Сравнительный анализ интегральной гидрофобности легуминов гороха различной сортовой принадлежности
Автор: Даниленко А.Н., Поляков А.В., Павловская Н.Е., Плащина И.Г.
Журнал: Вестник аграрной науки @vestnikogau
Рубрика: Современные агротехнологии
Статья в выпуске: 1 (40), 2013 года.
Бесплатный доступ
Использован термодинамический подход к оценке интегральной гидрофобности нативных и денатурированных форм легуминов, основных компонентов глобулиновой фракции запасных белков гороха десяти сортов отечественной селекции. В качестве меры интегральной гидрофобности белков использованы их теплоемкости гидратации, вычисленные на основании измеренных методом ДСК (дифференциальная сканирующая калориметрия) величин парциальных теплоемкостей белков в растворе и рассчитанных значений их теплоемкостей в газовой фазе по аддитивной схеме. Показано, что как нативные, так и денатурированные формы легуминов гороха различной сортовой принадлежности существенно отличаются по величинам теплоемкостей гидратации, что свидетельствует об их различной интегральной гидрофобности. Разработанный подход позволяет на примере растительных глобулинов прогнозировать различия в функциональных свойствах пищевых белков.
Интегральная гидрофобность, легумин гороха, дифференциальная сканирующая микрокалориметрия, теплоемкость гидратации
Короткий адрес: https://sciup.org/147124056
IDR: 147124056
Список литературы Сравнительный анализ интегральной гидрофобности легуминов гороха различной сортовой принадлежности
- Nakai, S. Li-Chan Hydrophobic interactions in Food systems//CRC press Inc., Boca Raton, Florida, 1988
- Cherl-Ho Lee, Sung-Koo Kim Effects of protein hydrophobicity on the surfactant properties of food proteins//Food Hydrocolloids http://docviewer.yandex.ru/r.xml?sk=ye4c243b1ed8d83ee0310766e1816a2c7&url=http%3A%2F%2Fwww.sciencedirect.com%2Fscience%2Fjournal%2F0268005X>. 1987. № 1 (4). Р. 283-289
- Kato A., Nakai S. Hydrophobicity determined by a fluorescence probe method and its correlation with surface properties of proteins//Biochim.Biophis. Acta. 1980. 624. Р. 13-20
- Shimizu M., Saito M., Yamauchi. K. Hydrophobicity and Emulsifying Activity of Milk Proteins//Agric.Biol.Chem. 1986. № 50. Р. 791-792
- Ninad V. Prabhu and Kim A. Sharp Heat capacity in proteins//Annu. Rev. Phys. Chem. 2005. № 56. Р. 521-548
- Privalov P. L., Makhatadze G. I. Partial molar heat capacity of individual amino acid residues in aqueous solution: hydration effect//J.Mol.Biol. 1990. 213. Р. 385-391
- Privalov P. L., Makhatadze. G. I. Contribution of hydration and non-covalent interactions to the heat capacity effect on protein unfolding//J.Mol.Biol. 1992. 224. Р. 715-723
- Danilenko, A.N., V.T. Dianova., E.E. Braudo., T. Henning., K.D. Schwenke. Thermodynamic approach to the comparative analysis of integral hydrophobicity of legumin and legumin-T in native and denaturated forms. 1. Broad bean legumin.//Nahrung 41(1) (1997), http://docviewer.yandex.ru/r.xml?sk=ye4c243b1ed8d83ee0310766e1816a2c7&url=http%3A%2F%2Fonlinelibrary.wiley.com%2Fdoi%2F10.1002%2Ffood.v41%3A1%2Fissuetoc> 13-17,199
- Выделение и очистка IIS глобулинов из семян кормовых бобов и гороха/И. А. Попелло и [др.].//Прикладная биохимия и микробиология. 24 (1) (1988), 50-55
- Itzhaki R., Gall D. A microbiuret method for estimation of protein//Analyt. Biochem. 9 (1964), 401-410
- Privalov P. L., Khechinashvili N. N. A thermodynamic approach to the problem of stabilization of globular protein structure: a calorimetric study//J.Mol.Biol. 86 (1974), 665-684
- Privalov P. L. Microcalorimetry of proteins and their complexes.//Methods Mol. Biol. 490 (2009), 1-3
- Durchschlog H. In: Thermodynamic data for Biochem. And Biotechn., Ed: hinz H.J., Springer-Verlag, Berlin, 1986, pp.45-128
- Miles, M.J., V.J.Morris, V.Carrol, D.J.Wright, V.Newby. Small-angle X-ray scattering studies of 7S and 11S globulins from pea (Pisum sativum).//Int.J.Biol.Macromol. (1985), 125-126
- Privalov, P.L., E.I. Tiktopulo, S.Yu. Venyaminov., Yu.V. Griko, G.I.Makhatadze and Khechinashvili, N.N., J.Mol.Biol. 205 (1989), 735-750
- Naghibi, H., S.F.Dec, S.J.Gill. Heats of solution of ethane and propane in water from 0 to 50оC.//J.Phys. Chem. 91 (1987), 245-248
- Spolar, R.S., J.R. Livingstone and Record I.M. Use of Liquid Hydrocarbon and Amide Transfer Data to Estimate Contributions to Thermodynamic Functions of Protein Folding from the Removal of Nonpolar and Polar Surface from Water.//Biochemistry, 31 (1992), 3947-3955
- Privalov, P.L. Stability of proteins: small globular proteins.//Adv.Prot.Chem., 33 (1979), 167-241
