Исследование кинетики аланинаминотрансферазной активности в картофеле
Автор: Бландов А.Н., Муста оглы Н.М.
Журнал: Вестник Воронежского государственного университета инженерных технологий @vestnik-vsuet
Рубрика: Фундаментальная и прикладная химия, химическая технология
Статья в выпуске: 4 (66), 2015 года.
Бесплатный доступ
Аминотрансферазы (трансаминазы) катализируют межмолекулярный перенос аминогруппы с аминокислот на кетокислоты, причем коферментом в этой реакции служит пиридоксальфосфат, который выполняет роль промежуточного акцептора аминогруппы. Например, аланинаминотрансфераза (АлАТ) катализирует реакцию переаминирования между аланином и α-кетоглутаровой кислотой. Определены кинетические параметры аланинаминотрансферазы картофеля методом Лайнуивера-Берка: Km = 0,298 ммоль/л, V max = 0,0151 мкмоль/мин. При больших концентрациях субстрата было обнаружено снижение скорости ферментативной реакции. Поскольку степень конверсии субстрата в продукт в условиях опыта не превышает 1 %, это говорит о явлении субстратного ингибирования. Используя предположение об образовании неактивного двухсубстратного комплекса, проанализирована соответствующая кинетическая схема для бесконкурентного ингибирования, где роль ингибитора играет субстрат. Выведено уравнение Михаэлиса-Ментен и Лайнуивера-Берка для этого случая и, путем дифференцирования, определено положение точки экстремума на графике Лайнуивера-Берка: Ki = [ S ]2min/ Km. Это позволило рассчитать константу ингибирования субстратом, которая составила Ki = 0,428 ммоль/л.
Аланинаминотрансфераза (алат), субстратное ингибирование, константа михаэлиса, максимальная скорость реакции, константа ингибирования
Короткий адрес: https://sciup.org/14043236
IDR: 14043236
Список литературы Исследование кинетики аланинаминотрансферазной активности в картофеле
- Комов В.П., Шведова В.Н. Биохимия. 3-е изд. М.: Дрофа, 2008. 638 с.
- Смирнов В.А., Климочкин Ю.Н. Ферменты. Классификация и номенклатура. Самара, 2008. 42 с.
- Николаев А.Я. Биологическая химия. 3-е изд. М.: Медицинское информационное агентство. 2004. 566 с.
- Северин Е.С. Биохимия: учебник. 4-е изд. М.: ГЭОТАР-Медиа, 2006. 784 с.
- Северин Е.С., Николаев А.Я. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001. 448 с.
- Щербак И.Г. Биологическая химия. СПб.: Издательство СПбГМУ, 2005. 480 с.
- Березов Т.Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия: учебник. 3-е изд. М.: Медицина, 1998, 704 с.
- Бездудная О.Ф., Калиман П.А. Изменение содержание белка и трансаминирования аминокислот при прорастании семян сои (GLICINE MAX L.)//Вiсник Харкiвського нацiонального унiверситету iменi В.Н.Каразiна. Серiя: бiологiя. 2006. Вып. 4. № 748. С. 17-20.
- Плакунов В.К. Основы энзимологии. М.: Логос, 2002. 128 с.
- Lancien M., Hodges M. Enzyme redundancy and the importance of 2-oxoglutarate in higher plant ammonia assimilation//Plant Physiol. 2000. V. 123. P. 817-824.
- Жмурко В.В., Джамаев В.Ю. Дегидрогеназная активность и содержание растворимого белка в корнях проростков сои (Glicine max L.) при оптимальной и пониженной температурах//Физиология и биохимия культурных растений. 1999. Т. 31. № 4. С. 308-313.
- Жмурко В.В., Джамеев В.Ю. Рiст, завиток та фiзiолого-бiохiмiчнi процеси у теплолюбивих культур при адаптацїї до пониженої температури//Фiзiологiя рослин в Українi на межi тисячолiть. 2001. Т. 2. С. 182-189.
- Шлейкин А.Г., Данилов Н.П., Шарапова Т.А. Технологические и медико-биологические аспекты действия трансглутаминазы//Известия СПбГУНиПТ. 2009. № 3/4. С. 47-49.
- Shleikin A.G., Danilov N.P. Evolutionary-biological peculiarities of transglutaminase. Structure, physiological functions, application//Journal of Evolutionary Biochemistry and Physiology. 2010. V. 47. № 1. P. 1-14.
- Shleikin A.G., Danilov N.P., Ternovskoy G.V. Modification of food products properties by use of transglutaminase. Original Research//Procedia Food Science. 2011. V. 1. P. 1568-1572.
- Маджидов Ш.Б. Изучение аминотрансферазной активности растительного сырья. СПб.: Университет ИТМО. 2014. 76 с.
