D-аминокислоты и их оксидаза у сельскохозяйственных животных: роль и практические перспективы
Автор: Галочкина В.П., Агафонова А.В., Галочкин В.А.
Журнал: Сельскохозяйственная биология @agrobiology
Рубрика: Обзоры, проблемы
Статья в выпуске: 4 т.52, 2017 года.
Бесплатный доступ
В статье систематизированы основные физиолого-биохимические функции D-амино-кислот и их оксидазы, открытых Г. Кребсом в 1935 году (H. Krebs, 1972), в организме высших животных. Обсуждается участие оксидазы D-аминокислот в обмене веществ в норме и при патологии. В настоящее время самое пристальное внимание уделяется сигнальной, коммуникативной и регуляторной роли пероксисом в обмене веществ. Допускается, что они могут осуществлять взаимосвязь между нервной и эндокринной системами и быть причастны к регуляции обмена веществ в клетке, органе и организме. D-аминокислоты (стереоизомеры L-аминокислот) в значительных количествах обнаружены в пероксисомах в нервной системе (J. Sasabe с соавт., 2014), эндокринных железах (A. D'Aniello с соавт. 2000), печени, почках, молочной железе и других органах и тканях (S.V. Khoronenkova, V.I. Tishkov, 2008). Эти активные молекулы в синапсах нервных окончаний обеспечивают коммуникацию в нейрональной сети (C.W. Morgans с соавт., 2013), участвуют в процессах клеточного старения и апоптоза (А.В. Червяков, 2010), секреции и биосинтеза гормонов, регуляции кровяного давления, в поддержании осмотического давления в клетке (Y. Nishina, 2008), антиканцерогенезе и противовоспалительных реакциях (G.H. Fisher, 1998). Оксидаза D-аминокислот самым разнообразным образом влияет на организм в целом, поскольку одновременно участвует в противоположных мультипараметрических процессах: регуляции содержания D-аминокислот и D-аминов аминокислот в клетке, деятельности центрального и периферического отделов нервной системы, в регуляции биосинтеза и секреции эпифизарного мелатонина (H.K, Park с соавт., 2007), гипоталамических релизинг-факторов, гипофизарных, тиреоидных и стероидных гормонов (A. Santillo с соавт., 2014), в защите от ксенобиотиков, микроорганизмов, вирусов, стрессов, борьбе со злокачественными опухолями (R. Rana с соавт., 2012). Особое внимание мы уделили выяснению роли D-аминокилот и их оксидазы у сельскохозяйственных животных, поскольку в мировой литературе такие работы почти полностью отсутствуют. В последнее время появляются публикации, посвященные углубленному анализу влияния D-аминокислот и оксидазы D-аминокислот на всю иерархическую структуру эндокринной системы - от эпифиза, гипоталамуса и гипофиза до яичников и семенников (S. Yasuaki с соавт., 2012). Большинство выполненных исследований подчинено выяснению закономерностей регуляции воспроизводительной функции у человека и животных. Для биологической животноводческой науки самостоятельный интерес представляет выяснение роли D-аминокислот и метаболизирующего их фермента в связи с процессами возбуждения и торможения в центральной нервной системе. Когнитивная функция у сельскохозяйственных животных заслуживает отдельного рассмотрения, поскольку, по нашему мнению, она тесно связана с адаптацией животных к условиям промышленного содержания, формированием типа нервной системы, снижением агрессивности и, в конечном итоге, с познанием и управлением поведенческими реакциями и продуктивностью.
D-аминокислоты, оксидаза d-аминокислот, пероксисомы, нервная и эндокринная регуляция метаболизма
Короткий адрес: https://sciup.org/142213819
IDR: 142213819 | DOI: 10.15389/agrobiology.2017.4.635rus
Список литературы D-аминокислоты и их оксидаза у сельскохозяйственных животных: роль и практические перспективы
- Твердислов В.А., Яковенко Л.В., Жаворонков А.А. Хиральность как проблема биохимической физики. Российский химический журнал, 2007, 51(1): 13-22. Режим доступа: http://www.chem.msu.su/rus/jvho/2007-1/13.pdf. Без даты.
- Червяков А.В. Нарушение молекулярной асимметрии аминокислот (D/L-энантиомеры) при нормальном старении и нейродегенеративных заболеваниях. Асимметрия, 2010, 4(2): 77-112. Режим доступа: http://j-asymmetry.com/2011/12/chervyakov_2_2010. Без даты.
- Zhao W.J., Yin M. Advances in the study of D-amino acid oxidase in the central nervous system. Sheng Li Ke Xue Jin Zhan , 2008, 39(1): 64-66 (PMID: 18357693).
- Saitoh Y., Katane M., Kawata T., Maeda K., Sekine M., Furuchi T., Kobuna H., Sakamoto T., Inoue T., Arai H., Nakagawa Y., Homma H. Spatiotemporal localization of D-amino acid oxidase and D-aspartate oxidases during development in Caenorhabditis elegans. Mol. Cell. Biol., 2012, 32(10): 1967-1983 ( ) DOI: 10.1128/MCB.06513-11
- Yamanaka M., Miyoshi Y., Ohide H., Hamase K., Konno R. D-Amino Acids in the brain and mutant rodents lacking D-amino-acid oxidase activity. Amino Acids, 2012, 43(5): 1811-1821 ( ) DOI: 10.1007/s00726-012-1384-x
- Sikka P., Walker R., Cockayne R., Wood M.J., Harrison P.J., Burnet P.W. D-Serine metabolism in C6 glioma cells: Involvement of alanine-serine-cysteine transporter (ASCT2) and serine racemase (SRR) but not D-amino acid oxidase (DAO). J. Neurosci. Res., 2010, 88(8): 1829-1840 ( ) DOI: 10.1002/jnr.22332
- Ghisla S., Pollegioni L., Molla G. Revisitation of the βCl-elimination reaction of d-amino acid oxidase. New interpretation of the reaction that sparked flavoprotein dehydrogenation mechanisms. J. Biol. Chem., 2011, 286(47): 40987-40998 ( ) DOI: 10.1074/jbc.M111.266536
- Kawazoe T., Park H.K., Iwana S., Tsuge H., Fukui K. Human D-amino acid oxidase: an update and review. Chem. Rec., 2007, 7(5): 305-315 ( ) DOI: 10.1002/tcr.20129
- Rais R., Thomas A.G., Wozniak K., Wu Y., Jaaro-Peled H., Sawa A., Strick C.A., Engle S.J., Brandon N.J., Rojas C., Slusher B.S., Tsukamoto T. Pharmacokinetics of oral D-serine in D-amino acid oxidase knockout mice. Drug. Metab. Dispos., 2012, 40(11): 2067-2073 ( ) DOI: 10.1124/dmd.112.046482
- Ohide H., Miyoshi Y., Maruyama R., Hamase K., Konno R. D-Amino acid metabolism in mammals: biosynthesis, degradation and analytical aspects of the metabolic study. Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 2011, 879(29): 3162-3168 ( ) DOI: 10.1016/j.jchromb.2011.06.028
- Gustafson E.C., Morgans C.W., Tekmen M., Sullivan S.J., Esguerra M., Konno R., Miller R.F. Retinal NMDA receptor function and expression are altered in a mouse lacking D-amino acid oxidase. J. Neurophysiol., 2013, 110(12): 2718-2726 ( ) DOI: 10.1152/jn.00310.2013
- Konno R., Yasumura Y. Physiological role of D-amino-acid oxidase. Protein, nucleic acid, enzyme, 1991, 36(1): 54-62 (PMID: 1672466).
- Krebs E.G. Protein kinases. Current Topics in Cellular Regulation, 1972, 5: 99-133 ( ) DOI: 10.1016/B978-0-12-152805-8.50010-1
- Nishina Y. Structure and reaction mechanism of D-amino acid oxidase. The Journal of Japanese Biochemical Society, 2008, 80(6): 569-578 (PMID: 18634432).
- Pollegioni L., Ghisla S., Pilone M.S. Studies on the active centre of Rhodotorula gracilis D-amino acid oxidase and comparison with pig kidney enzyme. Biochem. J., 1992, 286(2): 389-394 ( ) DOI: 10.1042/bj2860389
- Khoronenkova S.V., Tishkov V.I. D-amino acid oxidase: physiological role and applications. Biochemistry, 2008, 73(13): 1511-1518 ( ) DOI: 10.1134/S0006297908130105
- Santillo A., Falvo S., Chieffi P., Burrone L., Chieffi Baccari G., Longobardi S., Di Fiore M.M. D-aspartate affects NMDA receptor-extracellular signal-regulated kinase pathway and upregulates androgen receptor expression in the rat testis. Theriogenology, 2014, 81(5): 744-751 ( ) DOI: 10.1016/j.theriogenology.2013.12.009
- Haruta N., Iizuka H., Ishii K., Yoshihara S., Ichiba H., Fukushima T. Alteration in the plasma concentration of a DAAO inhibitor, 3-methylpyrazole-5-carboxylic acid, in the ketamine-treated rats and the influence on the pharmacokinetics of plasma D-tryptophan. Proc. Jpn. Acad. Ser. B. Phys. Biol. Sci., 2011, 87(10): 641-648 ( ) DOI: 10.2183/pjab.87.641
- Lu J.M., Gong N., Wang Y.C., Wang Y.X. D-Amino acid oxidase-mediated increase in spinal hydrogen peroxide is mainly responsible for formalin-induced tonic pain. Br. J. Pharmacol., 2012, 165(6): 1941-1955 ( ) DOI: 10.1111/j.1476-5381.2011.01680.x
- Wang Y.-X., Gong N., Xin Y.-F., Hao B., Zhou X.-J., Pang C.C. Biological implications of oxidation and unidirectional chiral inversion of D-amino acids. Curr. Drug. Metab., 2012, 13(3): 321-331 ( ) DOI: 10.2174/138920012799320392
- Labrie V., Wang W., Barger S.W., Baker G.B., Roder J.C. Genetic loss of D-amino acid oxidase activity reverses schizophrenia-like phenotypes in mice. Genes. Brain Behav., 2010, 9(1): 11-25 ( ) DOI: 10.1111/j.1601-183X.2009.00529.x
- Pollegioni L., Molla G., Sacchi S., Rosini E., Verga R., Pilone M.S. Properties and applications of microbial D-amino acid oxidases: current state and perspectives. Appl. Microbiol. Biotechnol., 2008, 78(1): 1-16 ( ) DOI: 10.1007/s00253-007-1282-4
- Sasabe J., Miyoshi Y., Suzuki M., Mita M., Konno R., Matsuoka M., Hamase K., Aiso S. D-Amino acid oxidase controls motoneuron degeneration through D-serine. PNAS USA, 2012, 109(2): 627-632 ( ) DOI: 10.1073/pnas.1114639109
- Sasabe J., Suzuki M., Imanishi N., Aiso S. Activity of D-amino acid oxidase is widespread in the human central nervous system. Front Synaptic Neurosci., 2014, 3(6): 14-19 ( ) DOI: 10.3389/fnsyn.2014.00014
- Sakurai T., Kashimura O., Kano Y., Ohno H., Ji L.L., Izawa T., Best T.M. Role of nitric oxide in muscle regeneration following eccentric muscle contractions in rat skeletal muscle. J. Physiol. Sci., 2013, 63(4): 263-270 ( ) DOI: 10.1007/s12576-013-0262-y
- Fisher G.H. Appearance of D-amino acids during aging: D-amino acids in tumor proteins. FASEB J., 1998, 85: 109-118 (PMID: 9949871).
- Poinar H.N., Höss M., Bada J.L., Pääbo S. Amino acid racemization and the preservation of ancient DNA. Science, 1996, 272(5263): 864-866 ( ) DOI: 10.1126/science.272.5263.864
- Pollegioni L., Piubelli L., Sacchi S., Pilone M.S., Molla G. Physiological functions of D-amino acid oxidases: from yeast to humans. Cell. Mol. Life Sci., 2007, 64(11): 1373-1394 ( ) DOI: 10.1007/s00018-007-6558-4
- Furuchi T., Homma H. Free D-aspartate in mammals. Biol. Pharm. Bull., 2005, 28(9): 1566-1570 ( ) DOI: 10.1248/bpb.28.1566
- Takigawa Y., Homma H., Lee J.A., Fukushima T., Santa T., Iwatsubo T., Imai K. D-aspartate uptake into cultured rat pinealocytes and the concomitant effect on L-aspartate levels and melatonin secretion. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1998, 248(3): 641-647 ( ) DOI: 10.1006/bbrc.1998.8971
- D'Aniello A., Di Cosmo A., Di Cristo C., Annunziato L., Petrucelli L., Fisher G. Involvement of D-aspartic acid in the synthesis of testosterone in rat testes. Life Sci., 1996, 59(2): 97-104 ( ) DOI: 10.1016/0024-3205(96)00266-4
- D'Aniello A., Di Fiore M.M., Fisher G.H., Milone A., Seleni A., D'Aniello S., Perna A.F., Ingrosso D. Occurrence of D-aspartic acid and N-methyl-D-aspartic acid in rat neuroendocrine tissues and their role in the modulation of luteinizing hormone and growth hormone release. FASEB J., 2000, 14(5): 699-714 (PMID: 10744627).
- D'Aniello G., Tolino A., D'Aniello A., Errico F., Fisher G.H., Di Fiore M.M. The role of D-aspartic acid and N-methyl-D-aspartic acid in the regulation of prolactin release. Endocrinology, 2000, 141(10): 3862-3870 ( ) DOI: 10.1210/endo.141.10.7706
- Topo E., Soricelli A., D'Aniello A., Ronsini S., D'Aniello G. The role and molecular mechanism of D-aspartic acid in the release and synthesis of LH and testosterone in humans and rats. Endocrinology, 2009, 27(7): 120-129 ( ) DOI: 10.1186/1477-7827-7-120
- Maezawa T., Tanaka H., Nakagawa H., Ono M., Aoki M., Matsumoto M., Ishida T., Horiike K., Kobayashi K. D-amino acid oxidase is involved in ovarian development during sexual induction. Mech. Dev., 2014, 132: 69-78 ( ) DOI: 10.1016/j.mod.2013.12.003
- Pilone M.S. D-Amino acid oxidase: new findings. Cell. Mol. Life. Sci., 2000, 57(12): 1732-1747 ( ) DOI: 10.1007/PL00000655
- Haskew-Layton R.E., Payappilly J.B., Smirnova N.A., Ma T.C., Chan K.K., Murphy T.H., Guo H., Langley B., Sultana R., Butterfield D.A., Santagata S., Alldred M.J., Gazaryan I.G., Bell G.W., Ginsberg S.D., Ratan R.R. Controlled enzymatic production of astrocytic hydrogen peroxide protects neurons from oxidative stress via an Nrf2-independent pathway. PNAS. USA, 2010, 107(40): 17385-17390 ( ) DOI: 10.1073/pnas.1003996107
- Saam J., Rosini E., Molla G., Schulten K., Pollegioni L., Ghisla S. O2 Reactivity of flavoproteins dynamic access of dioxygen to the active site and role of H+ relay system in D-amino acid oxidase. J. Biol. Chem., 2010, 285(32): 24439-24446 ( ) DOI: 10.1074/jbc.M110.131193
- Fang J., Seki T., Maeda H. Therapeutic strategies by modulating oxygen stress in cancer and inflammation. Adv. Drug. Deliv. Rev., 2009, 61(4): 290-302 ( ) DOI: 10.1016/j.addr.2009.02.005
- Nagata Y., Konno R., Yasumura Y., Akino T. Involvement of D-amino acid oxidase in elimination of free D-amino acids in mice. Biochem. J., 1989, 257(1): 291-292 ( ) DOI: 10.1042/bj2570291
- Fukuhara A., Yamada M., Fujimori K., Miyamoto Y., Kusumoto T., Nakajima H., Inui T. Lipocalin-type prostaglandin D synthase pro-tects against oxidative stress-induced neuronal cell death. Biochem. J., 2012, 443(1): 75-84 ( ) DOI: 10.1042/BJ20111889
- Hideaki N., Jun F., Hiroshi M. Protective role of d-amino acid oxidase against Staphylococcus aureus infection. Infect. Immun., 2012, 80(4): 1546-1553 ( ) DOI: 10.1128/IAI.06214-11
- Sacchi S., Caldinelli L, Cappelletti P., Pollegioni L., Molla G. Structure-function relationships in human D-amino acid oxidase. Amino Acids, 2012, 43(5): 1833-1850 ( ) DOI: 10.1007/s00726-012-1345-4
- Pollegioni L., Molla G., Sacchi S., Rosini E., Verga R., Pilone M.S. Properties and applications of microbial D-amino acid oxidases: current state and perspectives. Appl. Microbiol. Biotechnol., 2008, 78(1): 1-16 ( ) DOI: 10.1007/s00253-007-1282-4
- Pollegioni L., Piubelli L., Sacchi S., Pilone M.S., Molla G. Physiological functions of D-amino acid oxidases: from yeast to humans. Cell. Mol. Life Sci., 2007, 64(11): 1373-1394 ( ) DOI: 10.1007/s00018-007-6558-4