Образование биологически активных пептидов в мясном сырье под влиянием протеаз различного происхождения

Образование биологически активных пептидов в мясном сырье под влиянием протеаз различного происхождения

Автор: Чернуха И.М., Машенцева Н.Г., Вострикова Н.Л., Ковалев Л.И., Ковалева М.А., Афанасьев Д.А., Бажаев А.А.

Журнал: Сельскохозяйственная биология @agrobiology

Рубрика: Функциональность пищевых продуктов

Статья в выпуске: 6 т.53, 2018 года.

Бесплатный доступ

В настоящее время с целью технологической коррекции мясного сырья и повышения функциональности мясных продуктов применяется множество методов, среди которых значительный интерес вызывает ферментолиз. Для этого используются протеазы микробного, растительного или животного происхождения. При ферментативной обработке мясных продуктов саркоплазматические и миофибриллярные белки подвергаются протеолизу, в результате чего образуются пептиды, в том числе обладающие высокой физиологической активностью и выраженным лечебно-профилактическим действием. Обычно это низкомолекулярные соединения, состоящие из нескольких аминокислотных остатков. Важная особенность таких пептидов в том, что в отличие от лекарственных средств они способны быстро проникать через мембраны желудочно-кишечного тракта и далее в кровеносную систему и остальные системы организма. Мы изучили образование биопептидов в различном мясном сырье под воздействием ферментов животного (пепсин, трипсин) и растительного (папаин, бромелайн) происхождения...

Еще

Протеолитические ферменты, ферментолиз, биологически активные пептиды, одномерный электрофорез, двумерный электрофорез, масс-спектрометрическая идентификация

Короткий адрес: https://sciup.org/142220073

IDR: 142220073   |   DOI: 10.15389/agrobiology.2018.6.1247rus

Список литературы Образование биологически активных пептидов в мясном сырье под влиянием протеаз различного происхождения

  • Warriss P.D. Optimal lairage times and conditions for slaughter pigs: a review. Vet. Rec., 2003, 153(6): 170-176 ( ) DOI: 10.1136/vr.153.6.170
  • Wendt M., Bickhardt K., Herzog A., Fisher A., Martens H., Richter T. Porcine stress syndrome and PSE meat: clinical symptoms, pathogenesis, etiology and animal rights aspects. Berl. Münch. Tierärztl. Wschr., 2000, 113(5): 173-190.
  • Митасева Л.Ф., Машенцева Н.Г., Глазкова И.В., Степанова Е.В., Королева О.В., Николаев И.В. Многофункциональные продукты с улучшенными свойствами. Мясная индустрия, 2009, 9: 66-69.
  • Bouglé D., Bouhallab S. Dietary bioactive peptides: human studies. Crit. Rev. Food. Sci. Nutr., 2017, 57(2): 335-343 ( ) DOI: 10.1080/10408398.2013.873766
  • de Almeida M.A., Saldaña E., da Silva Pinto J.S., Palacios J., Contreras-Castillo C.J., Sentandreu M.A., Fadda S.G. A peptidomic approach of meat protein degradation in a low-sodium fermented sausage model using autochthonous starter cultures. Food Res. Int., 2018, 109: 368-379 ( ) DOI: 10.1016/j.foodres.2018.04.042
  • Korhonen H., Pihlanto A. A food-derived bioactive peptides -opportunities for designing future foods. Curr. Pharm. Des., 2003, 9: 1297-1308 ( )
  • DOI: 10.2174/1381612033454892
  • Lafarga T., Hayes M. Bioactive peptides from meat muscle and by-products: generation, functionality and application as functional ingredients. Meat Sci., 2014, 98: 227-239 ( )
  • DOI: 10.1016/j.meatsci.2014.05.036
  • Ryan J.T., Ross R.P., Bolton D., Fitzgerald G.F., Stanton C. Bioactive peptides from muscle sources: meat and fi sh. Nutrients, 2011, 3: 765-791 ( )
  • DOI: 10.3390/nu3090765
  • Udenigwe Ch.C., Howard A. Meat proteome as source of functional biopeptides. Food Res. Int., 2013, 54: 1021-1032 ( )
  • DOI: 10.1016/j.foodres.2012.10.002
  • Ockerman HW., Basu L. Fermented meat products: production and consumption. In: Handbook of fermented meat and poultry. Chapter 2/F. Toldrá (ed.). Iowa, Blackwell Publishing, 2008: 7-9.
  • Fadda S., Sanz Y., Vignolo G., Aristoy M.C., Oliver G., Toldra F. Characterization of muscle sarcoplasmic and myofibrillar protein hydrolysis caused by Lactobacillus plantarum. Appl. Environ. Microbiol., 1999, 65(8): 3540-3546.
  • Fadda S., Sanz Y., Vignolo G., Aristoy M.-C., Oliver G., Toldra F. hydrolysis of pork muscle sarcoplasmic proteins by Lactobacillus curvatus and Lactobacillus sake. Appl. Environ. Microbiol., 1999, 65(2): 578-584.
  • Sanz Y., Fadda S., Vignolo G., Aristoy M.-C., Oliver G., Toldra F. Hydrolytic action of Lactobacillus casei CRL 705 on pork muscle sarcoplasmic and myofibrillar proteins. J. Agric. Food Chem., 1999, 47: 3441-3448 ( )
  • DOI: 10.1021/jf981255n
  • Hayes M., Stanton C., Fitzgerald G.F., Ross R.P. Putting microbes to work: dairy fermentation, cell factories and bioactive peptides. Part II: Bioactive peptide functions. Biotechnol. J., 2007, 2: 435-449 ( )
  • DOI: 10.1002/biot.200700045
  • Korhonen H., Pihlanto A. Bioactive peptides: production and functionality. Int. Dairy J., 2006, 16: 945-960 ( )
  • DOI: 10.1016/j.idairyj.2005.10.012
  • Möller N.P., Scholz-Ahrens K.E., Roos N., Schrezenmeir J. Bioactive peptides and proteins from foods: indication for health effects. Eur. J. Nutr., 2008, 47: 171-182 ( )
  • DOI: 10.1007/s00394-008-0710-2
  • Arihara K. Strategies for designing novel functional meat products. Meat Sci., 2006, 74: 219-229 ( )
  • DOI: 10.1016/j.meatsci.2006.04.028
  • Ferranti P., Nitride Ch., Nicolai M.A., Babini E., Marcolini E., Capozzi F. In vitro digestion of Bresaola proteins and release of potential bioactive peptides. Food Res. Int., 2014, 63: 157-169 ( )
  • DOI: 10.1016/j.foodres.2014.02.008
  • Li Y., Yu J. Research progress in structure-activity relationship of bioactive peptides. J. Med. Food, 2014, 18: 147-156 ( )
  • DOI: 10.1089/jmf.2014.0028
  • Hartmann R., Meisel H. Food-derived peptides with biological activity: from research to food applications. Curr. Opin. Biotechnol., 2007, 18: 163-169.
  • Katayama K., Mori T., Kawahara S., Miake K., Kodama Y., Sugiyama M., Kawamura Y., Nakayama T., Maruyama M., Muguruma M. Angiotensin-I converting enzyme inhibitory peptide derived from porcine skeletal muscle myosin and its antihypertensive activity in spontaneously hypertensive rats. J. Food Sci., 2007, 72: 702-706 ( )
  • DOI: 10.1111/j.1750-3841.2007.00571.x
  • Muguruma M., Ahhmed A.M., Katayama K., Kawahara S., Maruyam M., Nakamura T. Identification of pro-drug type ACE inhibitory peptide sourced from porcine myosin B: Evaluation of its antihypertensive effects in vivo. Food Chem., 2009, 114: 516-522 ( )
  • DOI: 10.1016/j.foodchem.2008.09.081
  • Katayama K., Tomatsu M., Fuchu H., Sugiyama M., Kawahara S., Yamauchi K., Kawamura Y., Muguruma M. Purification and characterization of an angiotensin I-converting enzyme inhibitory peptide derived from porcine troponin C. Anim. Sci. J., 2003, 74: 53-58 ( )
  • DOI: 10.1046/j.1344-3941.2003.00086.x
  • Katayama K., Anggraeni H.E., Mori T., Ahhmed A.M., Kawahara S., Sugiyama M., Nakayama T., Maruyama M., Muguruma M. Porcine skeletal muscle troponin is a good source of peptides with angiotensin-I converting enzyme inhibitory activity and antihypertensive effects in spontaneously hypertensive rats. J. Agric. Food Chem., 2008, 56: 355-360 ( )
  • DOI: 10.1021/jf071408j
  • Katsaros G.I., Katapodis P., Taoukis P.S. High hydrostatic pressure inactivation kinetics of the plant proteases ficin and papain. Journal of Food Engineering, 2009, 1(91): 42-48 ( )
  • DOI: 10.1016/j.jfoodeng.2008.08.002
  • Schmidt H. Effect of papain on different phases of prenatal ontogenesis in rats. Reproductive Toxicology, 1995, 1(9): 49-55.
  • Herranz B., Fernandez M., Hierro E., Bruna J.M., Ordonez J.A., De la Hoz L. Use of Lactococcus lactis subsp. cremoris NCDO 763 and a-ketoglutarate to improve the sensory quality of dry fermented sausages. Meat Sci., 2004, 1(66): 151-163 ( )
  • DOI: 10.1016/S0309-1740(03)00079-2
  • Shimizu M., Sawashita N., Morimatsu F., Ichikawa J., Taguchi Y., Ijiri Y., Yamamoto J. Antithrombotic papain-hydrolyzed peptides isolated from pork meat. Thrombosis Research, 2009, 5(123): 753-757 ( )
  • DOI: 10.1016/j.thromres.2008.07.005
  • Melendo J.A., Beltran J.A., Jaime I., Sancho R., Roncales P. Limited proteolysis of myofibrillar proteins by bromelain decreases toughness of coarse dry sausage. Food Chem., 1996, 3(57): 429-433 ( )
  • DOI: 10.1016/0308-8146(95)00247-2
  • Zhao G.Y., Zhou M.Y., Zhao H.L., Chen X.L., Xie B.B., Zhang X.Y., He H.L., Zhou B.C., Zhang Y.Z. Tenderization effect of cold-adapted collagenolytic protease MCP-01 on beef meat at low temperature and its mechanism. Food Chem., 2012, 134(4): 1738-1744 ( )
  • DOI: 10.1016/j.foodchem.2012.03.118
  • Остерман Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот: электрофорез и ультрацентрифугирование (практическое пособие). М., 1981.
  • Ковалев Л.И., Шишкин С.С., Ковалева М.А., Иванов А.В., Вострикова Н.Л., Чернуха И.М. Протеомное изучение белков в образцах свинины и выработанных из нее мясных продуктах. Всё о мясе, 2013, 3: 32-34.
  • Kovalyov L.I., Kovalyova M.A., Kovalyov P.L., Serebryakova M., Moshkovskii S.A., Shishkin S.S. Polymorphism of delta3,5-delta2,4-dienoyl-coenzyme A isomerase (the ECH1 gene product protein) in human striated muscle tissue. Biochemistry (Moscow), 2006, 71(4): 448-453.
  • Zvereva E.A., Kovalev L.I., Ivanov A.V., Kovaleva M.A., Zherdev A.V., Shishkin S.S., Lisitsyn A.B., Chernukha I.M., Dzantiev B.B. Enzyme immunoassay and proteomic characterization of troponin I as a marker of mammalian muscle compounds in raw meat and some meat products. Meat Sci., 2015, 105: 46-52 ( )
  • DOI: 10.1016/j.meatsci.2015.03.001
  • Bauchart C., Morzel M., Chambon C., Mirand P.P., Reynès C., Buffère C., Rémond D. Peptides reproducibly released by in vivo digestion of beef meat and trout flesh in pigs. Br. J. Nutr., 2007, 98(6): 1187-1195 ( )
  • DOI: 10.1017/S0007114507761810
  • Adje E., Balti R., Kouach M., Guillochon D., Nedjar-Arroume N. 67-106 of bovine hemoglobin: a new family of antimicrobial and angiotensin I-converting enzyme inhibitory peptides. Eur. Food Res. Technol., 2011, 232: 637-646 ( )
  • DOI: 10.1007/s00217-011-1430-z
  • Pihlanto A., Korhonen H. Bioactive peptides and proteins. Adv. Food Nutr. Res., 2003, 47: 175-276 ( )
  • DOI: 10.1016/S1043-4526(03)47004-6
  • Albenzio M, Santillo A, Caroprese M, Della Malva A, Marino R. Bioactive peptides in animal food products. Foods, 2017, 6(5): E35 ( )
  • DOI: 10.3390/foods6050035
  • Lafarga T., O’Connor P., Hayes M. In silico methods to identify meat-derived prolyl endopeptidase inhibitors. Food Chem., 2015, 175: 337-343 ( )
  • DOI: 10.1016/j.foodchem.2014.11.150
  • Cheung I.W.Y., Nakayama S., Hsu M.N.K., Samaranayaka A.G.P., Li-Chan E.C.Y. Angiotensin-I converting enzyme inhibitory activity of hydrolysates from Oat (Avena sativa) proteins by in silico and in vitro analyses. J. Agric. Food Chem., 2009, 57: 9234-9242 ( )
  • DOI: 10.1021/jf9018245
  • Vercruysse L., Van Camp J., Smagghe G. ACE inhibitory peptides derived from enzymatic hydrolysate of animal protein: a review. J. Agric. Food Chem., 2005, 53: 8106-8115 ( )
  • DOI: 10.1021/jf0508908
  • Lafarga T., O’Connor P., Hayes M. Identification of novel dipeptidyl peptidase-IV and angiotensin-I-converting enzyme inhibitory Peptides from meat proteins using in silico analysis. Peptides, 2014, 59: 53-62 ( )
  • DOI: 10.1016/j.peptides.2014.07.005
  • Di Bernardini R., Mullen A.M., Bolton D., Kerry J., O’Neill E., Hayes M. Assessment of the angiotensin-I-converting enzyme (ACE-I) inhibitory and antioxidant activities of hydrolysates of bovine brisket sarcoplasmic proteins produced by papain and characterisation of associated bioactive peptidic fractions. Meat Sci., 2012, 90(1): 226-235 ( )
  • DOI: 10.1016/j.meatsci.2011.07.008
  • Kęska P., Stadnik J. Porcine myofibrillar proteins as potential precursors of bioactive peptides -an in silico study. Environ. Sci. Pollut. Res. Int., 2016, 23(24): 24901-24911 ( )
  • DOI: 10.1039/c5fo01631b
Еще
Статья научная
QR-код для установки приложения SciUp Наведите камеру и скачайте бесплатное приложение SciUp