Спиральные параметры регулярных-спиралей в белках (часть 2)

Α-Cпираль, 310-спираль, π-спираль и -спираль наблюдались в белковых структурах. Они составляют 32% от остатков, 4%, 0,3% и 0,2%, соответственно. Однако эти проценты зависят от разрешения решаемых структур и способу присвоения вторичных структур. Возможно 2016, из отобранного набора в данных банк белков (PDB), содержащих 2901 белковые цепи с менее чем 25% идентичности последовательности и  1.6Å разрешающей способности (R-значения  0.25), использовать в этом анализе. Вторичные задания структуры выполняются DSSP, STRIDE и SECSTR для π-спиралей. Спиральные параметры шага, остатки на оборот, радиусы, хиральности и р = RMSD/(N-1)1/2 для p-спиралей определяются программой HELFIT. р-Значения, оценивающие спиральную регулярность и все π -спиралей с р  0.10Å, были идентифицированы как регулярные. Спиральные параметры белка p-спиралей сравнивались с данными канонических p-спиралей и других типов белковых спиралей.