Сибирская язва: жизненный цикл, механизмы патогенеза и новые концепции в развитии ветеринарных вакцин (обзор)

Автор: Кондакова О.А., Никитин Н.А., Евтушенко Е.А., Грановский Д.Л., Атабеков И.Г., Карпова О.В.

Журнал: Сельскохозяйственная биология @agrobiology

Рубрика: Обзоры, проблемы

Статья в выпуске: 3 т.56, 2021 года.

Бесплатный доступ

Сибирская язва - особо опасное заболевание сельскохозяйственных и диких животных, а также человека, вызываемое грамположительной спорообразующей бактерией Bacillus anthracis . Инфекция имеет глобальное распространение, но уровень заболеваемости сельскохозяйственных животных и людей варьируется в зависимости от экологической ситуации и реализации стратегий контроля (С.J. Carlson с соавт., 2019). Исторический и современный опыт свидетельствует о том, что бесконтрольные вспышки сибирской язвы могут иметь катастрофические последствия. В данном обзоре рассматриваются жизненный цикл возбудителя, экологические особенности распространения сибирской язвы, механизмы патогенеза и описывается, как с учетом понимания данных факторов на протяжении многих лет развиваются оптимальные с точки зрения затрат и результата стратегии борьбы с этой опасной инфекцией. Своевременная утилизация погибших особей и вакцинирование здорового поголовья скота, применяемые в совокупности, могут эффективно останавливать распространение заболевания. Это делает задачу разработки высокоэффективных, безопасных и дешевых вакцин крайне актуальным и, более того, фактически единственным перспективным методом улучшения эпизоотической ситуации с этим опасным заболеванием. Вакцинация сельскохозяйственных животных в течение нескольких десятилетий значительно сократила риск возникновения сибирской язвы, но она не является обязательной во многих странах и часто используется только после возникновения заболевания, а не для его предотвращения. Несмотря на значительное снижение заболеваемости, современная ситуация с сибирской язвой в Российской Федерации может быть определена как неустойчивая (А.Г. Рязанова с соавт., 2018; Е.Г. Симонова с соавт., 2018). В стране по-прежнему регистрируются эпизоотии среди животных и случаи заболевания у людей. Это обусловлено наличием естественных почвенных резервуаров возбудителя и неполным охватом вакцинацией против сибирской язвы сельскохозяйственных животных. В настоящее время для вакцинации сельскохозяйственных животных используются только живые аттенуированные вакцины. В обзоре суммированы сведения об их эффективности и безопасности, а также ограничениях, связанных с применением живых аттенуированных вакцин. Несмотря на то, что существующие вакцины показали свою эффективность, они имеют ряд недостатков. Актуальность разработки более эффективных ветеринарных вакцин против сибирской язвы, основанных на современных подходах, полностью обоснована. В частности, существует необходимость в создании ветеринарной вакцины, не содержащей возбудителя в любых формах и совместимой с приемом антибиотиков, которые необходимы как во время вспышки сибирской язвы, так и для регулярного использования при лечении различных заболеваний животных. Создание современных рекомбинантных вакцин и отказ от использования патогенов в аттенуированной форме является важной и перспективной задачей. В обзоре дан анализ исследований по созданию новых кандидатных вакцин против сибирской язвы. Основное внимание уделено разработкам субъединичных вакцин с использованием рекомбинантных антигенов B. anthracis, полученных в различных системах экспрессии, в том числе для перорального введения и совместимых с приемом антибиотиков.

Еще

Сибирская язва, bacillus anthracis, ветеринарные вакцины, рекомбинантные антигены

Короткий адрес: https://sciup.org/142231360

IDR: 142231360   |   DOI: 10.15389/agrobiology.2021.3.415rus

Список литературы Сибирская язва: жизненный цикл, механизмы патогенеза и новые концепции в развитии ветеринарных вакцин (обзор)

  • World Health Organization. Anthrax in humans and animals. 4th ed. Geneva, WHO Press, 2008.
  • Martin G.J., Friedlander A.M. Bacillus anthracis (anthrax). In: Mandell, Douglas, and Bennett’s principles and practice of infectious diseases /G.L. Mandell, J.E. Bennett, R. Dolin (eds.). Phila-delphia, Churchill Livingstone, 2010: 2715-2725.
  • Carlson C.J., Kracalik I.T., Ross N., Alexander K.A., Hugh-Jones M.E., Fegan M., Elkin B.T., Epp T., Shury T.K., Zhang W., Bagirova M., Getz W.M., Blackburn J.K. The global distribution of Bacillus anthracis and associated anthrax risk to humans, livestock and wildlife. Nature Micro-biology, 2019, 4: 1337-1343 (doi:10.1038/s41564-019-0435-4).
  • Lindeque P.M., Turnbull P.C. Ecology and epidemiology of anthrax in the Etosha National Park, Namibia. Onderstepoort Journal of Veterinary Research, 1994, 61: 71-83.
  • Hugh-Jones M.E., de Vos V. Anthrax and wildlife. Revue Scientifique et Technique, 2002, 21(2): 359-83 (doi: 10.20506/rst.21.2.1336).
  • Hoffmann C., Zimmermann F., Biek R., Kuehl H., Nowak K., Mundry R., Agbor A., Angeda-kin S, Arandjelovic M., Blankenburg A., Brazolla G., Corogenes K., Couacy-Hymann E., Deschner T., Dieguez P., Dierks K., Düx A., Dupke S., Eshuis H., Formenty P., Yuh Y.G., Goedmakers A., Gogarten J.F., Granjon A.C., McGraw S., Grunow R., Hart J., Jones S., Jun-ker J., Kiang J., Langergraber K., Lapuente J., Lee K., Leendertz S.A., Léguillon F., Leinert V., Löhrich T., Marrocoli S., Mätz-Rensing K., Meier A., Merkel K., Metzger S., Murai M., Niedorf S., De Nys H., Sachse A., van Schijndel J., Thiesen U., Ton E., Wu D., Wieler L.H., Boesch C., Klee S.R., Wittig R.M., Calvignac-Spencer S., Leendertz F.H. Persistent anthrax as a major driver of wildlife mortality in a tropical rainforest. Nature, 2017, 548(7665): 82-86 (doi: 10.1038/nature23309).
  • Cossaboom C.M., Khaiseb S., Haufiku B., Katjiuanjo P., Kannyinga A., Mbai K., Shuro T., Hausiku J., Likando A., Shikesho R., Nyarko K., Miller L.A., Agolory S., Vieira A.R., Salzer J.S., Bower W.A., Campbell L., Kolton C.B., Marston C., Gary J., Bollweg B.C., Zaki S.R., Hoff-master A., Walke H. Anthrax epizootic in wildlife, Bwabwata National Park, Namibia, 2017. Emerging Infectious Diseases, 2019, 25(5): 947-950 (doi: 10.3201/eid2505.180867).
  • Van Ness G.B. Ecology of anthrax. Science, 1971, 172: 1303-1307 (doi: 10.1126/sci-ence.172.3990.1303).
  • Joyner T.A., Lukhnova L., Pazilov Y., Temiralyeva G., Hugh-Jones M.E., Aikimbayev A., Black-burn J.K. Modeling the potential distribution of Bacillus anthracis under multiple climate change scenarios for Kazakhstan. PLoS ONЕ, 2010, 5(3): e9596 (doi: 10.1371/journal.pone.0009596).
  • Norris M.H., Blackburn J.K. Linking geospatial and laboratory sciences to define mechanisms behind landscape level drivers of anthrax outbreaks. International Journal of Environmental Re-search, 2019, 16(19): 3747 (doi: 10.3390/ijerph16193747).
  • Симонова Е.Г., Картавая С.А., Титков А.В., Локтионова М.Н., Раичич С.Р., Толпин В.А, Лупян Е.А., Платонов А.Е. Сибирская язва на Ямале: оценка эпизоотологических и эпидемиологических рисков. Проблемы особо опасных инфекций, 2017, 1: 89-93 (doi: 10.21055/0370-1069-2017-1-89-93).
  • Walsh M.G., Smalen A.W., Mor S.M. Climatic influence on anthrax suitability in warming north-ern latitudes. Scientific Reports, 2018, 8: 9269 (doi: 10.1038/s41598-018-27604-w).
  • Beyer W., Turnbull P.C.B. Anthrax in animals. Molecular Aspects of Medicine, 2009, 30(6): 481-489 (doi: 10.1016/j.mam.2009.08.004).
  • Sterne M. The use of anthrax vaccines prepared from avirulent (uncapsulated) variants of Bacillus anthracis. Onderstepoort Journal of Veterinary Science and Animal Industry, 1939, 13: 307-312.
  • Felix J.B., Chaki S.P., Ficht T.A., Rice-Ficht A.C., Cook W. Bacillus anthracis Sterne Strain 34F2 vaccine antibody dose response by subcutaneous and oral administration. Poultry, Fisheries & Wildlife Sciences, 2019, 7: 206 (doi: 10/35248/2375-446X.19.7.206).
  • Черкасский Б.Л. Эпидемиология и профилактика сибирской язвы. М., 2002.
  • Арутюнов Ю.И. Сибирская язва и вопросы природной очаговости. Universum: Медицина и фармакология: электронный научный журнал, 2013, 1(1). Режим доступа: http://7univer-sum.com/ru/med/archive/item/324. Дата обращения: 23.12.2019.
  • Dragon D.C., Elkin B.T., Nishi J.S., Ellsworth T.R. A review of anthrax in Canada and implica-tions for research on the disease in northern bison. Journal of Applied Microbiology, 1999, 87: 208-213 (doi: 10.1046/j.1365-2672.1999.00872.x).
  • Blackburn J.K., Van Ert M., Mullins J.C., Hadfield T.L., Hugh-Jones M.E. The necrophagous fly anthrax transmission pathway: empirical and genetic evidence from wildlife epizootics. Vector-Borne and Zoonotic Diseases, 2014, 14(8): 576-83 (doi: 10.1089/vbz.2013.1538).
  • Basson L., Hassim A., Dekker A., Gilbert A., Beyer W., Rossouw J., Van Heerden H. Blowflies as vectors of Bacillus anthracis in the Kruger National Park. Koedoe, 2018, 60(1): a1468 (doi: 10.4102/koedoe.v60i1.1468).
  • Munang’andu H.M., Banda F., Siamudaala V.M., Munyeme M., Kasanga C.J., Hamududu B. The effect of seasonal variation on anthrax epidemiology in the upper Zambezi floodplain of western Zambia. Journal of Veterinary Science, 2012, 13(3): 293-298 (doi: 10.4142/jvs.2012.13.3.293).
  • Turner W., Kausrud K., Beyer W., Easterday W., Barandongo Z., Blaschke E., Blaschke E., Cloete C.C., Lazak J., Van Ert M.N., Ganz H.H., Turnbull P.C.B., Stenseth N.C., Getz W.M. Lethal exposure: An integrated approach to pathogen transmission via environmental reservoirs. Scientific Reports, 2016, 6: 27311 (doi: 10.1038/srep27311).
  • Hugh-Jones M., Blackburn J. The ecology of Bacillus anthracis. Molecular Aspects of Medicine, 2009, 30: 356-367 (doi: 10.1016/j.mam.2009.08.003).
  • Колонин Г.В. О роли птиц в эпизоотологии сибирской язвы. Русский орнитологический журнал, 2017, 26(1397): 327-329.
  • Dey R., Hoffman P.S., Glomski I.J. Germination and amplification of anthrax spores by soil-dwelling amoebas. Applied and Environmental Microbiology, 2012, 78(22): 8075-8081 (doi: 10.1128/AEM.02034-12).
  • Saile E., Koehler T.M. Bacillus anthracis multiplication, persistence, and genetic exchange in the rhizosphere of grass plants. Applied and Environmental Microbiology, 2006, 72(5): 3168-3174 (doi: 10.1128/AEM.72.5.3168-3174.2006).
  • Schuch R., Fischetti V.A. The secret life of the anthrax agent Bacillus anthracis: bacteriophage-mediated ecological adaptations. PLoS ONЕ, 2009, 4: e6532 (doi: 10.1371/journal.pone.0006532).
  • U.S EPA. Environmental persistence of vegetative Bacillus anthracis and Yersinia pestis. U.S. Envi-ronmental Protection Agency, Washington, DC, EPA/600/R-14/150, 2014.
  • Рязанова А.Г., Семенова О.В., Еременко Е.И., Аксенова Л.Ю., Буравцева Н.П., Головин-ская Т.М., Куличенко А.Н. Эпидемиологическая и эпизоотологическая обстановка по сибирской язве в 2017 году, прогноз на 2018 год. Проблемы особо опасных инфекций, 2018, 1: 63-65.
  • Картавая С.А., Симонова Е.Г., Локтионова М.Н., Колганова О.А., Ладный В.И., Раи-чич С.Р. Научное обоснование размеров санитарно-защитных зон сибиреязвенных захо-ронений на основе комплексной оценки риска. Гигиена и санитария, 2016, 95(7): 601-606.
  • Симонова Е.Г., Картавая С.А., Раичич С.Р., Локтионова М.Н., Шабейкин А.А. Сибирская язва в Российской Федерации: совершенствование эпизоотолого- эпидемиологического надзора на современном этапе. Эпидемиология и вакцинопрофилактика, 2018, 17(2): 57-62.
  • Черкасский Б.Л. Кадастр стационарно неблагополучных по сибирской язве пунктов Российской Федерации. М., 2005.
  • Гаврилов В.А., Грязнева Т.Н., Селиверстров В.В. Почвенные очаги сибирской язвы: реалии и проблемы. Ветеринария, зоотехния и биотехнология, 2017, 8: 17-22.
  • Mwakapeje E.R., Høgset S., Fyumagwa R., Nonga H.E., Mdegela R.H., Skjerve E. Anthrax outbreaks in the humans — livestock and wildlife interface areas of Northern Tanzania: a retro-spective record review 2006-2016. BMC Public Health, 2018, 18(1): 106 (doi: 10.1186/s12889-017-5007-z).
  • Попова А.Ю., Демина Ю.В., Ежлова Е.Б., Куличенко А.Н., Рязанова А.Г., Малеев В.В., Плоскирева А.А., Дятлов И.А., Тимофеев В.С., Нечепуренко Л.А., Харьков В.В. Вспышка сибирской язвы в Ямало-Ненецком автономном округе в 2016 году, эпидемиологические особенности. Проблемы особо опасных инфекций, 2016, 4: 42-46 (doi: 10.21055/0370-1069-2016-4-42-46).
  • Croicu A.M. An optimal control model to reduce and eradicate anthrax disease in herbivo-rous animals. Bulletin of Mathematical Biology, 2019, 81(1): 235-255 (doi: 10.1007/s11538-018-0525-0).
  • Makino S., Watarai M., Cheun H.I., Shirahata T., Uchida I. Effect of the lower molecular capsule released from the cell surface of Bacillus anthracis on the pathogenesis of anthrax. Journal of Infectious Diseases, 2002, 186(2): 227-233 (doi: 10.1086/341299).
  • Sharma S., Bhatnagar R., Gaur D. Bacillus anthracis poly-γ-D-glutamate capsule inhibits opsonic phagocytosis by impeding complement activation. Frontiers in Immunology, 2020, 11: 462 (doi: 10.3389/fimmu.2020.00462).
  • Okinaka R.T., Cloud K., Hampton O., Hoffmaster A.R., Hill K.K., Keim P., Koehler T.M., Lamke G., Kumano S., Mahillon J., Manter D., Martinez Y., Ricke D., Svensson R., Jack-son P.J. Sequence and organization of pXO1, the large Bacillus anthracis plasmid harboring the anthrax toxin genes. Journal of Bacteriology, 1999, 181(20): 6509-6515.
  • Liu S., Moayeri M., Leppla S.H. Anthrax lethal and edema toxins in anthrax pathogenesis. Trends in Microbiology, 2014, 22(6): 317-325 (doi: 10.1016/j.tim.2014.02.012).
  • Deuquet J., Lausch E., Superti-Furga A., van der Goot F.G. The dark sides of capillary morphogenesis gene 2. EMBO Journal, 2012, 31(1): 3-13 (doi: 10.1038/emboj.2011.442).
  • Sun J., Jacquez P. Roles of Anthrax Toxin Receptor 2 in anthrax toxin membrane insertion and pore formation. Toxins, 2016, 8(2): 34 (doi: 10.3390/toxins8020034).
  • Storm L., Bikker F.J., Nazmi K., Hulst A.G., der Riet-Van Oeveren D.V., Veerman E.C.I., Hays J.P., Kaman W.E. Anthrax protective antigen is a calcium-dependent serine protease. Vir-ulence, 2018, 9(1): 1085-1091 (doi: 10.1080/21505594.2018.1486139).
  • Bann J.G. Anthrax toxin protective antigen--insights into molecular switching from prepore to pore. Protein Science, 2012, 21(1): 1-12 (doi: 10.1002/pro.752).
  • Jiang J., Pentelute B.L., Collier R.J., Zhou Z.H. Atomic structure of anthrax PA pore elucidates toxin translocation. Nature, 2015, 521(7553): 545-549 (doi: 10.1038/nature14247).
  • Hardenbrook N.J., Liu S., Zhou K., Ghosal K., Zhou Z.H., Krantz B.A. Atomic structures of anthrax toxin protective antigen channels bound to partially unfolded lethal and edema factors. Nature Communications, 2020, 11: 840 (doi: 10.1038/s41467-020-14658-6).
  • Alameh S., Bartolo G., O’Brien S., Henderson E.A., Gonzalez L.O., Hartmann S., Klimko C.P., Shoe J.L., Cote C.K., Grill L.K., Levitin A. Anthrax toxin component, Protective Antigen, pro-tects insects from bacterial infections. PLoS Pathogens, 2020, 16(8): e1008836 (doi: 10.1371/jour-nal.ppat.1008836).
  • Duesbery N.S., Webb C.P., Leppla S.H., Gordon V.M., Klimpel K.R., Copeland T.D., Ahn N.G., Oskarsson M.K., Fukasawa K., Paull K.D., Vande Woude G.F. Proteolytic inactiva-tion of MAP-kinase-kinase by anthrax lethal factor. Science, 1998, 280: 734-737 (doi: 10.1126/sci-ence.280.5364.734).
  • Vitale G., Bernardi L., Napolitani G., Mock M., Montecucco C. Susceptibility of mitogen-activated protein kinase kinase family members to proteolysis by anthrax lethal factor. Biochemical Journal, 2000, 352: 739-745 (doi: 10.1042/bj352073938).
  • Pellizzari R., Guidi-Rontani C., Vitale G., Mock M., Montecucco C. Anthrax lethal factor cleaves MKK3 in macrophages and inhibits the LPS/IFNgamma-induced release of NO and TNFalpha. FEBS Letters, 1999, 462: 199-204 (doi: 10.1016/S0014-5793(99)01502-1).
  • Leppla S.H. Anthrax toxin edema factor: a bacterial adenylate cyclase that increases cyclic AMP concentrations of eukaryotic cells. Proceedings of the National Academy of Sciences, 1982, 79: 3162-3166 (doi: 10.1073/pnas.79.10.3162).
  • Bromberg-White J., Lee C.S., Duesbery N. Consequences and utility of the zinc-dependent met-alloprotease activity of anthrax lethal toxin. Toxins (Basel), 2010, 2(5): 1038-1053 (doi: 10.3390/toxins2051038).
  • Tang W.J., Guo Q. The adenylyl cyclase activity of anthrax edema factor. Molecular Aspects of Medicine, 2009, 30(6): 423-430 (doi: 10.1016/j.mam.2009.06.001).
  • Jara G.E., Martínez L. Anthrax edema factor: an ion-adaptive mechanism of catalysis with in-creased transition-state conformational flexibility. Journal of Physical Chemistry B, 2016, 120: 6504-6514 (doi: 10.1021/acs.jpcb.6b02527).
  • Cote C.K., Rossi C.A., Kang A.S., Morrow P.R., Lee J.S., Welkos S.L. The detection of protec-tive antigen (PA) associated with spores of Bacillus anthracis and the effects of anti-PA antibodies on spore germination and macrophage interactions. Microbial Pathogenesis, 2005, 38: 209-225 (doi: 10.1016/j.micpath.2005.02.001).
  • Liu S., Zhang Y., Moayeri M., Liu J., Crown D., Fattah R.J., Wein A.N., Yu Z.-X., Finkel T., Leppla S.H. Key tissue targets responsible for anthrax-toxin-induced lethality. Nature, 2013, 501: 63-68 (doi: 10.1038/nature12510).
  • Liu S., Schubert R.L., Bugge T.H., Leppla S.H. Anthrax toxin: structures, functions and tumour targeting. Expert Opin. Biol. Ther., 2003, 3: 843-853 (doi: 10.1517/14712598.3.5.843).
  • Hutt J.A., Lovchik J.A., Drysdale M., Sherwood R.L., Brasel T., Lipscomb M.F., Lyons C.R. Lethal factor, but not edema factor, is required to cause fatal anthrax in cynomolgus macaques after pulmonary spore challenge. The American Journal of Pathology, 2014, 184(12): 3205-3216 (doi: 10.1016/j.ajpath.2014.08.008).
  • Patel V.I., Booth J.L., Dozmorov M., Brown B.R., Metcalf J.P. Anthrax edema and lethal toxins differentially target human lung and blood phagocytes. Toxins (Basel), 2020, 12(7): 464 (doi: 10.3390/toxins12070464).
  • Abrami L., Brandi L., Moayeri M., Brown M.J., Krantz B.A., Leppla S.H., van der Goot F.G. Hijacking multivesicular bodies enables long-term and exosome-mediated long-distance action of anthrax toxin. Cell Reports, 2013, 5(4): 986-996 (doi: 10.1016/j.celrep.2013.10.019).
  • Hambleton P., Carman J.A., Melling J. Anthrax: the disease in relation to vaccines. Vaccine, 1984, 2(2): 125-132 (doi: 10.1016/0264-410x(84)90003-3).
  • Scorpio А., Blank T.E., Day W.A., Chabot D.J. Anthrax vaccines: Pasteur to the present. Cellular and Molecular Life Sciences, 2006, 63: 2237-2248 (doi: 10.1007/s00018-006-6312-3).
  • Thorkildson P., Kinney H.L., AuCoin D.P. Pasteur revisited: an unexpected finding in Bacillus anthracis vaccine strains. Virulence, 2016, 7(5): 506-507 (doi: 10.1080/21505594.2016.1186325).
  • Liang X., Zhang H., Zhang E., Wei J., Li W., Wang B., Dong S., Zhu J. Identification of the pXO1 plasmid in attenuated Bacillus anthracis vaccine strains. Virulence, 2016, 7(5): 578-586 (doi: 10.1080/21505594.2016.1164366).
  • Fasanella A., Losito S., Trotta T., Adone R., Massa S., Ciuchini F., Chiocco D. Detection of anthrax vaccine virulence factors by polymerase chain reaction. Vaccine, 2001, 19: 4214-4218 (doi: 10.1016/s0264-410x(01)00159-1).
  • Harrington R., Ondov B.D., Radune D., Friss M.B., Klubnik J., Diviak L., Hnath J., Cend-rowski S.R., Blank T.E., Karaolis D., Friedlander A.M., Burans J.P., Rosovitz M.J., Treangen T., Phillippy A.M., Bergman N.H. Genome sequence of the attenuated Carbosap vaccine strain of Ba-cillus anthracis. Genome Announcements, 2013, 1(1): e00067-12 (doi: 10.1128/genomeA.00067-12).
  • Cataldi A., Mock M., Bentancor L. Characterization of Bacillus anthracis strains used for vaccina-tion. Journal of Applied Microbiology, 2000, 88: 648-654 (doi: 10.1046/j.1365-2672.2000.01005.x).
  • Wobeser B.K. Anthrax vaccine associated deaths in miniature horses. Canadian Veterinary Jour-nal, 2015, 56(4): 359-360.
  • Cartwright M.E., McChesney A.E., Jones R.L. Vaccination-related anthrax in three llamas. Jour-nal of the American Veterinary Medical Association, 1987, 191(6): 715-716.
  • Felix J.B., Chaki S.P., Xu Y., Ficht T.A., Rice-Ficht A.C., Cook W.E. Protective antibody re-sponse following oral vaccination with microencapsulated Bacillus anthracis Sterne strain 34F2 spores. npj Vaccines, 2020, 5: 59 (doi: 10.1038/s41541-020-0208-3).
  • Fasanella A., Tonello F., Garofolo G., Muraro L, Carattoli A., Adone R., Montecucco C. Pro-tective activity and immunogenicity of two recombinant anthrax vaccines for veterinary use. Vac-cine, 2008, 26(45): 5684-5688 (doi: 10.1016/j.vaccine.2008.08.026).
  • Turnbull P.C.B. Anthrax vaccines: past, present and future. Vaccine, 1991, 9: 533-539 (doi: 10.1016/0264-410X(91)90237-Z).
  • Jorge S., Dellagostin О.А. The development of veterinary vaccines: a review of traditional methods and modern biotechnology approaches. Biotechnology Research and Innovation, 2017, 1(1): 6-13 (doi: 10.1016/j.biori.2017.10.001).
  • Kondakova O.A., Nikitin N.A., Evtushenko E.A., Ryabchevskaya E.M., Atabekov J.G., Kar-pova O.V. Vaccines against anthrax based on recombinant protective antigen: problems and so-lutions. Expert Review of Vaccines, 2019, 18(8): 813-828 (doi: 10.1080/14760584.2019.1643242).
  • Turnbull P.C.B., Leppla S.H., Broster M.G., Quinn C.P., Melling J. Antibodies to anthrax toxin in humans and guinea pigs and their relevance to protective immunity. Medical Microbiology and Immunology, 1988, 177: 293-303 (doi: 10.1007/bf00189414).
  • Ndumnego O.C., Köhler S.M., Craford J., van Heerden H., Beyer W. Comparative analysis of the immunologic response induced by the Sterne 34F2 live spore Bacillus anthracis vaccine in a ruminant model. Veterinary Immunology and Immunopathology, 2016, 178: 14-21 (doi: 10.1016/j.vetimm.2016.06.005).
  • Phaswana P.H., Ndumnego O.C., Koehler S.M., Beyer W., Crafford J.E., van Heerden H. Use of the mice passive protection test to evaluate the humoral response in goats vaccinated with Sterne 34F2 live spore vaccine. Veterinary Research, 2017, 48(1): 46 (doi: 10.1186/s13567-017-0451-4).
  • Zhang J., Jex E., Feng T., Sivko G.S., Baillie L.W., Goldman S., Van Kampen K.R, Tang D.C. An adenovirus-vectored nasal vaccine confers rapid and sustained protection against an-thrax in a single-dose regimen. Clinical and Vaccine Immunology, 2013, 20(1): 1-8 (doi: 10.1128/CVI.00280-12).
  • Krishnan V., Andersen B.H., Shoemaker C., Sivko G.S., Tordoff K.P., Stark G.V., Zhang J., Feng T., Duchars M., Roberts M.S. Efficacy and immunogenicity of single-dose AdVAV intrana-sal anthrax vaccine compared to anthrax vaccine absorbed in an aerosolized spore rabbit challenge model. Clinical and Vaccine Immunology, 2015, 22(4): 430-439 (doi: 10.1128/CVI.00690-14).
  • Mohamadzadeh M., Duong T., Sandwick S.J., Hoover T., Klaenhammer T.R. Dendritic cell targeting of Bacillus anthracis protective antigen expressed by Lactobacillus acidophilus protects mice from lethal challenge. PNAS, 2009, 106(11): 4331-4336 (doi: 10.1073/pnas.0900029106).
  • Mohamadzadeh M., Durmaz E., Zadeh M., Pakanati K.C., Gramarossa M., Cohran V., Klaen-hammer T.R. Targeted expression of anthrax protective antigen by Lactobacillus gasseri as an anthrax vaccine. Future Microbiology, 2010, 5(8): 1289-1296 (doi: 10.2217/fmb.10.78).
  • Osorio M., Wu Y., Singh S., Merkel T.J., Bhattacharyya S., Blake M.S., Kopecko D.J. An-thrax protective antigen delivered by Salmonella enterica serovar Typhi Ty21a protects mice from a lethal anthrax spore challenge. Infection and Immunity, 2009, 77(4): 1475-1482 (doi: 10.1128/IAI.00828-08).
  • Ramirez K., Ditamo Y., Galen J.E., Baillie L.W., Pasetti M.F. Mucosal priming of newborn mice with S. Typhi Ty21a expressing anthrax protective antigen (PA) followed by parenteral PA-boost induces B and T cell-mediated immunity that protects against infection bypassing maternal anti-bodies. Vaccine, 2010, 28(37): 6065-6075 (doi: 10.1016/j.vaccine.2010.06.089).
  • Sim B.K.L., Li M., Osorio M., Wu Y., Wai T.T., Peterson J.W., James E.R., Chakravarty S., Gao L., Xu R., Natasha K.C., Stafford R.E., Lawrence W.S., Yeager L.F., Peel J.E., Sivasubramani S.K., Ashok K., Chopra A.K., Filippova S., Hoffman S.L. Protection against inhalation anthrax by immunization with Salmonella enterica serovar Typhi Ty21a stably pro-ducing protective antigen of Bacillus anthracis. npj Vaccines, 2017, 2: 17 (doi: 10.1038/s41541-017-0018-4).
  • Donate A., Heller R. Assessment of delivery parameters with the multi-electrode array for devel-opment of a DNA vaccine against Bacillus anthracis. Bioelectrochemistry, 2013, 94: 1-6 (doi: 10.1016/j.bioelechem.2013.04.004).
  • Kim N.Y., Chang D.S., Kim Y., Kim C.H., Hur G.H., Yang J.M., Shin S. Enhanced immune response to DNA vaccine encoding Bacillus anthracis PA-D4 protects mice against anthrax spore challenge. PLoS ONE, 2015, 10(10): e0139671 (doi: 10.1371/journal.pone.0139671).
  • Köhler S.M., Baillie L.W., Beyer W. BclA and toxin antigens augment each other to protect NMRI mice from lethal Bacillus anthracis challenge. Vaccine, 2015, 33(24): 2771-2777 (doi: 10.1016/j.vaccine.2015.04.049).
  • Brown B.K., Cox J., Gillis A., VanCott T.C., Marovich M., Milazzo M., Antonille T.S., Wieczorek L, McKee K.T. Jr., Metcalfe K., Mallory R.M., Birx D., Polonis V.R., Robb M.L. Phase I study of safety and immunogenicity of an Escherichia coli-derived recombinant protective antigen (rPA) vaccine to prevent anthrax in adults. PLoS ONE, 2010, 5(11): e13849 (doi: 10.1371/journal.pone.0013849).
  • Bellanti J.A., Lin F.Y., Chu C., Shiloach J., Leppla S.H., Benavides G.A., Karpas A., Mo-ayeri M., Guo C., Robbins J.B., Schneerson R. Phase I study of a recombinant mutant protective antigen of Bacillus anthracis. Clinical and Vaccine Immunology, 2012, 19(2): 140-145 (doi: 10.1128/CVI.05556-11).
  • Chun J.H., Choi O.J., Cho M.H., Hong K.J., Seong W.K., Oh H.B., Rhie G.E. Serological correlate of protection in Guinea pigs for a recombinant protective antigen anthrax vaccine pro-duced from bacillus brevis. Osong public health and research perspectives, 2012, 3(3): 170-176 (doi: 10.1016/j.phrp.2012.07.006).
  • Reed M.D., Wilder J.A., Mega W.M., Hutt J.A., Kuehl P.J., Valderas M.W., Chew L.L., Liang B.C., Squires C.H. Immunization with a recombinant, Pseudomonas fluorescens-expressed, mutant form of Bacillus anthracis-derived protective antigen protects rabbits from anthrax infec-tion. PloS ONE, 2015, 10(7): e0130952 (doi: 10.1371/journal.pone.0130952).
  • Mamedov T., Chichester J.A., Jones R.M., Ghosh A., Coffin M.V., Herschbach K., Prokhnev-sky A.I., Streatfield S.J., Yusibov V. Production of functionally active and immunogenic non-glycosylated protective antigen from Bacillus anthracis in Nicotiana benthamiana by co-expression with peptide-N-glycosidase F (PNGase F) of Flavobacterium meningosepticum. PLoS ONE, 2016, 11(4): e0153956 (doi: 10.1371/journal.pone.0153956).
  • Li Q., Peachman K.K., Sower L., Leppla S.H., Shivachandra S.B., Matyas G.R., Peterson JW., Alving C.R., Rao M., Rao V.B. Anthrax LFn-PA hybrid antigens: biochemistry, immunogenicity, and protection against lethal ames spore challenge in rabbits. The Open Vaccine Journal, 2009, 2: 92-99 (doi: 10.2174/1875035400902010092).
  • Wu G., Hong Y., Guo A., Feng C., Cao S., Zhang C.C., Shi R., Tan Y., Liu Z. A chimeric protein that functions as both an anthrax dual-target antitoxin and a trivalent vaccine. Antimicro-bial Agents and Chemotherapy, 2010, 54(11): 4750-4757 (doi: 10.1128/AAC.00640-10).
  • Baillie L.W., Huwar T.B., Moore S., Mellado-Sanchez G., Rodriguez L., Neeson B.N., Flick-Smith H.C., Jenner D.C., Atkins H.S., Ingram R.J., Altmann D.M., Nataro J.P., Pasetti M.F. An anthrax subunit vaccine candidate based on protective regions of Bacillus anthracis protective antigen and lethal factor. Vaccine, 2010, 28(41): 6740-6748 (doi: 10.1016/j.vaccine.2010.07.075).
  • Suryanarayana N., Verma M., Thavachelvam K., Saxena N., Mankere B., Tuteja U., Hmuaka V. Generation of a novel chimeric PALFn antigen of Bacillus anthracis and its immunological char-acterization in mouse model. Appl. Microbiol. Biotechnol., 2016, 100(19): 8439-8451 (doi: 10.1007/s00253-016-7684-4).
  • Varshney A., Kumar M., Nagar D.P., Pal V., Goel A.K. Development of a novel chimeric PA-LF antigen of Bacillus anthracis, its immunological characterization and evaluation as a future vaccine candidate in mouse model. Biologicals, 2019, 61: 38-43 (doi: 10.1016/j.biologicals.2019.07.004).
  • Aggarwal S., Somani V.K., Gupta S., Garg R., Bhatnagar R. Development of a novel multiepitope chimeric vaccine against anthrax. Medical Microbiology and Immunology, 2019, 208: 185-195 (doi: 10.1007/s00430-019-00577-x).
  • Majumder S., Das S., Somani V., Makam S.S., Kingston J.J., Bhatnagar R. A bivalent protein r-PB, comprising PA and BclA immunodominant regions for comprehensive protection against Bacillus anthracis. Scientific Reports, 2018, 8(1): 7242 (doi: 10.1038/s41598-018-25502-9).
  • Majumder S., Das S., Somani V.K., Makam S.S., Kingston J.J., Bhatnagar R. A bivalent protein r-PAbxpB comprising PA Domain IV and Exosporium Protein BxpB confers protec-tion against B. anthracis spores and toxin. Frontiers in Immunology, 2019, 10: 498 (doi: 10.3389/fimmu.2019.00498).
  • Lee D.Y., Chun J.H., Ha H.J., Park J., Kim B.S., Oh H.B., Rhie G.E. Poly-gamma-d-glutamic acid and protective antigen conjugate vaccines induce functional antibodies against the protective antigen and capsule of Bacillus anthracis in guinea-pigs and rabbits. FEMS Immunol. Med. Micro-biol., 2009, 57(2): 165-172 (doi: 10.1111/j.1574-695X.2009.00595.x).
  • Candela T., Dumetz F., Tosi-Couture E., Mock M., Goossens P.L., Fouet A. Cell-wall prepa-ration containing poly-γ-D-glutamate covalently linked to peptidoglycan, a straightforward ex-tractable molecule, protects mice against experimental anthrax infection. Vaccine, 2012, 31(1): 171-175 (doi: 10.1016/j.vaccine.2012.10.071).
  • Garufi G., Wang Y.T., Oh S.Y., Maier H., Missiakas D.M., Schneewind O. Sortase-conjugation generates a capsule vaccine that protects guinea pigs against Bacillus anthracis. Vaccine, 2012, 30(23): 3435-3444 (doi: 10.1016/j.vaccine.2012.03.023).
  • Chen Z., Schneerson R., Lovchik J.A., Dai Z., Kubler-Kielb J., Agulto L., Leppla S.H., Pur-cell R.H. Bacillus anthracis capsular conjugates elicit chimpanzee polyclonal antibodies that pro-tect mice from pulmonary anthrax. Clinical and Vaccine Immunology, 2015, 22(8): 902-908 (doi: 10.1128/CVI.00137-15).
  • Kumar M., Puranik N., Varshney A., Tripathi N., Pal V., Goel A.K. BA3338, a surface layer homology domain possessing protein augments immune response and protection efficacy of pro-tective antigen against Bacillus anthracis in mouse model. Journal of Applied Microbiology, 2020, 129(2): 443-452 (doi: 10.1111/jam.14624).
  • Jauro S., Ndumnego O.C., Ellis C., Buys A., Beyer W., Heerden H.V. Immunogenicity of non-living anthrax vaccine candidates in cattle and protective efficacy of immune sera in A/J mouse model compared to the Sterne live spore vaccine. Pathogens, 2020, 9(7): 557 (doi: 10.3390/path-ogens9070557).
  • Oh Y., Kim J.A., Kim C.H., Choi S.K., Pan J. Bacillus subtilis spore vaccines displaying protective antigen induce functional antibodies and protective potency. BMC Veterinary Research, 2020, 16: 259 (doi: 1186/s12917-020-02468-3).
  • Liu K., Yin Y, Zhang J., Zai X., Li R., Ma H., Xu J., Shan J., Chen W. Polysaccharide PCP-I isolated from Poria cocos enhances the immunogenicity and protection of an anthrax protective antigen-based vaccine. Human Vaccines & Immunotherapeutics, 2020, 16(7): 1699-1707 (doi: 10.1080/21645515.2019.1675457).
  • Weir G.M., MacDonald L.D., Rajagopalan R., Sivko G.S., Valderas M.W., Rayner J., Ber-ger B.J., Sammatur L., Stanford M.M. Single dose of DPX-rPA, an enhanced-delivery anthrax vaccine formulation, protects against a lethal Bacillus anthracis spore inhalation challenge. npj Vaccines, 2019, 4: 6 (doi: 10.1038/s41541-019-0102-z).
  • Wagner L., Verma A., Meade B.D., Reiter K., Narum D.L., Brady R.A., Little S.F., Burns D.L. Structural and immunological analysis of anthrax recombinant protective antigen adsorbed to aluminum hydroxide adjuvant. Clinical and Vaccine Immunology, 2012, 19: 1465-1473 (doi: 10.1128/CVI.00174-12).
  • Domínguez-Castillo R.I., Verma A., Amador-Molina J.C., Sirota L., Arciniega J.L. Ability of ELISA and a toxin neutralization assay to detect changes in immunogenicity of a recombinant Bacillus anthracis protective antigen vaccine upon storage. Biologicals, 2013, 41(2): 111-114 (doi: 10.1016/j.biologicals.2012.10.002).
  • D’Souza A.J., Mar K.D., Huang J., Majumdar S., Ford B.M., Dyas B., Ulrich R.G., Sullivan V.J. Rapid deamidation of recombinant protective antigen when adsorbed on aluminum hydroxide gel correlates with reduced potency of vaccine. Journal of Pharmaceutical Sciences, 2013, 102(2): 454-461 (doi: 10.1002/jps.23422).
  • Ryabchevskaya E.M., Evtushenko E.A., Granovskiy D.L., Ivanov P.A., Atabekov J.G., Konda-kova O.A., Nikitin N.A., Karpova O.V. Two approaches for the stabilization of Bacillus anthracis recombinant protective antigen. Human Vaccines & Immunotherapeutics, 2020, 17(2): 560-565 (doi: 10.1080/21645515.2020.1772632).
  • Zhao T., Zhao X., Liu J., Meng Y., Feng Y., Fang T., Zhang J., Yang X., Li J., Xu J., Chen W. Diminished but not abolished effect of two His351 mutants of anthrax edema factor in a murine model. Toxins (Basel), 2016, 8(2): 35 (doi: 10.3390/toxins8020035).
  • Koehler S.M., Buyuk F., Celebi O., Demiraslan H., Doganay M., Sahin M., Moehring J., Ndumnego O.C., Otlu S., van Heerden H., Beyer W. Protection of farm goats by combinations of recombinant peptides and formalin inactivated spores from a lethal Bacillus anthracis challenge under field conditions. BMC Veterinary Research, 2017, 13(1): 220 (doi: 10.1186/s12917-017-1140-2).
  • Ndumnego O.C., Koehler S., Crafford J.E., Beyer W., van Heerden H. Immunogenicity of an-thrax recombinant peptides and killed spores in goats and protective efficacy of immune sera in A/J mouse model. Scientific Reports, 2018, 8: 16937 (doi: 10.1038/s41598-018-35382-8).
  • Jauro S., Ndumnego O.C., Ellis C., Buys A., Beyer W., Heerden H.V. Immunogenicity and protective efficacy of a non-living anthrax vaccine versus a live spore vaccine with simultaneous penicillin-g treatment in cattle. Vaccine (Basel), 2020, 8(4): 595 (doi: 10.3390/vaccines8040595).
  • Gorantala J., Grover S., Rahi A., Chaudhary P., Rajwanshi R., Sarin N.B., Bhatnagar R. Generation of protective immune response against anthrax by oral immunization with protective antigen plant-based vaccine. Journal of Biotechnology, 2014, 176: 1-10 (doi: 10.1016/j.jbiotec.2014.01.033).
  • Koya V., Moayeri M., Leppla S.H., Daniell H. Plant-based vaccine: mice immunized with chlo-roplast-derived anthrax protective antigen survive anthrax lethal toxin challenge. Infection and Immunity, 2005, 73(12): 8266-8274 (doi: 10.1128/IAI.73.12.8266-8274.2005).
Еще
Статья обзорная