Вариабельность фрагмента гена pho1a у дикорастущих клубнеобразующих и неклубнеобразующих видов (Solanum subgenus Potatoe) и сортов картофеля S. tuberosum L

Автор: Шмелькова Е.О., Слугина М.А., Мелешин А.А., Кочиева Е.З.

Журнал: Сельскохозяйственная биология @agrobiology

Рубрика: Генетические основы селекции

Статья в выпуске: 5 т.53, 2018 года.

Бесплатный доступ

В клубнях картофеля крахмал - основной метаболит, поэтому структурно-функцио-нальный анализ генов его биосинтеза и распада и оценка их вариабельности имеет как фундаментальное, так и прикладное значение. Конечное содержание крахмала в гетеротрофных органах растений (плодах, семенах, клубнях) зависит не только от скорости биосинтеза составляющих крахмала - амилозы и амилопектина, но и от работы катаболических ферментов. Ферменты биосинтеза крахмала достаточно хорошо описаны, в то время как о механизмах разрушения крахмала мало что известно. На сегодняшний день накапливается все больше данных о важной роли крахмалфосфорилаз в этом процессе. Фосфорилазы крахмала широко распространены среди представителей растительного мира. Структура и полиморфизм гена крахмалфосфорилазы слабо изучены у двудольных растений. В клубнях картофеля разрушение крахмала осуществляется за счет L-формы крахмалфосфорилазы, которую кодирует ген Pho1a ( STP23 ). В настоящей работе у растений картофеля впервые проведен анализ участка гена Pho1a (экзоны II-IV), кодирующего регуляторную часть функционального гликозилтрансферазного домена, в состав которого входят глюкозо-6-фосфат-связывающий сайт, сайт связывания с пиродоксальфосфатом и активный сайт связывания с глюкозой...

Еще

Крахмалфосфорилаза, нуклеотидная и аминокислотная вариабельность, дикорастущие виды, сорта и линии картофеля, подрод potatoe

Короткий адрес: https://sciup.org/142216597

IDR: 142216597   |   DOI: 10.15389/agrobiology.2018.5.907rus

Список литературы Вариабельность фрагмента гена pho1a у дикорастущих клубнеобразующих и неклубнеобразующих видов (Solanum subgenus Potatoe) и сортов картофеля S. tuberosum L

  • Smith A., Zeeman S., Smith S. Starch degradation. Annu. Rev. Plant Biol., 2005, 56: 73-98 (doi: 10.1146/annurev.arplant.56.032604.144257).
  • Zeeman S., Kossmann J., Smith A. Starch: its metabolism, evolution, and biotechnological modification in plants. Annu. Rev. Plant Biol., 2010, 61: 209-234 ( ) DOI: 10.1146/annurev-arplant-042809-112301
  • Kossmann J., Lloyd J. Understanding and influencing starch biochemistry. Crit. Rev. Plant Sci., 2000, 19: 171-226 ( ) DOI: 10.1146/annurev-arplant-042809-112301
  • Blennow A., Nielsen T., Baunsgaard L., Mikkelsen R., Engelsen S. Starch phosphorylation: a new front line in starch research. Trends Plant Sci., 2002, 7(10): 445-450 ( ) DOI: 10.1016/S1360-1385(02)02332-4
  • Fettke J., Eckermann N., Kötting O., Ritte G., Steup M. Novel starch-related enzymes and carbohydrates. Cell. Mol. Biol., 2007, 52: OL883-OL904.
  • Yu Y., Mu H., Wasserman B., Carman G. Identification of the maize amyloplast stromal. 112-kD protein as a plastidic starch phosphorylase. Plant Physiol., 2001, 125: 351-359 ( ) DOI: 10.1104/pp.125.1.351
  • Hejazi M., Fettke J., Haebel S., Edner C., Paris O., Frohberg C., Steup M., Ritte G. Glucan, water dikinase phosphorylates crystalline maltodextrins and thereby initiates solubilization. Plant J., 2008, 55(2): 323-333 ( ) DOI: 10.1111/j.1365-313X.2008.03513.x
  • Orzechowski S. Starch metabolism in leaves. Acta Biochim. Pol., 2008, 55: 435-445.
  • Breton C., Šnajdrová L., Jeanneau C., Koča J., Imberty A. Structures and mechanisms of glycosyltransferases. Glycobiology, 2006, 16(2): 29R-37R ( ) DOI: 10.1093/glycob/cwj016
  • Schneider E., Becker J., Volkmann D. Biochemical properties of potato phosphorylase change with its intracellular localization as revealed by immunological methods. Planta, 1981, 151(2): 124-134 ( ) DOI: 10.1007/BF00387813
  • Kamrani M., Baghban Kohnehrouz B., Gholizadeh A. Effect of RNAi-mediated gene silencing of starch phosphorylase L and starch-associated R1 on cold-induced sweetening in potato. Journal of Horticultural Science and Biotechnology, 2016, 91(6): 625-633 ( ) DOI: 10.1080/14620316.2016.1208544
  • Cuesta-Seijo J.A., Ruzanski C., Krucewicz K., Meier S., Hägglund P., Svensson B., Palcic M.M. Functional and structural characterization of plastidic starch phosphorylase during barley endosperm development. PLoS ONE, 2017, 12(4): e0175488 ( ) DOI: 10.1371/journal.pone.0175488
  • Nighojkar S., Kumar A. Starch phosphorylase: biochemical, molecular and biotechnological aspects. Genet. Eng. Biotechnol., 1997, 17: 189-202.
  • Nakano K., Fukui T. The complete amino acid sequence of potato alpha-glucan phosphorylase. J. Biol. Chem., 1986, 261: 8230-8236.
  • Fettke J., Eckermann N., Poeste S., Pauly M., Steup M. The glucan substrate of the cytosolic (Pho2) phosphorylase isozyme from Pisum sativum L.: identification, linkage and subcellular localization. Plant J., 2004, 39(6): 933-946 ( ) DOI: 10.1111/j.1365-313X.2004.02181.x
  • Fettke J., Eckermann N., Tiessen A., Geigenberger P., Steup M. Identification, subcellular localization and biochemical characterization of water-soluble heteroglycans (SHG) in leaves of Arabidopsis thaliana L.: distinct SHG reside in the cytosol and in the apoplast. Plant J., 2005, 43(4): 568-586 ( ) DOI: 10.1111/j.1365-313X.2005.02475.x
  • Fettke J., Poeste S., Eckermann N., Tiessen A., Pauly M., Geigenberger P., Steup M. Analysis of cytosolic heteroglycans from leaves of transgenic potato (Solanum tuberosum L.) plants that under-or overexpress the Pho 2 phosphorylase isozyme. Plant Cell Physiol., 2005, 46(12): 1987-2004 ( ) DOI: 10.1093/pcp/pci214
  • Hanes C. The breakdown and synthesis of starch by an enzyme system from pea seeds. Proc. Roy Soc. London Ser. B, 1940, 128: 421-450.
  • Hanes C. The reversible formation of starch from glucose-1-phosphate catalysed by potato phosphorylase. Proc. Roy Soc. London Ser. B, 1940, 129: 174-208.
  • Ma J., Jiang Q.T., Zhang X.W., Lan X.J., Pu Z.E., Wei Y.M., Liu C., Lu Z.-X. Structure and expression of barley starch phosphorylase genes. Planta, 2013, 238(6): 1081-1093 ( ) DOI: 10.1007/s00425-013-1953-6
  • Satoh H., Shibahara K., Tokunaga T., Nishi A., Tasaki M., Hwang S.-K., Okita T., Kaneko N., Fujita N., Yoshida M., Hosaka Y., Sato A., Utsumi Y., Ohdan T., Nakamura Y. Mutation of the plastidial a-glucan phosphorylase gene in rice affects the synthesis and structure of starch in the endosperm. Plant Cell, 2008, 20(7): 1833-1849 ( ) DOI: 10.1105/tpc.107.054007
  • Mu H.H., Yu Y., Wasserman B.P., Carman G.M. Purification and characterization of the maize amyloplast stromal 112-kDa starch phosphorylase. Arch. Biochem. Biophys., 2001, 388(1): 155-164 ( ) DOI: 10.1006/abbi.2000.2267
  • Subasinghe R.M. Role and regulation of starch phosphorylase and starch synthase IV in starch biosynthesis in maize endosperm amyloplasts. PhD Thesis. The University of Guelph, Canada, 2013.
  • Lin Y.C., Chang S.C., Juang R.H. Plastidial a-glucan phosphorylase 1 complexes with disproportionating enzyme 1 in Ipomoea batatas storage roots for elevating malto-oligosaccharide metabolism. PLoS ONE, 2017, 12(5): e0177115 ( ) DOI: 10.1371/journal.pone.0177115
  • Nader Nieto C. Structural and functional characterization of natural alleles of potato (Solanum tuberosum L.) starch phosphorylases associated with tuber quality traits. University of Cologne, Cologne, 2011.
  • Chen X., Salamini F., Gebhardt C. A potato molecular-function map for carbohydrate metabolism and transport. Theor. Appl. Genet., 2001, 102(2-3): 284-295 ( ) DOI: 10.1007/s001220051645
  • Schreiber L., Nader-Nieto A.C., Schönhals E.M., Walkemeier B., Gebhardt C. SNPs in genes functional in starch-sugar interconversion associate with natural variation of tuber starch and sugar content of potato (Solanum tuberosum L.). G3: Genes, Genomes, Genetics, 2014, 4(10): 1797-1811 ( ) DOI: 10.1534/g3.114.012377
  • Edwards K., Johnstone C., Thompson C. A simple and rapid method for the preparation of plant genomic DNA for PCR analysis. Nucleic Acids Res., 1991, 19(6): 1349 ( ) DOI: 10.1093/nar/19.6.1349
  • Kumar S., Stecher G., Tamura K. MEGA7: Molecular Evolutionary Genetics Analysis version 7.0 for bigger datasets. Mol. Biol. Evol., 2016, 33(7): 1870-1874 ( ) DOI: 10.1093/molbev/msw054
  • Hawkes J.G. The potato: evolution, biodiversity and genetic resources. Belhaven Press, Oxford, 1990 ( ) DOI: 10.1086/417081
  • Choi Y., Sims GE., Murphy S., Miller JR., Chan AP. Predicting the functional effect of amino acid substitutions and indels. PLoS ONE, 2012, 7(10): e46688 ( ) DOI: 10.1371/journal.pone.0046688
Еще
Статья научная