Глубокая переработка вторичных продуктов птицеводства для разных направлений использования

Автор: Фисинин В.И., Исмаилова Д.Ю., Волик В.Г., Лукашенко В.С., Салеева И.П.

Журнал: Сельскохозяйственная биология @agrobiology

Статья в выпуске: 6 т.52, 2017 года.

Бесплатный доступ

Конкурентоспособность технологий мясоперерабатывающего производства связана с организацией глубокой переработки белоксодержащего сырья. В тушах животных и птицы на соединительные ткани приходится 16 %, что составляет значительный сырьевой ресурс. У птицы в качестве вторичного коллагенсодержащего сырья исследовали кожу (J. Stachowiac с соавт., 2004), шеи и мясокостные остатки после механической обвалки тушек (М.И. Кременевская с соавт., 2016; P.F. De Almeida с соавт., 2013), трахеи кур, уток и страусов (T. Jaroenviriyapap с соавт., 2009). Для переработки и выделения коллагена из такого сырья используют кратковременный высокотемпературный гидролиз, гидролиз кислотами (K.A. Munasinghe с соавт., 2014), ферментами - папаином и пепсином (P. Hashim с соавт., 2014), алкалазой и трипсином (Z. Khiari с соавт., 2014), микробными культурами (А.Ю. Полетаев с соавт., 2011; О.В. Зинина с соавт., 2013). Глубокая переработка вторичного коллагенсодержащего сырья в мясной промышленности позволит снизить существующий дефицит пищевого и кормового белка, расширить ассортимент и увеличить объемы выпуска высококачественных мясных продуктов и легкоусвояемых кормов с низкой себестоимостью, улучшить экологическую ситуацию. Для фармакологии представляют интерес короткие пептиды, регуляторная функция которых известна давно и используется в медицине (А.Д. Неклюдов с соавт., 2007). Их тоже можно выделять при глубокой переработке туш животных и птицы. Значение коллагена в пищевом рационе также связывают с обеспечением иминокислотами, имеющими в молекуле группу -NH (пролин, оксипролин) и необходимыми для формирования тканей (S. Busche, 2011). Различные методы переработки коллагенсодержащего сырья позволяют получать белковые продукты с заданными свойствами для использования в пищевой, кормовой и других отраслях промышленности.

Еще

Коллагенсодержащие вторичные продукты, ферментативный гидролиз, кратковременный высокотемпературный гидролиз

Короткий адрес: https://sciup.org/142214091

IDR: 142214091 | DOI: 10.15389/agrobiology.2017.6.1105rus

Список литературы Глубокая переработка вторичных продуктов птицеводства для разных направлений использования

Marggrander K., Hoffman K. Eigenschaften von Kollagen -hydroluisaten beim Zusatz zu Flescherzeugnissen und Fertigerichten. Fleischerei, 1993, 5: 350-354.
Bronco S., Cappelli C., Monti S. Understanding the structural and binding properties of collagen: A theoretical perspective. J. Phys. Chem. B., 2004, 108(28): 10101-10112 ( ) DOI: 10.1021/jp049172z
De Cupere V.M., Van Wetter J., Rouxhet P.G. Nanoscale organization of collagen and mixed collagen-pluronic adsorbed layers. Langmuir: The ACS Journal of Surfaces and Colloids, 2003, 19(17): 6957-6967 ( ) DOI: 10.1021/la030081n
Антипова Л.В., Глотова И.А. Использование вторичного коллагенсодержащего сырья мясной промышленности. СПб, 2006.
Антипова Л.В., Дворянинова О.П., Сторублевцев С.А., Черкесов А.З. Свойства препаратов функциональных биополимеров рыбного происхождения. Вестник воронежского государственного университета инженерных технологий, 2014, 3(61): 103-105.
Li G.Y., Fukunaga S., Takenouchi K.J. Physicochemical properties of collagen isolated from calf limed splits. Amer. Leather Chem. Ass., 2003, 98: 224-229.
Stachowiac J., Smigielska H. Sorption of copper and zinc ions by various cereal bran and collagen and elastin preparations. Acta Sci. Pol., Technol. Aliment., 2004, 3(1): 5-12.
Cliche S., Amiot J., Avezard C., Gariepy C. Extraction and characterization of collagen with or without telopeptides from chicken skin. Poultry Sci., 2003, 82(3): 503-509.
Гоноцкий В.А., Федина Л.П., Хвыля С.И., Красюков Ю.Н., Абалдова В.А. Мясо птицы механической обвалки. М., 2004.
Кременевская М.И., Вихарев А.В., Абросимова Е.В. Использование побочных продуктов птицепереработки в производстве деликатесных изделий. Мясные технологии, 2016, 2: 6-8.
Jaroenviriyapap T., Vittayanont M. Type and content of chondroitin sulphate and collagen in poultry tracheas. Asian Journal of Food and Agro-Industry, 2009, 2(04): 974-980.
Omokanwaye T., Wilson O.Jr., Iravani H., Kariyawasam P. Extraction and characterization of a soluble chicken bone collagen. IFMBE Proceedings, 2010, 32(4): 520-523.
De Almeida P.F., Calarge F.A., Jose Carlos C. Santana. Production of a product similar to gelatin from chicken feet collagen. Eng. Agríc., 2013, 33(6): 1289-1300 ( ) DOI: 10.1590/S0100-69162013000600021
Munasinghe K.A., Schwarz J.G., Nyame A.K. Chicken collagen from law market value by-products as an alternate source. Journal of Food Processing, 2014, 2014: Article ID 298295 ( ) DOI: 10.1155/2014/298295
Cansu Ü., Boran G. Optimization of a multi-step procedure for isolation of chicken bone collagen. Korean J. Food Sci. Anim. Resour., 2015, 35(4): 431-440 ( ) DOI: 10.5851/kosfa.2015.35.4.431
Hashim P., Mohd Ridzwan M.S., Bakar J. Isolation and characterization of collagen from chicken feet. International Journal of Bioengineering and Life Sciences, 2014, 8(3): 250-254.
Драгунова М.М., Брехова В.П. Метод переработки вторичного коллагенсодержащего сырья с использованием дрожжей Clavispora lusitaniae Y 3723. Техника и технология пищевых производств, 2014, 1(32): 18-21.
Полетаев А.Ю., Кригер O.B., Митрохин П.В. Оптимизация параметров выращивания продуцента кератиназы Streptomyces ornatus S 1220. Техника и технология пищевых производств, 2011, 2(21): 49-52.
Зинина О.В., Тарасова И.В. Ребезов М.Б. Влияние биотехнологической обработки на микроструктуру коллагенсодержащего сырья. Все о мясе, 2013, 3: 41-43.
Постников С.И., Рыжинкова С.И. Современные белковые препараты животного происхождения для вареных колбасных изделий. Мясная индустрия, 2009, 11: 43-45.
Семенова А.А., Трифонов М.В. Оптимизация рецептур мясных продуктов, содержащих каррагинаны. Мясная индустрия, 2007, 5: 29-31.
Семенова А.А. Комплексная оценка технологического качества пищевых добавок, применяемых в мясной промышленности. Всё о мясе, 2009, 2: 26-30.
Неклюдов А.Д., Иванкин А.Н. Коллаген: получение, свойства, применение. М., ГОУ ВПО МГУЛ, 2007.
Busche S. Collagen based functional proteins. Fleisch Wirtschaft International, 2011, 3: 48.
Khiari Z., Ndagijimana М., Betti М. Low molecular weight bioactive peptides derived from the enzymatic hydrolysis of collagen after isoelectric solubilization/precipitation process of turkey by-products. Poultry Sci., 2014, 93(9): 2347-2362 ( ) DOI: 10.3382/ps.2014-03953
Волик В.Г., Исмаилова Д.Ю., Зиновьев С.В., Ерохина О.Н. Повышение эффективности использования вторичного сырья, получаемого при переработке птицы. Птица и птицепродукты, 2017, 2: 40-42.
Guoyao Wu. Dietary requirements of synthesizable amino acids by animals: a paradigm shift in protein nutrition. Journal of Animal Science and Biotechnology, 2014, 5: 34 ( ) DOI: 10.1186/2049-1891-5-34
Wolfgang Siegert. Factors influencing the response of broiler chicken to glycine supplements in low crude protein diets. Dissertation submitted in fulfilment of the regulations to acquire the degree Doktor der Agrarwissenschaften (Dr. Sc. Agr. in Agricultural Sciences). Institute of Animal Science University of Hohenheim, 2016.
Чернуха И.М., Люблинская Л.А., Федулова Л.В., Василевская Е.Р., Котенкова Е.А., Макаренко А.Н. Биотрансформация побочного мясного сырья как инновационный подход к созданию протеомно-пептидных средств направленного действия. Все о мясе, 2015, 2: 14-17.
Чернуха И.М., Люблинская Л.А., Федулова Л.В., Макаренко А.Н., Тимохина Е.А. Изучение природы действующего вещества препарата Колимак. Все о мясе, 2013, 4: 14-17.
Чернуха И.М., Люблинская Л.А., Федулова Л.В., Василевская Е.Р., Макаренко А.Н. Исследование терапевтических свойств препарата Колимак на лабораторных животных. Все о мясе, 2013, 5: 40-42.
Чернуха И.М., Люблинская Л.А., Федулова Л.В., Василевская Е.Р., Макаренко А.Н., Тимохина Е.А. Изучение природы действующего вещества «Динормин» для профилактики и лечения иммунодефицитных состояний поросят. Все о мясе, 2014, 6: 36-39.
Ohlendieck K. Skeletal Muscle proteomics: current approaches, technical challenges and emerging techniques. Skeletal Muscle, 2011, 1: 6 ( ) DOI: 10.1186/2044-5040-1-6
Xing T., Wang P., Zhao L., Liu R., Zhao X., Xu X., Zhou G. A comparative study of heat shock protein 70 in normal and PSE (pale, soft, exudative)-like muscle from broiler chickens. Poultry Sci., 2016, 95(10): 2391-2396 ( ) DOI: 10.3382/ps/pew181
Wu W., Fu Y., Therkildsen M., Li X.-M., Dai R.-T., Molecular understanding of meat quality through application of proteomics. Food Rev. Int., 2015, 31: 13-28 ( ) DOI: 10.1080/87559129.2014.961073
Lomiwes D., Farouk M., Wiklund E., Young O. Small heat shock proteins and their role in meat tenderness: A review. Meat Sci., 2014, 96: 26-40 ( ) DOI: 10.1016/j.meatsci.2013.06.008
Zhang M., Wang D., Geng Z., Bian H., Liu F., Zhu Y., Xu W. The level of heat shock protein 90 in pig Longissimus dorsi muscle and its relationship with meat pH and quality. Food Chem., 2014, 165: 337-341 ( ) DOI: 10.1016/j.foodchem.2014.05.111
Feder M.E., Hofmann G.E. Heat-shock proteins, molecular chaperones, and the stress response: Evolutionary and ecological physiology. Annu. Rev. Physiol., 1999, 61: 243-282 ( ) DOI: 10.1146/annurev.physiol.61.1.243
Yu J., Tang S., Bao E., Zhang M., Hao Q., Yue Z. The effect of transportation on the expression of heat shock proteins and meat quality of M. longissimus dorsi in pigs. Meat Sci., 2009, 83(3): 474-478 ( ) DOI: 10.1016/j.meatsci.2009.06.028
Сучков С.В., Гнатенко Д.А., Костюшев Д.С., Крынский С.А., Пальцев М.А. Протеомика как фундаментальный инструмент доклинического скрининга, верификации анализов и оценки применяемой терапии. Вестник РАМН, 2013, 1: 65-71.
Faustman C., Sun Q., Mancini R., Suman S.P. Myoglobin and lipid oxidation interactions: mechanistic bases and control. Meat Science, 2010, 86: 86-94 ( ) DOI: 10.1016/j.meatsci.2010.04.025
Liu G.-D/, Hou G.-Y., Wang D.-J., Lv S.-J., Zhang X.-Y., Sun W.-P., Yang Y. Skin pigmentation evaluation in broilers fed different levels of natural okra and synthetic pigments. J. Appl. Poult. Res., 2008, 17: 498-504 ( ) DOI: 10.3382/japr.2008-00058
Velasco V., Williams P. Improving meat quality through natural antioxidants. Chilean J. Agric. Res., 2011, 71(2): 313-322 ( ) DOI: 10.4067/S0718-58392011000200017
Lokaeivmanee K., Yamauchi K., Komori T., Saito K. Enhancement of yolk color in raw and boiled egg yolk with lutein from marigold flower meal and marigold flower extract. J. Poultry Sci., 2011, 48: 25-32 ( ) DOI: 10.2141/jpsa.010059
Castaneda M., Hirschler E., Sams A. Skin pigmentation evaluation in broilers fed natural and synthetic pigments. Poultry Sci., 2005, 84(1): 143-147 ( ) DOI: 10.1093/ps/84.1.143
Perez-Vcndrell A., Hernandez J., Llaurado L., Schierle J., Brufau J. Influence of source and ratio of xanthophyll pigments on broiler chicken pigmentation and performance. Poultry Sci., 2001, 80: 320-326 ( ) DOI: 10.1093/ps/80.3.320
Karadas F., Grammenidis E., Surai P., Acamovic T., Sparks N. Effects of carotenoids from lucerne, marigold and tomato on egg yolk pigmentation and carotenoid composition. Вrit. Poultry Sci., 2006, 47: 561-566 ( ) DOI: 10.1080/00071660600962976
Johnson EJ. The role of carotenoids in human health. Nutr. Clin. Care, 2002, 5: 56-65 ( ) DOI: 10.1046/j.1523-5408.2002.00004.x
Satoh Y, Shikama K. Autoxidation of oxymyoglobin. A nucleophilic displacement mechanism. J. Biol. Chem., 1981, 256: 10272-10275.
Wang S., Zhang L., Li J., Cong J., Gao F., Zhou G. Effects of dietary marigold extract supplementation on growth performance, pigmentation, antioxidant capacity and meat quality in broiler chickens. Asian-Australasian Journal of Animal Science, 2017, 30(1): 71-77 ( ) DOI: 10.5713/ajas.16.0075
Alves-Rodrigues A., Shao A. The science behind lutein. Toxicol. Lett., 2004, 150(1): 57-83 ( ) DOI: 10.1016/j.toxlet.2003.10.031
Judge M., Reeves E., Aberle E. Effect of electrical stimulation on thermal shrinkage temperature of bovine muscle collagen. J. Anim. Sci., 1981, 52(3): 530-534 ( ) DOI: 10.2527/jas1981.523530x
Kim J.E., Clark R.M., Park Y., Lee J., Fernandez M.L. Lutein decreases oxidative stress and inflammation in liver and eyes of guinea pigs fed a hypercholesterolemic diet. Nutr. Res. Pract., 2012, 6(2): 113-119 ( ) DOI: 10.4162/nrp.2012.6.2.113
Faustman C., Casscns R. The biochemical basis for discoloration in fresh meat: a review. J. Muscle Foods, 1990, 1: 217-243 ( ) DOI: 10.1111/j.1745-4573.1990.tb00366.x
Gao J., Lin H., Wang X., Song Z., Jiao H. Vitamin E supplementation alleviates the oxidative stress induced by dexamethasone treatment and improves meat quality in broiler chickens. Poultry Sci., 2010, 89: 318-327 ( ) DOI: 10.3382/ps.2009-00216
Barbut S., Sosnicki A.A., Lonergan S.M., Knapp T., Ciobanu D.C., Gatcliffe L.J., Huff-Lonergan E., Wilson E.W. Progress in reducing the pale, soft and exudative (PSE) problem in pork and poultry meat. Meat Sci., 2008, 79(1): 46-63 ( ) DOI: 10.1016/j.meatsci.2007.07.031
Kim Y.H.B., Warner R.D., Rosenvold K. Influence of high pre-rigor temperature and fast pH fall on muscle proteins and meat quality: A review. Anim. Prod. Sci., 2004, 54: 375-395 ( ) DOI: 10.1071/AN13329
Adzitey F., Nurul H. Pale soft exudative (PSE) and dark firm dry (DFD) meats: Causes and measures to reduce these incidences-a mini review. International Food Research Journal, 2011, 18: 11-20.
Xing T., Xu X., Zhou G., Wang P., Jiang N. The effect of transportation of broilers during summer on the expression of heat shock protein 70, postmortem metabolism and meat quality. J. Anim. Sci., 2015, 93(1): 62-70 ( ) DOI: 10.2527/jas.2014-7831

Еще

Статья научная