Биохимические маркеры качества спермы жеребцов (обзор)

Автор: Атрощенко М.М., Медведев Д.В.

Журнал: Сельскохозяйственная биология @agrobiology

Рубрика: Обзоры, проблемы

Статья в выпуске: 2 т.58, 2023 года.

Бесплатный доступ

Семенная плазма представляет собой многокомпонентную жидкость, служащую средством доставки сперматозоидов к ооциту. Она не только транспортирует мужские гаметы, но и обеспечивает их защиту и питание во время дальнейшего движения в женских половых путях (T.R. Talluri с соавт., 2017). Сведения о воздействии компонентов семенной плазмы на половые клетки, а также поиск маркеров криоустойчивости и фертильности спермы представляет несомненный интерес для исследователей. Поскольку продолжительность жизни сперматозоидов жеребцов, их способность к капацитации и фертильность сильно различаются у разных особей, для коневодства важно исследовать факторы, влияющие на эти показатели. Цель нашего обзора - проанализировать актуальные публикации по исследованию биохимических маркеров, характеризующих качество спермы, рассмотреть методы определения активных форм кислорода и продуктов окислительного стресса в сперматозоидах и семенной плазме. Биохимическими маркерами качества спермы могут служить метаболиты семенной плазмы, активность ферментов в ней, показатели оксидативного стресса и системы антиоксидантной защиты (S. Pesch с соавт., 2006). Для обеспечения подвижности сперматозоидам необходимо большое количество АТФ. Хорошими энергетическими субстратами для этих клеток служат моносахариды и органические кислоты, такие как лактат, пируват, цитрат, сукцинат. Это обусловливает интерес к ним как к маркерам фертильности (C.R. Darr с соавт., 2016; E.B. Menezes с соавт., 2019; M.F. Lay с соавт., 2001). Еще один перспективный показатель для оценки качества спермы жеребцов - концентрация метаболитов оксида азота (II), который играет важную роль в регуляции подвижности и капацитации сперматозоидов и в процессе оплодотворения (M.B. Herrero с соавт., 2000; P.T. Goud с соавт., 2008; F. Francavilla с соавт., 2000). Среди ферментов семенной плазмы интерес представляют лактатдегидрогеназа, аланин- и аспартатаминострасферазы, гамма-глутамилтранспептидаза. Несмотря на то, что анализ спермы считается золотым стандартом для диагностики мужской фертильности, он не может обнаружить аномалии на молекулярном уровне, которые ответственны за необъяснимые случаи мужского бесплодия. В настоящее время одной из основных причин таких явлений считается оксидативный стресс. Он приводит к повреждению белков, липидов и ДНК сперматозоидов, что, в свою очередь, становится причиной плохой имплантации эмбриона и снижения частоты наступления беременности (A. Agarwal с соавт., 2003; S. Bisht с соавт., 2017; H. Sies, 2018). В настоящем обзоре рассмотрены основные продуценты свободных радикалов в сперме и система антиоксидантной защиты мужских гамет, а также описаны методы определения активных форм кислорода и конечных продуктов оксидативного стресса в сперматозоидах и семенной плазме. На основании данных литературы сделан вывод о том, что биохимические маркеры, такие как концентрация метаболитов семенной плазмы, активность ферментов в ней и показатели оксидативного стресса, обладают значительным потенциалом для характеристики качества спермы жеребцов.

Еще

Жеребцы, фертильность, сперматозоиды, семенная плазма, окислительный стресс, ферменты, метаболиты

Короткий адрес: https://sciup.org/142238878

IDR: 142238878   |   DOI: 10.15389/agrobiology.2023.2.249rus

Список литературы Биохимические маркеры качества спермы жеребцов (обзор)

  • Talluri T.R., Mal G., Ravi S.K. Biochemical components of seminal plasma and their correlation to the fresh seminal characteristics in Marwari stallions and Poitou jacks. Veterenary World, 2017, 10(2): 214-220 (doi: 10.14202/vetworld.2017.214-220).
  • Juyena N.S., Stelletta C. Seminal plasma: an essential attribute to spermatozoa. Journal of An-drology, 2012, 33(4): 536-551 (doi: 10.2164/jandrol.110.012583).
  • Tvrda E., Sikeli P., Lukacova J., Massanyi P., Lukac N. Mineral nutrients and male fertility. Jour-nal of Microbiology, Biotechnology and Food Sciences, 2013, 3(1): 1-14.
  • Velho A.L.C., Menezes E., Dinh T., Kaya A., Topper E., Moura A.A., Memili E. Metabolomic markers of fertility in bull seminal plasma. PLoS ONE, 2018, 13(4): e0195279 (doi: 10.1371/jour-nal.pone.0195279).
  • Mann T. Biochemistry of stallion semen. Journal of reproduction and fertility. Supplement, 1975, 23: 47-52.
  • Darr C.R., Varner D.D., Teague S., Cortopassi G.A., Datta S., Meyers S.A. Lactate and pyruvate are major sources of energy for stallion sperm with dose effects on mitochondrial function, mo-tility, and ROS production. Biology of Reproduction, 2016, 95(2): 1-11 (doi: 10.1095/biolre-prod.116.140707).
  • Menezes E.B., Velho A.L.C., Santos F., Dinh T., Kaya A., Topper E., Moura A.A., Memili E. Uncovering sperm metabolome to discover biomarkers for bull fertility. BMC Genomics, 2019, 20(1): 714 (doi: 10.1186/s12864-019-6074-6).
  • Lay M.F., Richardson M.E., Boone W.R., Bodine A.B., Thurston R.J. Seminal plasma and IVF potential. Biochemical constituents of seminal plasma of males from in vitro fertilization couples. Journal of Assisted Reproduction and Genetics, 2001, 18(3): 144-150 (doi: 10.1023/a:1009420306173).
  • Mann T. The Biochemistry of semen and of the male reproductive tract. Medical Journal of Australia, 1965, 1(18): 652-653 (doi: 10.5694/j.1326-5377.1965.tb72030.x).
  • Paventi G., Lessard C., Bailey J.L., Passarella S. In boar sperm capacitation L-lactate and suc-cinate, but not pyruvate and citrate, contribute to the mitochondrial membrane potential increase as monitored via safranine O fluorescence. Biochemical and Biophysical Research Communications, 2015, 462(3): 257-262 (doi: 10.1016/j.bbrc.2015.04.128).
  • Herrero M.B., Gagnon C. Nitric oxide: a novel mediator of sperm function. Journal of Andrology, 2001, 22: 349-356.
  • Roselli M., Keller P.J., Dubey R.K. Role of nitric oxide in the biology physiology and patho-physiology of reproduction. Human Reproduction Update, 1998, 4(1): 3-24 (doi: 10.1093/hu-mupd/4.1.3).
  • Balercia G., Moretti S., Vignini A., Magagnini M., Mantero F., Boscaro M., Riccardo-Lamon-ica G., Mazzanti L. Role of nitric oxide concentrations on human sperm motility. Journal of Andrology, 2004, 25(2): 245-249 (doi: 10.1002/j.1939-4640.2004.tb02784.x).
  • Vignini A., Nanetti L., Buldreghini E., Moroni C., Ricciardo Lamonina G., Mantero F., Bos-caro M., Mazzanti L., Balercia G. The production of peroxynitrite by human spermatozoa may affect sperm motility through the formation of protein nitrotyrosine. Fertility and Sterility, 2006, 85(4): 947-953 (doi: 10.1016/j.fertnstert.2005.09.027).
  • Herrero M.B., Chatterjee S., Lefièvre L., de Lamirande E., Gagnon C. Nitric oxide interacts with the cAMP pathway to modulate capacitation of human spermatozoa. Free Radical Biology and Medicine, 2000, 29(6): 522-536 (doi: 10.1016/s0891-5849(00)00339-7).
  • Goud P.T., Goud A.P., Diamond M.P., Gonik M.P., Abu-Soud H. Nitric oxide extends the oocyte temporal window for optimal fertilization. Free Radical Biology and Medicine, 2008, 45(4): 453-459 doi: (doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2008.04.035).
  • Francavilla F., Santucci R., Macerola B., Ruvolo G., Romano R. Nitric oxide synthase inhibition in human sperm affects sperm-oocyte fusion but not zona pellucida binding. Biology of Reproduc-tion, 2000, 63(2): 425-429 (doi: 10.1095/biolreprod63.2.425).
  • Miraglia E., De Angelis F., Gazzano E., Hassanpour H., Bertagna A., Aldieri E., Revelli A., Ghigo D. Nitric oxide stimulates human sperm motility via activation of the cyclic GMP/protein kinase G signaling pathway. Reproduction, 2011, 141(1): 47-54 (doi: 10.1530/REP-10-0151).
  • Khan F.A., Sholtz E.L., Chenier T.S. The nitric oxide system in equine reproduction: surrent status and future directions. Journal of Equine Veterinary Science, 2015, 35(6): 481-487 (doi: 10.1016/j.jevs.2015.02.009).
  • Ha T.Y., Kim H.S., Shin T. Expression of constitutive endothelial, neuronal and inducible nitric oxide synthase in the testis and epididymis of horse. Journal of Veterinary Medical Science, 2004, 66(4): 351-356 (doi: 10.1292/jvms.66.351).
  • Ortega Ferrusola C., González Fernández L., Macías García B., Salazar-Sandoval C., Morillo Rodríguez A., Rodríguez Martinez H., Tapia J.A., Peña F.J. Effect of cryopreservation on nitric oxide production by stallion spermatozoa. Biology of Reproduction, 2009, 81: 1106-1111 (doi: 10.1095/biolreprod.109.078220).
  • Eghbali M., Alavi-Shoushtari S.M., Asri-Rezaei S., Ansari M.H.K. Effects of the seminal plasm iron and lead content on semen quality of water buffalo (Bubalus bubalis) bulls. Veterinary Re-search Forum, 2010, 1(3): 142-148.
  • Pesch S., Bergmann M., Bostedt H. Determination of some enzymes and macro and microele-ments in stallion seminal plasma and their correlations to semen quality. Theriogenology, 2006, 66(2): 307-313 (doi: 10.1016/j.theriogenology.2005.11.015).
  • El-Bishbishy H.A., Aly H.A.A., El-Shafey M. Lipoic acid mitigates bisphenol A-induced testicular mitochondrial toxicity in rats. Environmental Health, 2013, 29(10): 875-887 (doi: 10.1177/0748233712446728).
  • Bucci D., Isani G., Giaretta E., Spinaci M., Tamanini C., Ferlizza E., Galeati G. Alkaline phos-phatase in boar sperm function. Andrology, 2014, 2(1): 100-106 (doi: 10.1111/j.2047-2927.2013.00159.x).
  • Katila T. In vitro evaluation of frozen-thawed stallion semen: a review. Acta Veterinaria Scandi-navica, 2001, 42(2): 199-217 (doi: 10.1186/1751-0147-42-199).
  • O’Flaherty C., Breininger E., Beorlegui N., Beconi M.T. Acrosome reaction of bovine sperma-tozoa: role of reactive oxygen species and lactate dehydrogenase C4. Biochimica and Biophysica Acta — General Subjects, 2005, 1726(1): 96-101 (doi: 10.1016/j.bbagen.2005.07.012).
  • Agarwal Y.P., Vanha-Perttula T. Glutation, L-glutamic acid and γ-glutamil transpeptidase in the bull reproductive tissues. International Journal of Andrology, 1988, 11(2): 123-131 (doi: 10.1111/j.1365-2605.1988.tb00988.x).
  • Pizzol D., Ferlin A., Garolla A., Lenzi A., Bertoldo A., Foresta C. Genetic and molecular diag-nostics of male infertility in the clinical practice. Frontiers in Bioscience-Landmark, 2014, 19: 291-303 (doi: 10.2741/4208).
  • Ramya T., Misro M.M., Sinha D., Nandan D. Sperm function and seminal oxidative stress as tools to identify sperm pathologies in infertile men. Fertility and Sterility, 2010, 93(1): 297-300 (doi: 10.1016/j.fertnstert.2009.05.074).
  • Agarwal A., Saleh R.A., Bedaiwy M.A. Role of reactive oxygen species in the pathophysiology of human reproduction. Fertility and Sterility, 2003, 79(4): 829-843 (doi: 10.1016/s0015-0282(02)04948-8).
  • Bisht S., Faiq M., Tolahunase M., Dada R. Oxidative stress and male infertility. Nature Reviews Urology, 2017, 14(8): 470-485 (doi: 10.1038/nrurol.2017.69).
  • Sies H. On the history of oxidative stress: Concept and some aspects of current development. Current Opinion in Toxicology, 2018, 7(2): 122-126 (doi: 10.1016/j.cotox.2018.01.002).
  • Bansal A.K., Bilaspuri G.S. Impacts of oxidative stress and antioxidants on semen functions. Veterinary Medicine International, 2010, 2011: 686137 (doi: 10.4061/2011/686137).
  • Kumar N., Singh A.K. Reactive oxygen species in seminal plasma as a cause of male infertility. Journal of Gynecology Obstetrics and Human Reproduction, 2018, 47: 565-572 (doi: 10.1016/j.jogoh.2018.06.008).
  • Miranda-Vilela A.L., Alves P.C., Akimoto A.K., Pereira L.C., Nazare Klautau-Guimaraes M.D., Grisolia C.K. The effect of hydrogen peroxide-induced oxidative stress on leukocytes depends on age and physical training in healthy human subjects carrying the same genotypes of antioxidant enzymes’ gene polymorphisms. American Journal of Human Biology, 2010, 22(6): 807-812 (doi: 10.1002/ajhb.21086).
  • Breitbart H. Intracellular calcium regulation in sperm capacitation and acrosomal reaction. Mo-lecular and Cellular Endocrinology, 2002, 187(2): 139-144 (doi: 10.1016/s0303-7207(01)00704-3).
  • Khosrowbeygi A., Zarghami N. Fatty acid composition of human spermatozoa and seminal plasma levels of oxidative stress biomarkers in subfertile males. Prostaglandins, Leukotrienes & Essential Fatty Acids, 2007, 77(2): 117-121 (doi: 10.1016/j.plefa.2007.08.003).
  • Garrido N., Meseguer M., Simon C., Pellicer A., Remohi J. Pro-oxidative and antioxidative imbalance in human semen and its relation with male fertility. Asian Journal of Andrology, 2004, 6(1): 59-65.
  • Henkel R.R. Leukocytes and oxidative stress: dilemma for sperm function and male fertility. Asian Journal of Andrology, 2011, 13(1): 43-52 (doi: 10.1038/aja.2010.76).
  • Saleh R.A., Agarwal A., Kandirali E., Sharma R.K., Thomas A.J., Nada E.A, Evenson D.P., Alvarez J.G. Leukocytospermia is associated with increased reactive oxygen species production by human spermatozoa. Fertility and Sterility, 2002, 78(6): 1215-1224 (doi: 10.1016/s0015-0282(02)04237-1).
  • Lobascio A.M., De Felici M., Anibaldi M., Greco P., Minasi M.G., Greco E. Involvement of seminal leukocytes, reactive oxygen species, and sperm mitochondrial membrane potential in the DNA damage of the human spermatozoa. Andrology, 2015, 3(2): 265-270 (doi: 10.1111/andr.302).
  • Peña F.J., O’Flaherty C., Ortiz Rodríguez J.M., Martín Cano F.E., Gaitskell-Phillips G.L., Gil M.C., Ortega Ferrusola C. Redox regulation and oxidative stress: the particular case of the stallion spermatozoa. Antioxidants, 2019, 8(11): 567 (doi: 10.3390/antiox8110567).
  • Keating J., Grundy C.E., Fivey P.S., Elliott M., Robinson J. Investigation of the association between the presence of cytoplasmic residues on the human sperm midpiece and defective sperm function. Journal of Reproduction and Fertility, 1997, 110(1): 71-77 (doi: 10.1530/jrf.0.1100071).
  • Zini A., Defreitas G., Freeman M., Hechter S., Jarvi K. Varicocele is associated with abnormal retention of cytoplasmic droplets by human spermatozoa. Fertility and Sterility, 2000, 74(3): 461-464 (doi: 10.1016/s0015-0282(00)00703-2).
  • Sabeti P., Pourmasumi S., Rahiminia T., Akyash F., Talebi A.R. Etiologies of sperm oxidative stress. International Journal of Reproductive Biomedicine, 2016, 14(4): 231-240.
  • Bollwein H., Fuchs I., Koess C. Interrelationship between plasma membrane integrity, mitochon-drial membrane potential and DNA fragmentation in cryopreserved bovine spermatozoa. Repro-duction in Domestic Animals, 2008, 43(2): 189-195 (doi: 10.1111/j.1439-0531.2007.00876.x).
  • Agarwal A., Gupta S., Sharma R.K. Role of oxidative stress in female reproduction. Reproductive Biology and Endocrinology, 2005, 3: 28 (doi: 10.1186/1477-7827-3-28).
  • Catalán J., Yánez-Ortiz I., Tvarijonaviciute A., González-Aróstegui L.G., Rubio C.P., Bar-ranco I., Yeste M., Miró J. Seminal plasma antioxidants are related to sperm cryotolerance in the horse. Antioxidants, 2022, 11(7): 1279 (doi: 10.3390/antiox11071279).
  • Papas M., Catalán, J., Fernandez-Fuertes B., Arroyo L., Bassols A., Miró J., Yeste M. Specific activity of superoxide dismutase in stallion seminal plasma is related to sperm cryotolerance. Antioxidants, 2019, 8(11): 539 (doi: 10.3390/antiox8110539).
  • Miriyala S., Holley A.K., St Clair D.K. Mitochondrial superoxide dismutase — signals of distinction. Anti-Cancer Agents in Medicinal Chemistry, 2011, 11(2): 181-190 (doi: 10.2174/187152011795255920).
  • Obal D., Dai S., Keith R., Dimova N., Kingery J., Zheng Y-T., Zweier J., Velayutham M., Prabhu S.D., Li Q., Conklin D., Yang D., Bhatnagar A., Bolli R., Rokosh G. Cardiomyocyte-restricted overexpression of extracellular superoxide dismutase increases nitric oxide bioavaila-bility and reduces infarct size after ischemia/reperfusion. Basic Research in Cardiology, 2012, 107(6): 305 (doi: 10.1007/s00395-012-0305-1).
  • Kowalowka M., Wysocki P., Fraser L., Strzezek J. Extracellular superoxide dismutase of boar seminal plasma. Reproduction in Domestic Animals, 2008, 43(4): 490-496 (doi: 10.1111/j.1439-0531.2007.00943.x).
  • Bucak M.N., Ateşşahin A., Varişli O., Yüce A., Tekin N., Akçay A. The influence of trehalose, taurine, cysteamine and hyaluronan on ram semen. Microscopic and oxidative stress parameters after freeze-thawing process. Theriogenology, 2007, 67(5): 1060-1067 (doi: 10.1016/j.theriogenol-ogy.2006.12.004).
  • Del Prete C., Stout T., Montagnaro S., Pagnini U., Uccello M., Florio P., Ciani F., Tafuri S., Palumbo V., Pasolini M.P., Cocchia N., Henning H. Combined addition of superoxide dismutase, catalase and glutathione peroxidase improves quality of cooled stored stallion semen. Animal Re-production Science, 2019, 210: 106195 (doi: 10.1016/j.anireprosci.2019.106195).
  • Margis R., Dunand C., Teixeira F.K., Margis-Pinheiro M. Glutathione peroxidase family — an evolutionary overview. The FEBS Journal, 2008, 275(15): 3959-3970 (doi: 10.1111/j.1742-4658.2008.06542.x).
  • Sanocka D., Kurpisz M. Reactive oxygen species and sperm cells. Reproductive Biology and En-docrinology, 2004, 2: 12-26 (doi: 10.1186/1477-7827-2-12).
  • Chatterjee S., Gagnon C. Production of reactive oxygen species by spermatozoa undergoing cool-ing, freezing, and thawing. Molecular Reproduction and Development, 2001, 59(4): 451-458 (doi: 10.1002/mrd.1052).
  • Wang Y., Sharma R.K., Agarwal A. Effect of cryopreservation and sperm concentration on lipid peroxidation in human semen. Urology, 1997, 50(3): 409-413 (doi: 10.1016/S0090-4295(97)00219-7).
  • Dalle-Donne I., Rossi R., Giustarini D., Milzani A., Colombo R. Protein carbonyl groups as biomarkers of oxidative stress. Clinica Chimica Acta, 2003, 329(1-2): 23-38 (doi: 10.1016/S0009-8981(03)00003-2).
  • Дубинина Е.Е., Бурмистров С.О., Ходов Д.А., Поротов И.Г. Окислительная модификация белков сыворотки крови человека, метод еt определения. Вопросы медицинской химии, 1995, 41(1): 24-26.
  • Agarwal A., Majzoub A. Laboratory tests for oxidative stress. Indian Journal of Urology, 2017, 33(3): 199-206 (doi: 10.4103/iju.IJU_9_17).
  • Allamaneni S.S., Agarwal A., Nallella K.P., Sharma R.K., Thomas Jr. A.J., Sikka S.C. Char-acterization of oxidative stress status by evaluation of reactive oxygen species levels in whole semen and isolated spermatozoa. Fertility and Sterility, 2005, 83(3): 800-803 (doi: 10.1016/j.fertnstert.2004.05.106).
  • Eruslanov E., Kusmartsev S. Identification of ROS using oxidized DCFDA and flow-cytometry. Methods in Molecular Biology, 2010, 594: 57-72 (doi: 10.1007/978-1-60761-411-1_4).
Еще
Статья обзорная