления опухолевых клеток биохимически определяли параметры перекисного окисления липидов: диеновые конъюгаты, кетодиены, основания Шиффа, малоновый диальдегид, уровни окислительной модификации белков (346 нм - альдегидные группы нейтрального характера; 370 нм - кетонные группы нейтрального характера; 430 нм - альдегидные группы основного характера; 530 нм - кетонные группы основного характера) и компоненты антиоксидантной защиты - активность каталазы и глутатион-Б-транс-феразы...
Рак яичников, асцитическая жидкость, окислительная модификация белков, перекисное окисление липидов, антиоксидантная система
Короткий адрес: https://sciup.org/14116366
IDR: 14116366 | DOI: 10.34014/2227-1848-2019-2-117-121
Список литературы Редокс-статус асцитической жидкости на различных стадиях экспериментального рака яичников
- Martinez-Outschoorn U.E., Balliet R.M., Rivadeneira D.B., Chiavarina B., Pavlides S., Wang C., Whi-taker-Menezes D., Daumer K.M., Lin Z., Witkiewicz A.K., Flomenberg N., Howell A., Pestell R.G., Knudsen E.S., Sotgia F., Lisanti M.P. Oxidative stress in cancer associated fibroblasts drives tumor-stroma co-evolution: A new paradigm for understanding tumor metabolism, the field effect and genomic instability in cancer cells. Cell Cycle. 2010; 9 (16): 3256-3276.
- Catalano V., Turdo A., Di Franco S., Dieli F., Todaro M., Stassi G. Tumor and its microenvironment: a synergistic interplay. Semin. Cancer Biol. 2013; 23 (6, Pt. B): 522-532.
- Chen F., Zhuang X., Lin L., Yu P., Wang Y., Shi Y., Hu G., Sun Y. New horizons in tumor microenvironment biology: challenges and opportunities. BMC Med. 2015; 13: 45.
- Эмануэль Н.М., Коновалова Н.П., Дьячковская Р.Ф. Чувствительность гетеротрансплантантов опухолей человека к спинмеченным производным рубомицина. Экспериментальная онкология. 1988; 10 (4): 54-59.
- Van der Bliek A.M., Borst P. Multidrug resistance. Adv. Cancer Res. 1989; 52: 165-203.
- Волчегорский В.А., Налимов А.Г., Яровинский Б.Г. Сопоставление различных подходов к определению продуктов перекисного окисления липидов в гептан-изопропаноловых экстрактах крови. Вопросы медицинской химии. 1989; 1: 127-131.
- Андреева Л.И., Кожемякин Л.А., Кишкун А.А. Модификация метода определения перекисей липидов в тесте с тиобарбитуровой кислотой. Лабораторное дело. 1988; 11: 41-43.
- Дубинина Е.Е. Продукты метаболизма кислорода в функциональной активности клеток. СПб.: Медицинская пресса; 2006. 400.
- Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal. Biochem. 1976; 72: 248-254.
- Карпищенко А.И. Медицинские лабораторные технологии и диагностика. СПб.: Интермедика; 1999: 27-28.
- Дубинина Е.Е. Окислительная модификация белков плазмы крови больных психическими расстройствами (депрессия, деперсонализация). Вопросы медицинской химии. 2010; 4: 389-409.
- Жаворонок Т.В., Степовая Е.А., Петина Г.В. Участие тиосульфидной системы в регуляции окислительной модификации белков в нейтрофилах при окислительном стрессе. Фундаментальные исследования. 2007; 12: 383.
- Gastegna A. Proteomic identification of oxidatively modified proteins in Alzheimer's disease brain. Part I: creatine kinase B B, glutamine synthase, and ubiquitin carboxy-terminal hydrolase L-1. Free Radic. Biol. Med. 2002; 33: 562-571.
- Kinnula V.L., Crapo J.D. Superoxide dismutases in malignant cells and human tumors. Free Radic. Biol. Med. 2004; 36; 6: 718-744.
- Генинг Т.П., Арсланова Д.Р., Абакумова Т.В., Антонеева И.И., Сидоренко Е.Г., Генинг С.О. Окислительная модификация белков и липидов в неоплазме и асцитической жидкости при экспериментальном раке яичников. Ульяновский медико-биологический журнал. 2012; 1: 72-75.
