Гематологические и гемодинамические показатели у кроликов (Oryctolagus cuniculus subsp. Domesticus) под влиянием внутримышечной инъекции трипсина

Автор: Вертипрахов В.Г., Полина С.И., Седлецкая Е.С., Сергеенкова Н.А.

Журнал: Сельскохозяйственная биология @agrobiology

Рубрика: Ветеринария

Статья в выпуске: 2 т.59, 2024 года.

Бесплатный доступ

Актуальность изучения роли трипсина как гормоноподобного вещества в организме животных обусловлена тем, что новые знания в этой области позволят расширить применение фармакопейного препарата трипсина кристаллического, который в настоящее время незаслуженно забыт и редко используется в ветеринарной и медицинской практике. Еще одна причина такого ограничения - побочное действие, которое проявляется при внутримышечной инъекции препарата в виде болевой реакции. В настоящей работе мы определили морфо-биохимические показатели крови и параметры кровообращения у кроликов породы шиншилла, которым вводили внутримышечно препарат трипсина, разбавленный физиологическим раствором или лидокаином. Эксперименты по изучению влияния трипсина на артериальное давление, частоту сердечных сокращений и частоту дыхания выполняли методом групп-периодов. Все животные были разделены на 3 группы по принципу аналогов: 1-я группа (контроль) получала внутримышечно трипсин, разбавленный стерильным физиологическим раствором (ФР) в соотношении 0,01 г трипсина в 5,0 мл ФР, в количестве 0,5 мл (0,25 мг/кг живой массы), 2-я группа (опыт) получала инъекцию трипсина, разбавленного лидокаином (0,01 г кристаллического трипсина + 5,0 мл 2,0 % раствор лидокаина) в количестве 0,5 мл (0,25 мг/кг живой массы); в 3-ей группе (опыт) кроликам внутримышечно вводили 0,5 мл 2 % раствора лидокаина. Каждый эксперимент делился на три периода. Перед инъекцией препарата определяли артериальное давление (АД, тонометр petMAP graphic II, «Ramsey Medical, Inc, США), частоту сердечных сокращений (ЧСС) и частоту дыхательных движений (ЧДД), используя фонендоскоп. Затем вводили внутримышечно препарат и сразу измеряли АД, ЧСС, ЧДД. Через 30 мин после внутримышечной инъекции препарата повторно определяли те же показатели. Результаты наблюдения показали, что у кроликов эффект от действия трипсина на кровообращение связан с уменьшением частоты сердечных сокращений независимо от разбавителя. При использовании лидокаина это действие проявляется сильнее, поскольку лидокаин сам способен снижать частоту сердечных сокращений. Кристаллический трипсин, разбавленный физиологическим раствором и введенный кролику внутримышечно, увеличивает активность трипсина в крови на 14,1 % (p function show_abstract() { $('#abstract1').hide(); $('#abstract2').show(); $('#abstract_expand').hide(); }

Еще

Трипсин, лидокаин, кролик домашний (oryctolagus cuniculus subsp. domesticus), кролиководство, кровообращение, артериальное давление, частота сердечных сокращений, частота дыхательных движений, морфобиохимические показатели крови

Короткий адрес: https://sciup.org/142242451

IDR: 142242451   |   DOI: 10.15389/agrobiology.2024.2.366rus

Список литературы Гематологические и гемодинамические показатели у кроликов (Oryctolagus cuniculus subsp. Domesticus) под влиянием внутримышечной инъекции трипсина

  • Luo W., Wang Y., Reiser G. Protease-activated receptors in the brain: receptor expression, acti-vation, and functions in neurodegeneration and neuroprotection. Brain Res Rev., 2007, 56(2): 331-345 (doi: 10.1016/j.brainresrev.2007.08.002).
  • Ramachandran R., Hollenberg M.D. Proteinases and signalling: pathophysiological and thera-peutic implications via PARs and more. Br. J. Pharmacol., 2008, 153: 263-282 (doi: 10.1038/sj.bjp.0707507).
  • Trzebiatowski L., Georgiev P., Wehrend A. Trypsin-Inhibitor-Aktivität im Kolostrum — eine Übersicht [Trypsin-inhibitor activity in colostrum — an overview]. Tierarztliche Praxis. Ausgabe G, Grosstiere/Nutztiere, 2022. 50(4): 258-264 (doi: 10.1055/a-1903-0851).
  • Вертипрахов В. Г., Селионова М. И., Малородов В. В., Лаптев Г.Ю., Ильина Л.А. Активность трипсина в молоке коров повышается при маститах одновременно с экс-прессией генов воспаления. Сельскохозяйственная биология, 2023, 58(4): 685-699 (doi 10.15389/agrobiology.2023.4.685rus).
  • Koshikawa N., Hasegawa S., Nagashima Y., Mitsuhashi K., Tsubota Y., Miyata S., Miyagi Y., Yasumitsu H., Miyazaki K. Expression of trypsin by epithelial cells of various tissues, leukocytes, and neurons in human and mouse. Am. J. Pathol., 1998, 153(3): 937-944 (doi: 10.1016/S0002-9440(10)65635-0).
  • Alm A.K., Gagnemo-Persson R., Sorsa T., Sundelin J. Extra-pancreatic trypsin-2 cleaves pro-teinase-activated receptor-2. Biochem. Biophys. Res. Commun., 2000, 275(1): 77-83 (doi: 10.1006/bbrc.2000.3267).
  • Cottrell G.S., Coelho A.M., Bunnett N.W. Protease-activated receptors: the role of cell surface proteolysis in signal transduction. Essays Biochem., 2002, 38: 169-183 (doi: 10.1042/bse0380169).
  • Julovi S.M., McKelvey K., Minhas N., Chan Y.A., Xue M., Jackson C.J. Involvement of PAR-2 in the induction of cell-specific matrix metalloproteinase-2 by activated protein c in cutaneous wound healing. Int. J. Mol. Sci., 2024, 25(1): 370 (doi: 10.3390/ijms25010370).
  • Hara T., Sata M., Fukuda D. Emerging roles of protease-activated receptors in cardiometabolic disorders. Journal of Сardiology, 2023, 81(4): 337-346 (doi: 10.1016/j.jjcc.2022.09.013).
  • Hollenberg M.D., Mihara K., Polley D., Suen J.Y., Han A., Fairlie D.P., Ramachandran R. Biased signalling and proteinase-activated receptors (PARs): targeting inflammatory disease. Br. J. Pharmacol., 2014, 171(5): 1180-1194 (doi: 10.1111/bph.12544).
  • Zhu J., Miao X.R., Tao K.M., Zhu H., Liu Z.Y., Yu D.W., Chen Q.B., Qiu H.B., Lu Z.J. Trypsin-protease activated receptor-2 signaling contributes to pancreatic cancer pain. Oncotarget, 2017, 8(37): 61810-61823 (doi: 10.18632/oncotarget.18696).
  • Вертипрахов В.Г., Грозина А.А. Оценка состояния поджелудочной железы методом определения активности трипсина в крови птицы. Ветеринария, 2018, 6: 51-54 (doi: 10.30896/0042-4846.2018.21.12.51-54).
  • Вертипрахов В.Г., Полина С.И., Седлецкая Е.С., Садыхов Э.Ф. Морфобиохимические показатели крови кроликов после внутримышечной инъекции трипсина. Ветеринария и кормление, 2023, 5: 15-18 (doi: 10.30917/ATT-VK-1814-9588-2023-5-4).
  • Нартикова В.Ф., Пасхина Т.С. Кислотостабильный ингибитор трипсина из сыворотки крови кролика, аминокислотный и углеводный состав, некоторые черты строения. Биоорганическая химия, 1975, 1(3): 340-346.
  • Логинова О.О., Холявка М.Г., Артюхов В.Г. Физико-химические и кинетические свойства гетерогенного биокатализатора на основе трипсина, иммобилизованного на матрице хи-тозана. Биофармацевтический журнал, 2015, 2: 13-16.
  • Королева В.А., Сакибаев Ф.А., Шеломенцева Т.Н., Холявка М.Г., Артюхов В.Г. Изучение закономерностей термической инактивации свободного и иммобилизованного на матрице хитозана трипсина. Вестник Воронежского государственного университета. Серия: химия. биология. фармация, 2018, 3: 58-63.
  • Damasceno I.Z., Melo K.R.B., Nascimento F.D., Souza D.S.P., Araujo M.S., Souza S.E.G., Sam-paio M.U., Nader H.B., Tersariol I.L.S., Motta G. Bradykinin release avoids high molecular weight kininogen endocytosis. PLoS ONE, 2015 10(3): e0121721 (doi: 10.1371/journal.pone.0121721).
  • Coelho A.M., Ossovskaya V., Bunnett N.W. Proteinase-activated receptor-2: physiological and pathophysiological roles. Curr. Med. Chem. Cardiovasc. Hematol. Agents, 2003, 1(1): 61-72 (doi: 10.2174/1568016033356715).
  • Leeb-Lundberg L.M.F., Marceau F., Muller-Esterl W., Pettibone D.J., Zuraw B.L. International Union of Pharmacology. XLV. Classification of the kinin receptor family: from molecular mech-anisms to pathophysiological consequences. Pharmacological Reviews, 2005, 57(1): 27-77 (doi: 10.1124/pr.57.1.2).
  • Higashida H., Straight R.A., Klee W., Nirenberg M. Bradykinin-activated transmembrane signals are coupled via No or Ni to production of inositol 1,4,5-trisphosphate, a second messenger in NG108-15 neuroblastoma-glioma hybrid cells. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 1986, 83(4): 942-946 (doi: 10.1073/pnas.83.4.942).
  • Bunn P.A. Jr., Chan D., Dienhart D.G., Tolley R., Tagawa M., Jewett P.B. Neuropeptide signal transduction in lung cancer: clinical implications of bradykinin sensitivity and overall heteroge-neity. Cancer Res., 1992, 52(1): 24-31.
  • Palmer R.M., Ferridge A.G., Moncada S. Nitric oxide release explains the biological activity of endothelium-derived relaxing factor. Nature, 1987, 327(6122): 524-526 (doi: 10.1038/327524a0).
  • Mancia G., De Backer G., Dominiczak A., Cifkova R., Fagard R., Germano G., Grassi G., Heagerty A.M., Kjeldsen S.E., Laurent S., Narkiewicz K., Ruilope L., Rynkiewicz A., Schmieder R.E., Struijker Boudier H.A., Zanchetti A., Vahanian A., Camm J., De Caterina R., Dean V., Dickstein K., Filippatos G., Funck-Brentano C., Hellemans I., Kristensen S.D., McGregor K., Sechtem U., Silber S., Tendera M., Widimsky P., Zamorano J.L., Kjeldsen S.E., Erdine S., Narkiewicz K., Kiowski W., Agabiti-Rosei E., Ambrosioni E., Cifkova R., Dominiczak A., Fagard R., Heagerty A.M., Laurent S., Lindholm L.H., Mancia G., Manolis A., Nilsson P.M., Redon J., Schmieder R.E., Struijker-Boudier H.A., Viigimaa M., Filippatos G., Adamopoulos S., Agabiti-Rosei E., Ambrosioni E., Bertomeu V., Clement D., Erdine S., Farsang C., Gaita D., Kiowski W, Lip G., Mallion J.M., Manolis A.J., Nilsson P.M., O'Brien E., Ponikowski P., Redon J., Ruschitzka F., Tamargo J., van Zwieten P., Viigimaa M., Waeber B., Williams B., Zamorano J.L., The task force for the management of arterial hypertension of the European Society of Hypertension, The task force for the management of arterial hypertension of the European Society of Cardiology. 2007 Guidelines for the management of arterial hyper-tension: the task force for the management of arterial hypertension of the European Society of Hypertension (ESH) and of the European Society of Cardiology (ESC). European Heart Journal, 2007, 28(12): 1462-1536 (doi: 10.1093/eurheartj/ehm236).
  • Хурса Р.В. Пульсовое давление крови: роль в гемодинамике и прикладные возможности в функциональной диагностике. Медицинские новости, 2013, 4: 13-18.
  • Walker K., Perkins M., Dray A. Kinins and kinin receptors in the nervous system. Neurochem. Int., 1995. 26(1): 1-26 (doi: 10.1016/0197-0186(94)00114-a).
  • Vertiprakhov V.G., Ovchinnikova N.V. The activity of trypsin in the pancreatic juice and blood of poultry increases simultaneously in the postprandial period. Frontiers in Physiology, 2022, 13: 874664 (doi: 10.3389/fphys.2022.874664).
  • Фисинин В.И., Вертипрахов В.Г., Титов В.Ю., Грозина А.А. Динамика активности пищеварительных ферментов и содержания депонированного оксида азота в плазме крови петушков после кормления. Российский физиологический журнал им. И.М. Сеченова, 2018, 104(8): 976-983 (doi: 10.7868/S0869813918070080).
  • Титов В.Ю., Вертипрахов В.Г., Ушаков А.С., Фисинин В.И., Кочиш И.И., Петров В.А. Роль оксида азота во внешнесекреторной деятельности поджелудочной железы кур. Российская сельскохозяйственная наука, 2018, 5: 57-60 (doi: 10.31857/S250026270000672-4).
  • Tiwari R., Kumar R., Malik S., Raj T., Kumar P. Analysis of heart rate variability and implication of different factors on heart rate variability. Current Cardiology Reviews, 2021, 17(5): e160721189770 (doi: 10.2174/1573403X16999201231203854).
  • Arslan D., Ünal Çevik I. Interactions between the painful disorders and the autonomic nervous system. Agri: Agri (Algoloji) Dernegi'nin Yayin organidir = The journal of the Turkish Society of Algology, 2022. 34(3): 155-165 (doi: 10.14744/agri.2021.43078).
  • Матвеев А.В., Крашенинников А.Е., Егорова Е.А., Матвеева Е.А. Анализ эффективности и безопасности лидокаина (обзор литературы). Сибирский научный медицинский журнал, 2020; 40(6): 12-22 (doi: 10.15372/SSMJ20200602).
  • Suzuki M., Nagahori W., Mizukami A., Matsumura A., Hashimoto Y. A multicenter observational study of the effectiveness of antiarrhythmic agents in ventricular arrhythmias: a propensity-score adjusted analysis. Journal of Arrhythmia, 2016, 32(3): 186-190 (doi: 10.1016/j.joa.2016.01.004).
Еще
Статья научная