Научные статьи \ Математика. Естественные науки \ Биологические науки в целом \ Материальные основы жизни. Биохимия. Молекулярная биология. Биофизика

Молекулярная динамика в силовом поле FF14SB в воде TIP4P-EW, и в силовом поле FF15IPQ в воде SPC/EB: сравнительный анализ на GPU и CPU

Молекулярная динамика в силовом поле FF14SB в воде TIP4P-EW, и в силовом поле FF15IPQ в воде SPC/EB: сравнительный анализ на GPU и CPU

Автор: Суплатов Дмитрий Андреевич, Шарапова Яна Александровна, Попова Нина Николаевна, Копылов Кирилл Евгеньевич, Воеводин Владимир Валентинович, Швядас Витас Каятоно

Журнал: Вестник Южно-Уральского государственного университета. Серия: Вычислительная математика и информатика @vestnik-susu-cmi

Статья в выпуске: 1 т.8, 2019 года.

Бесплатный доступ

Проведен сравнительный анализ вычислительной эффективности и масштабируемости молекулярной динамики (МД), реализованной в пакете AMBER, на реальных биологических системах с применением классического силового поля FF14SB с 4-центровой моделью воды TIP4P-Ew, а также нового многообещающего поля FF15IPQ с 3-центровой моделью воды SPC/Eb. Были использованы классические процессоры Intel Xeon E5-2697 v3, а также GPU ускорители Tesla K40 (архитектура Kepler) и P100 (Pascal). Уменьшение количества атомов в ячейке на 25-31 % в результате использования 3-центровой модели растворителя ускоряет расчет МД до 63% и ухудшает масштабируемость до 11 %. При этом полученные результаты могут качественно отличаться, что говорит о необходимости совместного использования разных силовых полей при изучении биологических систем. Использование GPU-ускорителей как альтернативы классическим CPU позволяет существенно увеличить длину траектории в повседневной практике.

Еще

Классическая молекулярная динамика, силовые поля ff14sb и ff15ipq, модели воды tip4p-ew, tip3p и spc/eb, gpu-ускорители kepler и pascal

Короткий адрес: https://sciup.org/147233192

IDR: 147233192   |   УДК: 577.151,   |   DOI: 10.14529/cmse190105

Molecular dynamics in the force field FF14SB in water TIP4P-EW, and in the force field FF15IPQ in water SPC/EB: a comparative analysis on GPU and CPU

A comparative analysis of computational efficiency and scalability of molecular dynamics (MD) implemented in the AMBER package was carried out on real biological systems using the classical force field FF14SB with the 4-site water model TIP4P-Ew, as well as the new promising force field FF15IPQ with the 3-site water model SPC/Eb. The Intel Xeon E5-2697 v3 processors, as well as GPU accelerators Tesla K40 (Kepler architecture) and P100 (Pascal) were used. Reduction of the number of atoms in a cell by 25-31 % as a result of implementing a 3 site solvent model speeds up the MD calculations by up to 63 % and decreases scalability by about 11 %. The obtained results can be qualitatively different, what indicates the need for joint use of different force fields at studying biological systems. The use of GPU-accelerators as an alternative to classical CPUs provides an oppor tunity to significantly increase the length on MD trajectories in the daily laboratory practice.

Еще

Список литературы Молекулярная динамика в силовом поле FF14SB в воде TIP4P-EW, и в силовом поле FF15IPQ в воде SPC/EB: сравнительный анализ на GPU и CPU

  • Суплатов Д.А., Попова Н.Н., Копылов К.Е., Шегай М.В., Воеводин Вл.В., Швядас В.К. Гибридные вычислительные кластеры для изучения структуры, функции и регуляции белков // Вестник ЮУрГУ. Серия: Вычислительная математика и информатика. 2017. Т. 6, № 4. С. 74-90. DOI: 10.14529/cmse170406
  • Godwin R.C., Melvin R., Salsbury F.R. Molecular Dynamics Simulations and ComputerAided Drug Discovery «Computer-Aided Drug Discovery» (Wei Zhang) Springer, New York. 2016. P. 1-31. DOI: 10.1007/7653_2015_41
  • Shaw D.E. et al. Anton, a Special-Purpose Machine for Molecular Dynamics Simulation // Communications of the ACM. July 2008. Vol. 51, No. 7. P. 91-97. DOI: 10.1145/1250662.1250664
  • Shaw D.E. et al. Anton 2: Raising the Bar for Performance and Programmability in a Special-Purpose Molecular Dynamics Supercomputer // International Conference for High Performance Computing, Networking, Storage and Analysis (SC '14): Proceedings of the International Conference (New Orleans, LA, USA, November 16-21, 2014). IEEE Press. 2014. pp. 41-53. DOI: 10.1109/SC.2014.9
  • Nobile M.S. et al. Graphics Processing Units in Bioinformatics, Computational Biology and Systems Biology // Briefings in Bioinformatics. 2016. Vol. 18, No. 5. P. 870-885. DOI: 10.1093/bib/bbw058
  • Salomon-Ferrer R. et al. Routine Microsecond Molecular Dynamics Simulations with AMBER on GPUs. 2. Explicit Solvent Particle Mesh Ewald // Journal of Chemical Theory and Computation. 2013. Vol. 9, No. 9. P. 3878-3888.
  • DOI: 10.1021/ct400314y
  • Götz A.W. et al. Routine Microsecond Molecular Dynamics Simulations with AMBER on GPUs. 1. Generalized Born // Journal of Chemical Theory and Computation. 2012. Vol. 8, No. 5. P. 1542-1555.
  • DOI: 10.1021/ct200909j
  • Документация к программному обеспечению GROMACS. URL: http://manual.gromacs.org/documentation/2018/user-guide/force-fields.html (дата обращения: 25.07.2018).
  • Maier J.A. et al. FF14SB: Improving the Accuracy of Protein Side Chain and Backbone Parameters from FF99SB // Journal of Chemical Theory and Computation. 2015. Vol. 11, No. 8. P. 3696-3713.
  • DOI: 10.1021/acs.jctc.5b00255
  • Документация к программному обеспечению AMBER. URL: http://ambermd.org/doc12/Amber17.pdf, P. 33 (дата обращения: 25.07.2018).
  • Debiec K.T. et al. Further Along the Road Less Traveled: AMBER FF15ipq, an Original Protein Force Field Built on a Self-Consistent Physical Model // Journal of Chemical Theory and Computation. 2016. Vol. 12, No. 8. P. 3926-3947.
  • DOI: 10.1021/acs.jctc.6b00567
  • Onufriev A. Implicit Solvent Models in Molecular Dynamics Simulations: A Brief Overview // Annual Reports in Computational Chemistry. 2008. Vol. 4. P. 125-137.
  • DOI: 10.1016/S1574-1400(08)00007-8
  • Wong V., Case D.A. Evaluating Rotational Diffusion From Protein MD Simulations // The Journal of Physical Chemistry B. 2008. Vol. 112, No. 19. P. 6013-6024.
  • DOI: 10.1021/jp0761564
  • Horn H.W. et al. Development of an Improved Four-Site Water Model for Biomolecular Simulations: TIP4P-Ew // The Journal of Chemical Physics. 2004. Vol. 120, No. 20. P. 9665-9678.
  • DOI: 10.1063/1.1683075
  • Takemura K., Kitao A. Water Model Tuning for Improved Reproduction of Rotational Diffusion and NMR Spectral Density // The Journal of Physical Chemistry B. 2012. Vol. 116, No. 22. P. 6279-6287.
  • DOI: 10.1021/jp301100g
  • Pierce L. et al. Routine Access to Millisecond Time Scale Events with Accelerated Molecular Dynamics // Journal of Chemical Theory and Computation. 2012. Vol. 8, No. 9. P. 2997-3002.
  • DOI: 10.1021/ct300284c
  • Suplatov D., Kopylov K., Sharapova Y., Švedas V. Human p38α Mitogen-Activated Protein Kinase in the Asp168-Phe169-Gly170-in (DFG-in) State Can Bind Allosteric Inhibitor Doramapimod // Journal of Biomolecular Structure and Dynamics. 2018.
  • DOI: 10.1080/07391102.2018.1475260
  • Sharapova Y., Suplatov D., Švedas V. Neuraminidase A from Streptococcus Pneumoniae Has a Modular Organization of Catalytic and Lectin Domains Separated by a Flexible Linker // The FEBS Journal. 2018. Vol. 285, No. 13. P. 2428-2445.
  • DOI: 10.1111/febs.14486
  • Crooke A.K. et al. CcpA-Independent Glucose Regulation of Lactate Dehydrogenase 1 in Staphylococcus Aureus // PLoS One. 2013. Vol. 8, No. 1. P. e54293.
  • DOI: 10.1371/journal.pone.0054293
  • Суплатов Д.А., Швядас В.К. Изучение функциональных и аллостерических сайтов в суперсемействах белков // Acta Naturae. 2015. Т. 7, №. 4. С. 39-52.
  • Воеводин Вл.В., Жуматий С.А., Соболев С.И., Антонов А.С., Брызгалов П.А., Никитенко Д.А., Стефанов К., Воеводин В.В. Практика суперкомпьютера «Ломоносов» // Открытые системы. 2012. Т. 7, С. 36-39.
Еще
QR-код для установки приложения SciUp Наведите камеру и скачайте бесплатное приложение SciUp