Молекулярная динамика в силовом поле FF14SB в воде TIP4P-EW, и в силовом поле FF15IPQ в воде SPC/EB: сравнительный анализ на GPU и CPU

Молекулярная динамика в силовом поле FF14SB в воде TIP4P-EW, и в силовом поле FF15IPQ в воде SPC/EB: сравнительный анализ на GPU и CPU

Автор: Суплатов Дмитрий Андреевич, Шарапова Яна Александровна, Попова Нина Николаевна, Копылов Кирилл Евгеньевич, Воеводин Владимир Валентинович, Швядас Витас Каятоно

Журнал: Вестник Южно-Уральского государственного университета. Серия: Вычислительная математика и информатика @vestnik-susu-cmi

Статья в выпуске: 1 т.8, 2019 года.

Бесплатный доступ

Проведен сравнительный анализ вычислительной эффективности и масштабируемости молекулярной динамики (МД), реализованной в пакете AMBER, на реальных биологических системах с применением классического силового поля FF14SB с 4-центровой моделью воды TIP4P-Ew, а также нового многообещающего поля FF15IPQ с 3-центровой моделью воды SPC/Eb. Были использованы классические процессоры Intel Xeon E5-2697 v3, а также GPU ускорители Tesla K40 (архитектура Kepler) и P100 (Pascal). Уменьшение количества атомов в ячейке на 25-31 % в результате использования 3-центровой модели растворителя ускоряет расчет МД до 63% и ухудшает масштабируемость до 11 %. При этом полученные результаты могут качественно отличаться, что говорит о необходимости совместного использования разных силовых полей при изучении биологических систем. Использование GPU-ускорителей как альтернативы классическим CPU позволяет существенно увеличить длину траектории в повседневной практике.

Еще

Классическая молекулярная динамика, силовые поля ff14sb и ff15ipq, модели воды tip4p-ew, tip3p и spc/eb, gpu-ускорители kepler и pascal

Короткий адрес: https://sciup.org/147233192

IDR: 147233192   |   DOI: 10.14529/cmse190105

Список литературы Молекулярная динамика в силовом поле FF14SB в воде TIP4P-EW, и в силовом поле FF15IPQ в воде SPC/EB: сравнительный анализ на GPU и CPU

  • Суплатов Д.А., Попова Н.Н., Копылов К.Е., Шегай М.В., Воеводин Вл.В., Швядас В.К. Гибридные вычислительные кластеры для изучения структуры, функции и регуляции белков // Вестник ЮУрГУ. Серия: Вычислительная математика и информатика. 2017. Т. 6, № 4. С. 74-90. DOI: 10.14529/cmse170406
  • Godwin R.C., Melvin R., Salsbury F.R. Molecular Dynamics Simulations and ComputerAided Drug Discovery «Computer-Aided Drug Discovery» (Wei Zhang) Springer, New York. 2016. P. 1-31. DOI: 10.1007/7653_2015_41
  • Shaw D.E. et al. Anton, a Special-Purpose Machine for Molecular Dynamics Simulation // Communications of the ACM. July 2008. Vol. 51, No. 7. P. 91-97. DOI: 10.1145/1250662.1250664
  • Shaw D.E. et al. Anton 2: Raising the Bar for Performance and Programmability in a Special-Purpose Molecular Dynamics Supercomputer // International Conference for High Performance Computing, Networking, Storage and Analysis (SC '14): Proceedings of the International Conference (New Orleans, LA, USA, November 16-21, 2014). IEEE Press. 2014. pp. 41-53. DOI: 10.1109/SC.2014.9
  • Nobile M.S. et al. Graphics Processing Units in Bioinformatics, Computational Biology and Systems Biology // Briefings in Bioinformatics. 2016. Vol. 18, No. 5. P. 870-885. DOI: 10.1093/bib/bbw058
  • Salomon-Ferrer R. et al. Routine Microsecond Molecular Dynamics Simulations with AMBER on GPUs. 2. Explicit Solvent Particle Mesh Ewald // Journal of Chemical Theory and Computation. 2013. Vol. 9, No. 9. P. 3878-3888.
  • DOI: 10.1021/ct400314y
  • Götz A.W. et al. Routine Microsecond Molecular Dynamics Simulations with AMBER on GPUs. 1. Generalized Born // Journal of Chemical Theory and Computation. 2012. Vol. 8, No. 5. P. 1542-1555.
  • DOI: 10.1021/ct200909j
  • Документация к программному обеспечению GROMACS. URL: http://manual.gromacs.org/documentation/2018/user-guide/force-fields.html (дата обращения: 25.07.2018).
  • Maier J.A. et al. FF14SB: Improving the Accuracy of Protein Side Chain and Backbone Parameters from FF99SB // Journal of Chemical Theory and Computation. 2015. Vol. 11, No. 8. P. 3696-3713.
  • DOI: 10.1021/acs.jctc.5b00255
  • Документация к программному обеспечению AMBER. URL: http://ambermd.org/doc12/Amber17.pdf, P. 33 (дата обращения: 25.07.2018).
  • Debiec K.T. et al. Further Along the Road Less Traveled: AMBER FF15ipq, an Original Protein Force Field Built on a Self-Consistent Physical Model // Journal of Chemical Theory and Computation. 2016. Vol. 12, No. 8. P. 3926-3947.
  • DOI: 10.1021/acs.jctc.6b00567
  • Onufriev A. Implicit Solvent Models in Molecular Dynamics Simulations: A Brief Overview // Annual Reports in Computational Chemistry. 2008. Vol. 4. P. 125-137.
  • DOI: 10.1016/S1574-1400(08)00007-8
  • Wong V., Case D.A. Evaluating Rotational Diffusion From Protein MD Simulations // The Journal of Physical Chemistry B. 2008. Vol. 112, No. 19. P. 6013-6024.
  • DOI: 10.1021/jp0761564
  • Horn H.W. et al. Development of an Improved Four-Site Water Model for Biomolecular Simulations: TIP4P-Ew // The Journal of Chemical Physics. 2004. Vol. 120, No. 20. P. 9665-9678.
  • DOI: 10.1063/1.1683075
  • Takemura K., Kitao A. Water Model Tuning for Improved Reproduction of Rotational Diffusion and NMR Spectral Density // The Journal of Physical Chemistry B. 2012. Vol. 116, No. 22. P. 6279-6287.
  • DOI: 10.1021/jp301100g
  • Pierce L. et al. Routine Access to Millisecond Time Scale Events with Accelerated Molecular Dynamics // Journal of Chemical Theory and Computation. 2012. Vol. 8, No. 9. P. 2997-3002.
  • DOI: 10.1021/ct300284c
  • Suplatov D., Kopylov K., Sharapova Y., Švedas V. Human p38α Mitogen-Activated Protein Kinase in the Asp168-Phe169-Gly170-in (DFG-in) State Can Bind Allosteric Inhibitor Doramapimod // Journal of Biomolecular Structure and Dynamics. 2018.
  • DOI: 10.1080/07391102.2018.1475260
  • Sharapova Y., Suplatov D., Švedas V. Neuraminidase A from Streptococcus Pneumoniae Has a Modular Organization of Catalytic and Lectin Domains Separated by a Flexible Linker // The FEBS Journal. 2018. Vol. 285, No. 13. P. 2428-2445.
  • DOI: 10.1111/febs.14486
  • Crooke A.K. et al. CcpA-Independent Glucose Regulation of Lactate Dehydrogenase 1 in Staphylococcus Aureus // PLoS One. 2013. Vol. 8, No. 1. P. e54293.
  • DOI: 10.1371/journal.pone.0054293
  • Суплатов Д.А., Швядас В.К. Изучение функциональных и аллостерических сайтов в суперсемействах белков // Acta Naturae. 2015. Т. 7, №. 4. С. 39-52.
  • Воеводин Вл.В., Жуматий С.А., Соболев С.И., Антонов А.С., Брызгалов П.А., Никитенко Д.А., Стефанов К., Воеводин В.В. Практика суперкомпьютера «Ломоносов» // Открытые системы. 2012. Т. 7, С. 36-39.
Еще
Статья научная
QR-код для установки приложения SciUp Наведите камеру и скачайте бесплатное приложение SciUp