Этоксирезоруфин o-деэтилаза - систематическая принадлежность и функциональные особенности как фермента фазы I биотрансформации ксенобиотиков (обзор)
Автор: Смирнов Лев Павлович, Суховская Ирина Викторовна, Борвинская Екатерина Витальевна
Журнал: Ученые записки Петрозаводского государственного университета @uchzap-petrsu
Рубрика: Биология
Статья в выпуске: 4 (149), 2015 года.
Бесплатный доступ
Этоксирезоруфин О-деэтилаза (ЭРОД) - это неспецифическая монооксигеназа (КФ 1.14.14.1), отнесенная к ферментам класса 1 (оксидоредуктазы). ЭРОД является представителем большого семейства гемпротеинов, обозначаемого как цитохромы Р450, которые встречаются практически у всех животных и растений (исключение - облигатные анаэробы). Цитохромы Р450 играют важную роль в окислении многочисленных соединений как эндогенного (стероиды, желчные кислоты, жирные кислоты, простагландины, лейкотриены, биогенные амины), так и экзогенного (лекарства, яды, компоненты промышленного загрязнения, пестициды, канцерогены, мутагены и т. п.) происхождения. Цитохромы Р450 семейства 1 (CYP1) являются неотъемлемой частью системы биохимической защиты организма от токсичных соединений и отнесены к ферментам фазы I биотрансформации ксенобиотиков. Суммарная активность изоферментов семейства CYP1 (CYP1A1, CYP1A2 и CYP1B1) в настоящее время обозначается как активность ЭРОД. В данном обзоре в общем виде суммированы современные знания о систематической принадлежности и функционировании ЭРОД и высказано мнение о необходимости оценки вклада каждого из изоферментов в суммарную активность ЭРОД у гидробионтов при проведении экотоксикологического тестирования водной среды.
Этоксирезоруфин о-деэтилаза, цитохром р450, система биотрансформации ксенобиотиков
Короткий адрес: https://sciup.org/14750895
IDR: 14750895
Список литературы Этоксирезоруфин o-деэтилаза - систематическая принадлежность и функциональные особенности как фермента фазы I биотрансформации ксенобиотиков (обзор)
- Гришанова А. Ю., Зуева Т. В. Билирубин как эндогенный посредник в активации экспрессии С YP1A1 под действием ультразвука//Вопросы медицинской химии. 2000. Т. 46. № 2. С. 117-126.
- Ляхович В. В., Вавилин В. А., Зенков Н. К., Меньщикова Е. Б. Активированные кислородные метаболиты в монооксигеназных реакциях//Бюллетень СОРАМН. 2005. № 4. С. 7-12.
- Юрченко В. В., Чуйко Г. М. Активность этоксирезоруфин-О-деэтилазы (ЭРОД) рыб как биомаркер загрязнения водной среды стойкими органическими загрязняющими веществами//Современные проблемы физиологии и биохимии водных организмов. Петрозаводск: КарНЦРАН, 2010. Т. 1. С. 316-319.
- Andersson T., Förlin L. Regulation of the cytochrome P450 enzyme system in fish//Aquat. Toxicol. 1992. Vol. 24. P. 1-20.
- Beresford A. P. “CYP1A1: friend or foe?”//Drug. Metab. Rev. 1993. Vol. 25. Р 503-517.
- Bucheli T. D., Fent K. Induction of cytochrome P450 as a biomarker for environmental contamination in aquatic ecosystems//Crit. Rev. Environ. Sci. Technol. 1995. Vol. 25. P. 201-268.
- Burke M. D., Thompson S., Elcombe C. R., Halpert J., Haaparanta T., Mayer R. T. Ethoxy-, penthoxy-and benziloxyphenoxazones and homologues: a series of substrates to distinguish between different induced cytochromes P-450//Biochemical Pharmacology. 1985. Vol. 34. № 18. P. 3337-3345.
- Cantrell S. M., Joy-Schlezinger J., Stegeman J. J., Tillitt D. E., Hannink M. Correlation of 2,3,7,8-tet-rachlorodibenzo-p-dioxin-induced apoptotic cell death in the embryonic vasculature with embryotoxicity//Toxicol. Appl. Pharmacol. 1998. Vol. 148. P. 24-34.
- Chang T. K. H., Chen J., P i 11 ay V., Ho J.-Y., Bandiera S. M. Real-time polymerase chain reaction analysis of CY-P1B1 gene expression in human liver//Toxicol. Sci. 2003. Vol. 71. P. 11-19.
- Degtyarenko K. N., Archakov A. I. Molecular evolution of P450 superfamily and P450-containing monooxygenase systems//FEBS Letters. 1993. Vol. 332. № 1. 2. P. 1-8.
- Ding X., Kaminsky L. S. Human extrahepatic cytochromes P450: function in xenobiotic metabolism and tissue -selective chemical toxicity in the respiratory and gastrointestinal tracts//Annu Rev PharmacolToxicol. 2003. Vol. 43. P. 149-173.
- El-garj F. M. A., Wajidi M. F. F. The Cytochrome P450s//AsPac J. Mol. Biol. Biotechnol. 2013. Vol. 21. Р. 37-41.
- Feyereisen R. Insect P450 enzymes//Annual reviews of Entomology. 1999. Vol. 44. P. 507-533.
- Fujii-Kuriyama Y., Mimura J. Molecular mechanisms of AhR functions in the regulationof cytochrome P450 genes//Biochem. Biophys. Res. Commun. 2005. Vol. 338. P. 311-317.
- Garfinkel D. Studies on pig liver microsomes. I. Enzymic and pigment composition of different microsomal fractions//Archives of Biochemistry and Biophysics. 1958. Vol. 77. P. 493-509.
- Gonzalez F. J. Molecular genetics of the P-450 superfamily//Pharmacol. Ther. 1990. Vol. 45. P. 1-38.
- Guengerich F. P., Shimada T. Oxidation of toxic and carcinogenic chemicals by human cytochrome P-450 enzymes//Chem. Res. Toxicol. 1991. Vol. 4. P. 391-407.
- Hrycay E. G., Bandiera S. M. Cytochrome P450 enzymes. In: Preclinical Development Handbook//ADME and Biopharmateutical Properties/Ed. by S. C. Gad. New Jersey, 2008. P. 627-696.
- Klingenberg M. Pigments of rat liver microsomes//Archives of Biochemistry and Biophysics. 1958. Vol. 75. P. 376-386.
- Lewis D. F. V. Cytochromes P450: Structure, Function and Mechanism. London: Taylor and Francis, 1996. 317 р.
- Metal Ions in Life Sciences: The Ubiquitous Roles of Cytochrome P450 Proteins. 2007. Vol. 3. 210 р.
- Nebert D. W., Dalton T. P., Okey A. B., Gonzalez F. J. Role of aryl hydrocarbon receptor-mediated induction of the CYP1 enzymes in environmental toxicity and cancer//J. Biol. Chem. 2004. Vol. 279. P. 23847-23850.
- Nebert D. W., McKinnon R. A. Cytochrome P450: evolution and functional diversity//Prog. Liver Dis. 1994. Vol. 12. P. 63-97.
- Nebert D., McKinnon R., Puga A. Human drug-metabolizing enzyme polymorphisms: effects on risk of toxicity and cancer//DNA and Cell Biology. 1996. Vol. 15. P. 273-280.
- Nelson D. R., Kamataki T., Waxman D. J., Guengerich F. P., Estabrook R. W., Feyereisen R., Gonzalez F. J., Coon M. J., Gunsalus I. C., Gotoh O., Okuda K., Nebert D. W. The Cytochrome P450 superfamily: update on new sequences, gene mapping, accession numbers, and nomenclature//Pharmacogenetics. 1996. Vol. 6. P. 1-42.
- Nerurkar P. V., Park S. S., Thomas P. E., Nims R. W., Lubet R. Methoxyresorufin and benzyloxyresorufin: substrates preferentially metabolized by cytochromes P4501A2 and 2B, respectively, in the rat and mouse//Biochem. Pharmacol. 1993. Vol. 46. P. 933-943.
- Omura T., Sato R. A New Cytochrome in Liver Microsomes//Journal of Biological Chemistry. 1962. Vol. 237. P. 1375-1376.
- Parkinson A. Biotransformation of xenobiotics//Klaasen C. D. (Ed.) Casarett and oull’s Toxicology: The Basic Science of Poisons. 6th ed. New York: McGraw Hill, 2001. P. 133-224.
- Preissner S., Kroll K., Dunkel M., Senger C., Goldsobe G., Kuenther S., and Preissner R. SuperCYP: a comprehensive database on Cytochrome P450 enzymes including a tool for analysis of CYP-drug interactions//Nucleic Acids Research. 2010. 38 (Database issue): D237-D243.
- Rodriguez-Antona C., Ingelman-Sundberg M. Cytochrome P450 pharmacogenetics and cancer//Oncogene. 2006. Vol. 25. P. 1679-1691.
- Sesardic D., Cole K. J., Edwards R. J., Davies D. S., Thomas P. E., Levin W., Boobis A. R. The inducibility and catalytic activity of cytochromes P450c (P450IA1) and P450d (P450IA2) in rat tissues//Biochem. Pharmacol. 1990. Vol. 39. P. 499-506.
- Shimada T., Yamazaki H., Mimura M., Inui Y., Guengerich F. P. Interindividual variationsin human liver cytochrome P450 enzymes involved in the oxidation of drugs, carcinogensand toxic chemicals: studies with liver microsomes of 30 Japanese and 30 Caucasians//J. Pharmacol. Exp. Ther. 1994. Vol. 270. P. 414-423.
- Sim S., Ingelman-Sundberg M. Update on Allele Nomenclature for Human Cytochromes P450 and the Human Cytochrome P450 Allele (CYP-Allele) Nomenclature Database//I. R. Phillips, E. A. Shephard and P. R. Ortiz de Montellano (Eds.). Cytochrome P450 Protocols. Humana Press, 2013. Vol. 987. Р. 251-259.
- Whyte J. J., Jung R. E., Schmitt C. J., Tillitt D. E. Ethoxyresorufin-O-deethylase (EROD) Activity in Fish as a Biomarker of Chemical Exposure//Critical Reviews in Toxicology. 2000. Vol. 30 (4). P. 347-570.