Гемадсорбция при африканской чуме свиней

Автор: Середа А.Д., Иматдинов А.Р., Макаров В.В.

Журнал: Сельскохозяйственная биология @agrobiology

Рубрика: Обзоры

Статья в выпуске: 6 т.51, 2016 года.

Бесплатный доступ

Свойство вызывать гемадсорбцию при репродукции вируса африканской чумы свиней (АЧС) в культурах клеток костного мозга свиньи (КМС), лейкоцитов свиньи (ЛС) или перевиваемых клеток в присутствии эритроцитов свиньи характерно для большинства его изолятов (W.A. Malmquist, D. Hay, 1960). Это используется в диагностике болезни по аутогемадсорбции в крови свиней, при титровании вируса в культурах клеток, селекции аттенуированных вариантов в лабораторных условиях (А.Д. Середа с соавт., 2014). Реакция задержки гемадсорбции (РЗГАд) вместе с биопробой на иммунных свиньях применяется для классификации изолятов вируса АЧС по сероиммунотипам (Н.И. Митин с соавт., 1985). Оценка гетерогенности популяции вируса АЧС по количественной гемадсорбции («плотная», «промежуточная», «рыхлая») используется в качестве фенотипического признака изолятов, штаммов и вариантов вируса АЧС (V. Makarov с соавт., 2016). Еще один измеряемый количественно признак при гемадсорбции - доля окружности эритроцитов при их контактах с зараженными макрофагами. Установлены количественные различия сывороток крови свиней по активности в РЗГАд при постановке реакции с референтными вирулентными и полученными из них аттенуированными вариантами. Эти результаты ждут своего объяснения. Потеря способности индуцировать гемадсорбцию не критична для репродукции вируса АЧС, но часто сопровождается снижением вирулентности возбудителя. Поэтому аттенуированные варианты вируса АЧС получают, как правило, посредством селекции предельными разведениями из популяций вирулентных изолятов, выделенных из клонов с пониженной способностью к гемадсорбции (Д.В. Колбасов с соавт., 2014). При репродукции вируса развитие гемадсорбции предшествует его экзоцитозу. Вирионы не играют существенной роли в механизме гемадсорбции, однако их взаимодействие с мембраной эритроцитов помогает диссеминации вируса по организму свиней и более эффективному проникновению в клетки кишечника клещей (L.K. Dixon и соавт., 2004). Гемадсорбирующие свойства вируса АЧС определяются его трансмембранным высокогликозилированным белком CD2v (J.M. Rodríguez с соавт., 1993). Возникновение негемадсорбирующих авирулентных изолятов, вероятно, происходит в результате сдвига открытой рамки считывания (ORF) в генах EP402R и EP153R, кодирующих соответственно CD2v и лектиноподобный белок (D.A. Chapman с соавт., 2008). Высказано предположение, что гемадсорбция обусловлена взаимодействием углеводных остатков олигосахаридов гликопротеинов вируса АЧС с лектиноподобным рецептором эритроцитов свиньи.

Еще

Африканская чума свиней, гемадсорбция, негемадсорбирующие изоляты

Короткий адрес: https://sciup.org/142213731

IDR: 142213731   |   DOI: 10.15389/agrobiology.2016.6.763rus

Список литературы Гемадсорбция при африканской чуме свиней

  • Dixon L.K., Costa J.V., Escribano J.M., Rock D.L., Vinuela E., Wilkinson P.J. Family Asfarviridae. In: Virus taxonomy/M.H.V. van Regenmortel, C.M. Fauquet, D.H.L. Bishop, E.B. Carstens, M.K. Estes, S.M. Lemon, J. Maniloff, M.A. Mayo, D.J. McGeoch, C.R. Pringle, R.B. Wickner (eds.). Academic Press, London, San Diego, CA, 2000: 159-165.
  • Sanchez-Vizcaıno J.M., Mur L., Martınez-Lopez B. African swine fever: An epidemiological update. Transbound. Emerg. Dis., 2012, 59(1): 27-35 ( ) DOI: 10.1111/j.1865-1682.2011.01293
  • Malmquist W.A., Hay D. Hemadsorbtion and cytophatic effect produced by African swine fever virus in swine bone marrow and buffy coat culture. Am. J. Vet. Res., 1960, 21: 104-108.
  • Malogolovkin А., Burmakina G., Titov I., Sereda A., Gogin A., Baryshnikova E., Kolbasov D. Comparative analysis of African swine fever virus genotypes and serogroups. Emerg. Infect. Dis., 2015, 21(2): 312-315 ( ) DOI: 10.3201/eid2102.140649
  • Колбасов Д.В., Балышев В.М., Середа А.Д. Итоги разработки живых вакцин против африканской чумы свиней. Ветеринария, 2014, 8: 3-8.
  • Uhlendorff J., Matrosovich T., Klenk H.D., Matrosovich M. Functional significance of the hemadsorption activity of influenza virus neuraminidase and its alteration in pandemic viruses. Arch. Virol., 2009, 154: 945-957 ( ) DOI: 10.1007/s00705-009-0393-x
  • Saburi Y., Okuda K., Takhashi T. Electron microscopic study of gemadsorbtion on vaccinia virus infected cells. Microbiol. Immunol., 1977, 21(10): 593-600.
  • Breese S.S., Hess W.R. Electron microscopy of African swine fever virus hemadsorbtion. J. Bacteriol., 1966, 92(1): 272-274.
  • Makarov V., Nedosekov V., Sereda A., Matvienko N. Immunological conception of African swine fever. Zoology and Ecology, 2016, 26(3): 236-243 ( ) DOI: 10.1080/21658005.2016.1182822
  • Макаров В.В. Африканская чума свиней. М., 2011.
  • Coggins L. Segregation of a non-hemadsorbing African swine fever virus in tissue culture. The Cornеll Veterinarian, 1968, 58(1): 12-20.
  • Coggins L. African swine fever virus. Pathogenesis. Prog. Med. Virol., 1974, 18: 48-65.
  • Малахова М.С. Взаимодействие вируса АЧС с иммунокомпетентными клетками свиньи. Канд. дис. Покров, 1987.
  • Quintero J.C., Wesley R.D., Whyard T.C., Gregg D., Mebus C.A. In vitro and in vivo association of African swine fever virus with swine erythrocytes. Am. J. Vet. Res., 1986, 47(5): 1125-1131.
  • Rowlands R.J., Duarte M.M., Boinas F., Hutchings G., Dixon L.K. The CD2v protein enhances African swine fever virus replication in the tick vector, Ornithodoros erraticus. Virology, 2009, 393: 319-328 ( ) DOI: 10.1016/j.virol.2009.07.040
  • Sierraj M.A., Gomez-Villamanld C., Rasco O., Fernandeez A., Jover A. In vivo study of hemadsorption in African swine fever virus infected cells. Vet. Pathol., 1991, 28: 178-181.
  • Макаров В.В., Вишняков И.Ф., Власов Н.А., Серова А.М. Популяционная структура вируса африканской чумы свиней по признаку количественной гемадсорбции. Вопросы вирусологии, 1991, 4: 321-324.
  • Макаров В.В., Сухарев О.И., Цветнова И.В. Эпизоотологическая характеристика вируса африканской чумы свиней. Ветеринарная практика, 2013, 60(1): 6-16.
  • Макаров В.В. Иммунологическая концепция африканской чумы свиней (некоторые итоги исследований). Ветеринарная практика, 2013, 62(3): 7-22.
  • Митин Н.И., Шевченко А.А., Балышев В.М., Елисова С.Н. Дифференциация вирулентных и аттенуированных штаммов вируса АЧС в РЗГА. Тез. науч. конф. ВНИИВВиМ, посвященной 40-летию Великой Победы «Вопросы ветеринарной вирусологии, микробиологии и эпизоотологии». Покров, 1985: 39-41.
  • Шубина Н.Г., Колонцов А.А., Малахова М.С., Макаров В.В. Межклеточные взаимодействия в культурах клеток костного мозга свиньи и ППК-66б, зараженных вирусом африканской чумы свиней. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины, 1996, 122(10): 418-424.
  • Šereš M., Cholujová D., Bubenčíkova T., Breier A., Sulová Z. Tunicamycin depresses P-glycoprotein glycosylation without an effect on its membrane localization and drug efflux activity in L1210 cells. Int. J. Mol. Sci., 2011, 12(11): 7772-7784 ( ) DOI: 10.3390/ijms12117772
  • Макаров В.В., Середа А.Д., Пиря А.А., Малахова М.С. Функциональная роль гликозилирования вирусных компонентов. Вопросы вирусологии, 1992, 5-6: 267-270.
  • Reszka N., Krol E., Patel A.H., Szewczyk B. Effect of tunicamycin on the biogenesis of hepatitis C virus glycoproteins. Acta biochimika Polonica, 2010, 57(4): 541-546.
  • Shi X., Brauburger K., Elliott R.M. Role of N-linked glycans on bunyamwera virus glycoproteins in intracellular trafficking, protein folding, and virus infectivity. J. Virol., 2005, 79(21): 13725-13734 ( ) DOI: 10.1128/jvi.79.21.13725-13734.2005
  • Gonzague M., Roger F., Bastos A., Burger C., Randriamparany T., Smondack S., Cruciere C. Isolation of a non-haemadsorbing, non-cytopathic strain of African swine fever virus in Madagascar. Epidemiol. Infect., 2001, 126(3): 453-459 ( ) DOI: 10.1017/s0950268801005465
  • Boinas F.S., Hutchings G.H., Dixon L.K., Wilkinson P.J. Characterization of pathogenic and non-pathogenic African swine fever virus isolates from Ornithodoros erraticus inhabiting pig premises in Portugal. J. Gen. Virol., 2004, 85: 2177-2187 ( ) DOI: 10.1099/vir.0.80058-0
  • Oura C.A.L., Denyer M.S., Takamatsu H., Parkhouse R.M.E. In vivo depletion of CD8+ T lymphocytes abrogates protective immunity to African swine fever virus. J. Gen. Virol., 2005, 86(9): 2445-2450 ( ) DOI: 10.1099/vir.0.81038-0
  • Souto R., Mutowembwa P., van Heerden J., Fosgate G.T., Heath L., Vosloo W. Vaccine potential of two previously uncharacterized African swine fever virus isolates from Southern Africa and heterologous cross protection of an avirulent European isolate. Transbound. Emerg. Dis., 2016, 63: 224-231 ( ) DOI: 10.1111/tbed.12250
  • Колбасов Д.В., Середа А.Д. Вопросы биологии вируса африканской чумы свиней в клещах. Ветеринария, 2013, 1: 19-23.
  • Jori F., Bastos A.D.S. Role of wild suids in the epidemiology of African swine fever. EcoHealth, 2009, 6(2): 296-310 ( ) DOI: 10.1007/s10393-009-0248-7
  • Roger F., Crucière C., Randriamahefa N., Zeller H., Uilenberg G., Randriamparany T., Gonzague M., Rousset D., Benkirane A., Diallo A. African swine fever in Madagascar: epidemiological assessment of the recent epizootic. Proc. 9th Int. Symp. on Veterinary Epidemiology and Economics. Breckenridge, Colorado, USA, 2000.
  • Середа А.Д., Балышев В.М., Моргунов Ю.П., Колбасов Д.В. Антигенные свойства вируса африканской чумы свиней в искусственных и естественных смешанных популяциях. Сельскохозяйственная биология, 2014, 1: 64-69 ( ) DOI: 10.15389/agrobiology.2014.4.64rus
  • Бадаев Ф.А., Рудобельский Э.В., Чевелев С.Ф., Киселев А.В., Никишин И.В., Бадаева Н.В., Бурлаков В.А., Балабанов В.А., Захаров В.М., Байбиков Т.З., Бурдов А.Н. Биологические свойства вируса африканской чумы свиней. Мат. науч. конф. ВНИИВВиМ «Вопросы ветеринарной вирусологии, микробиологии и эпизоотологии». Покров, 1992, 1: 24-27.
  • Бадаев Ф.А., Черятников Л.Л., Рудобельский Э.В., Чевелев С.Ф., Киселев А.В., Бадаева Н.В., Захаров В.М., Байбиков Т.З. Экология вируса африканской чумы свиней. Мат. науч. конф. ВНИИВВиМ «Вопросы ветеринарной вирусологии, микробиологии и эпизоотологии». Покров, 1992, 1: 44.
  • Rodríguez J.M., Moreno L.T., Alejo A., Lacasta A., Rodríguez F., Salas M.L. Genome sequence of African swine fever virus BA71, the virulent parental strain of the nonpathogenic and tissue-culture adapted BA71V. PLoS ONE, 2015, 10(11): e0142889 ( ) DOI: 10.1371/journal.pone.0142889
  • Portugal R., Coelho J., Hoper D., Little N.S., Smithson C., Upton C., Martins C., Leitão A., Keil G.M. Related strains of African swine fever virus with different virulence: genome comparison and analysis. J. Gen. Virol., 2015, 96: 408-419 ( ) DOI: 10.1099/vir.0.070508-0
  • Моргунов Ю.П., Малоголовкин А.С., Моргунов С.Ю., Бурмакина Г.С., Кушнир С.Д., Юрков С.Г., Цыбанов С.Ж., Колбасов Д.В. Биологические характеристики штаммов вируса африканской чумы свиней 8-го сероиммунотипа, адаптированных к перевиваемой линии клеток СОS-1. Ветеринария, 2015, 10: 53-57.
  • Krug P.W., Holinka L.G., O’Donnell V., Reese B., Sanford B., Fernandez-Sainz I., Gladue D.P., Arzt J., Rodriguez L., Risatti G.R., Borca M.V. The progressive adaptation of a Georgian isolate of African swine fever virus to Vero cells leads to a gradual attenuation of virulence in swine corresponding to major modifications of the viral genome. J. Virol., 2015, 89(4): 2324-2332 ( ) DOI: 10.1128/JVI.03250-14
  • Neser J.A., Pidllips T., Thomson G.R., Gainaru M.D., Coetzee T. African swine fever. I. Morphological changes and virus replication in blood platelets of pigs infected with virulent haemadsorbing and non-haemadsorbing isolates. Onderstepoort J. Vet., 1986, 53: 133-141.
  • Reis A.L., Parkhouse R.M., Penedos A.R., Martins C., Leitão A. Systematic analysis of longitudinal serological responses of pigs infected experimentally with African swine fever virus. J. Gen. Virol., 2007, 88(9): 2426-2434 ( ) DOI: 10.1099/vir.0.82857-0
  • Takamatsu H.H., Denyer M.S., Lacasta A., Stirling C.M.A., Argilaguet J.M., Netherton C.L., Oura C.A.L., Martins C., Rodríguez F. Cellular immunity in ASFV responses. Virus Res., 2013, 173(1): 110-121 ( ) DOI: 10.1016/j.virusres.2012.11.009
  • Бредихина Т.Т., Колосов В.М., Архипова С.Н. Селекция аттенуированного варианта вируса АЧС 1 серотипа из штамма Катанга-105. Тез. науч.-теор. конф. ВНИИВВиМ, посвященной 60-летию образования СССР. Покров, 1983: 120-123.
  • Бредихина Т.Г., Колосов В.М. Некоторые биологические свойства аттенуированного штамма КЦ-160 вируса АЧС 1 серотипа. Сообщение 1. Реактогенность и реверсибельность. Тез. науч.-теор. конф. ВНИИВВиМ, посвященной 60-летию образования СССР. Покров, 1983: 123-124.
  • Середа А.Д. Определение серотиповой специфичности негемадсорбирующих штаммов вируса африканской чумы свиней. Научный журнал КубГАУ, 2010, 62(8). Режим доступа: http://ej.kubagro.ru/2010/08/pdf/23.pdf. Без даты.
  • Vigario I.D., Terrinha A.M., Moura Nunes J.F. Antigenic relationships among strains of African swine fever virus. Archiv fur die gesamte Virusforschung, 1974, 45(3): 272-277.
  • Borca M.V., Kutish G.F., Afonso C.L., Irusta P., Carrillo C., Brun A., Sussman M., Rock D.L. An African swine fever virus gene with similarity to the T-lymphocyte surface-antigen Cd2 mediates hemadsorption. Virology, 1994, 199(2): 463-468 ( ) DOI: 10.1006/viro.1994.1146
  • Rodríguez J.M., Yáñez R.J., Almazán F., Viñuela E., Rodriguez J.F. African swine fever virus encodes a Cd2 homolog responsible for the adhesion of erythrocytes to infected-cells. J. Virol., 1993, 67(9): 5312-5320.
  • Kay-Jackson P.C., Goatley L.C., Cox L., Miskin J.E., Parkhouse R.M., Wienands J., Dixon L.K. The CD2v protein of African swine fever virus interacts with the actin-binding adaptor protein SH3P7. J. Gen. Virol., 2004, 85(1): 119-130 ( ) DOI: 10.1099/vir.0.19435-0
  • Мима К.А., Бурмакина Г.С., Титов И.А., Малоголовкин А.С. Иммунологически значимые гликопротеины p54 и CD2v вируса африканской чумы свиней: биоинформатический анализ генетических вариаций и гетерогенности. Сельскохозяйственная биология, 2015, 50(6): 785-793 ( , 10.15389/agrobiology.2015.6.785eng) DOI: 10.15389/agrobiology.2015.6.785rus
  • Ruiz-Gonzalvo F., Rodríguez F., Escribano J.M. Functional and immunological properties of the baculovirus-expressed hemagglutinin of African swine fever virus. Virology, 1996, 218(1): 285-289 ( ) DOI: 10.1006/viro.1996.0193
  • Goatley L.C., Dixon L.K. Processing and localization of the African swine fever virus CD2v transmembrane Protein. J. Virol., 2011, 85(7): 3294-3305 ( ) DOI: 10.1128/JVI.01994-10
  • Tulman E.R., Delhon G.A., Ku B.K., Rock D.L. African swine fever virus. Curr. Top. Microbiol. Immunol., 2009, 328: 43-87.
  • Dixon L.K., Abrams C.C., Bowick G., Goatley L.C., Kay-Jackson P.C., Chapman D., Liverani E., Nix R., Silk R., Zhang F. African swine fever virus proteins involved in evading host defense systems. Vet. Immunol. Immunopathol., 2004, 100(3-4): 117-134 ( ) DOI: 10.1016/j.vetimm.2004.04.002
  • Galindo I., Almazán F., Bustos M.J., Viñuela E., Carrascosa A.L. African swine fever virus EP153R open reading frame encodes a glycoprotein involved in the hemadsorption of infected cells. Virology, 2000, 266(2): 340-351 ( ) DOI: 10.1006/viro.1999.0080
  • Burmakina G., Malogolovkin A., Tulman E.R., Zsak L., Delhon G., Diel D.G., Shobogorov N.M., Morgunov Y.P., Morgunov S.Y., Kutish G.F., Kolbasov D., Rock D.L. African swine fever virus serotype-specific proteins are significant protective antigens for African swine fever. J. Gen. Virol., 2016, 97(7): 1670-1675 ( ) DOI: 10.1099/jgv.0.000490
  • Neilan J.G., Borca M.V., Lu Z., Kutish G.F., Kleiboeker S.B., Carrillo C., Zsak L., Rock D.L. An African swine fever virus ORF with similarity to C-type lectins is non-essential for growth in swine macrophages in vitro and for virus virulence in domestic swine. J. Gen. Virol., 1999, 80(10): 2693-2697 ( ) DOI: 10.1099/0022-1317-80-10-2693
  • Hurtado C., Granja A.G., Bustos M.J., Nogal M.L., Buitrago G.G., Yébenes V.G., Salas M.L., Revilla Y., Carrascosa A.L. The C-type lectin homologue gene (EP153R) of African swine fever virus inhibits apoptosis both in virus infection and in heterologous expression. Virology, 2004, 326(1): 160-170 ( ) DOI: 10.1016/j.virol.2004.05.019
  • Hurtado C., Bustos M.J., Granja A.G., León P., Sabina P., López-Viñas E., Gómez-Puertas P., Revilla Y., Carrascosa A.L. The African swine fever virus lectin EP153R modulates the surface membrane expression of MHC class I antigens. Arch. Virol., 2011, 156: 219-234 ( ) DOI: 10.1007/s00705-010-0846-2
  • Chapman D.A., Tcherepanov V., Upton C., Dixon L.K. Comparison of the genome sequences of nonpathogenic and pathogenic African swine fever virus isolates. J. Gen. Virol., 2008, 89: 397-408 ( ) DOI: 10.1099/vir.0.83343-0
  • Leitão A., Cartaxeiro C., Coelho R., Cruz B., Parkhouse R.M., Portugal F., Vigario J.D., Martins C.L. The non-haemadsorbing African swine fever virus isolate ASFV/NH/P68 provides a model for defining the protective anti-virus immune response. J. Gen. Virol., 2001, 82(3): 513-523 ( ) DOI: 10.1099/0022-1317-82-3-513
  • Malogolovkin A., Burmakina G., Tulman E.R., Delhon G., Diel D.G, Salnikov N., Kutish G.F., Kolbasov D., Rock D.L. African swine fever virus CD2v and C-type lectin gene loci mediate serological specificity. J. Gen. Virol., 2015, 96: 866-873 ( ) DOI: 10.1099/jgv.0.000024
  • Rowlands R.J., Duarte M.M., Boinas F., Hutchings G., Dixon L.K. The CD2v protein enhances African swine fever virus replication in the tick vector, Ornithodoros erraticus. Virology, 2009, 393(2): 319-328 ( ) DOI: 10.1016/j.virol.2009.07.040
  • Середа А.Д., Анохина Е.Г., Фугина Л.Г., Макаров В.В. Серологические и физико-химические свойства ГП 110-140 вируса африканской чумы свиней. Ветеринария, 1993, 1: 26-28.
Еще
Статья обзорная