Олигонуклеотидные праймеры для детекции генов, кодирующих большую субъединицу бифенил 2,3-диоксигеназы, бактерий порядка Actinomycetales

Автор: Шумкова Екатерина Сергеевна, Плотникова Елена Генриховна

Журнал: Вестник Пермского университета. Серия: Биология @vestnik-psu-bio

Статья в выпуске: 1, 2012 года.

Бесплатный доступ

Бифенил 2,3-диоксигеназа (БДО) является ключевым ферментом, участвующим в разложении бифенила и полихлорированных бифенилов (ПХБ) у бактерий. Структура ее активного центра определяет спектр утилизируемых конгенеров ПХБ. Нами были подобраны вырожденные праймеры для скрининга бактерий-деструкторов порядка Actinomycetales на наличие генов bphA1, кодирующих большую субъединицу бифенил диоксигеназ.

Полихлорированные бифенилы (пхб), бифенил 2, 3-диоксигеназа, бактерии, порядок actinomycetales, вырожденные праймеры, гены bpha1

Короткий адрес: https://sciup.org/147204575

IDR: 147204575

Список литературы Олигонуклеотидные праймеры для детекции генов, кодирующих большую субъединицу бифенил 2,3-диоксигеназы, бактерий порядка Actinomycetales

Васильева Г.К., Стрижакова Е.П. Биоремедиация почв и седиментов, загрязненных полихлорированными бифенилами//Микробиол. 2007. T. 76, № 6. С. 725-741.
Патрушев Л.И. Искусственные генетические системы. М.: Наука, 2004. T. 1: Генная белковая инженерия. 526 с.
Плотникова Е.Г. и др. Выделение и характеристика новых бактерий, разлагающих полихлорированные бифенилы//Сб. тез. IV Междунар. конф. «Проблемы загрязнения окружающей среды». Пермь, 1998. С. 160.
Плотникова Е.Г. и др. Бактерии-деструкторы полициклических ароматических углеводородов, выделенные из почв и донных отложений района солеразработок//Микробиол. 2001. Т. 70,. № 1. С. 61-70.
Плотникова Е.Г. и др. Штамм бактерий Rhodococcus ruber -деструктор полихлорированных бифенилов: пат. № 2262531 Рос. Федерации; опубл. 20.10.05. Бюл. № 29.
Шумковa Е.С. и др. Скрининг и изучение ключевых генов катаболизма бифенила у бактерий//Вестн. Перм. ун-та. 2008. Вып. 9. Биология.С. 53-57.
Шумкова Е.С. Генетические и ферментные системы деструкции ароматических соединений бактерий порядка Actinomycetales: автореф. дис. канд. биол. наук. Пермь, 2009. 27 с.
Compton T. Degenerate primers for DNA amplification//PCR Protocols/Ediors M.A. Innis, D.H. Gelfand, J.J. Sninsky, T.J. White. New York: Academic Press, 1990. P. 39-45.
Ferraro D. J. et al. Structural investigations of the ferredoxin and terminal oxygenase components of the biphenyl 2,3-dioxygenase from Sphingobium yanoikuyae B1//BMC Structural Biology. 2007. Vol. 7. P. 1170-1182.
Gibson D.T., Parales R.E. Aromatic hydrocarbon dioxygenases in environmental biotechnology//Curr. Opin. Biotechnol. 2000. Vol. 11. P. 236-243.
Jakoncic J. et al. The catalytic pocket of the ringhydroxylating dioxygenase from Sphingomonas CHY-1//Biochem. Biophys. Res. Commun. 2007. Vol. 352. P. 861-866.
Kimura N. et al. Functional analyses of a variety of chimeric dioxygenases construated from two biphenyl dioxygenases that are similar structurally but different functionally//J. Bacteriol. 1997. Vol. 179. P. 3936-3943.
Kwok S. et al. A guide to the design and use of mismatched and degenerate primers//PCR Methods and Appl. 1994. Vol. 3. P. 39-47.
Linhart C., Shamir R. The degenerate primer design problem: theory and Applications//J. of Computational Biology. Vol. 12, N 4. 2005. P. 431-456.
Masai E. et al. Characterization of biphenyl catabolic genes of gram-positive polychlorinated biphenyl degrader Rhodococcus sp. strain RHA1//Appl. Environ. Microbiol. 1995. Vol. 61. P. 2079-2085.
Mukerjee-Dhar G. et al. bph Genes of the thermophilic PCB degrader, Bacillus sp. JF8: characterization of the divergent ringhydroxylating dioxygenase and hydrolase genes upstream of the Mn-dependent BphC//Microbiol. 2005. Vol. 151. P. 4139-4151.
Pieper D.H. Aerobic degradation of polychlorinated biphenyls//Appl. Microbiol. Biotech. 2005. Vol. 67. P. 170-191.
Romine M.F. et al. Complete sequence of a 184-kilobase catabolic plasmid from Sphingomonas aromaticivorans F199//J. Bacteriol. 1999. Vol. 181, № 5. P. 1585-1602.
Ross G. The public health implications of polychlorinated biphenyls (PCBs) in the environment//Rev. Ecotox. Environ. Safety. 2004. Vol. 59. P. 275-291.
Seeger M. et al. Dehalogenation, denitration, dehydroxylation, and angular attack on substituted biphenyls and related compounds by a biphenyl dioxygenase//J. Bacteriol. 2001. Vol. 183. P. 3548-3555.
Suenaga H., et al. Alteration of regiospecificity in biphenyl dioxygenase by active-site engineering//J. Bacteriol. 2002. Vol. 184. P. 3682-3688.
Taguchi К. et al. Polychlorinated biphenyl/biphenyl degrading gene clusters in Rhodococcus sp. K37, HA99, and TA431 are different from well-known bph-gene clusters of Rhodococci//Biosci. Biotechnol. Biochem. 2007. Vol. 71, № 5. P. 1136-1144.
Witzig R. et al. Assessment of toluene/biphenyl dioxygenase gene diversity in benzene-polluted soils: links between benzene biodegradation and genes similar to those encoding isopropylbenzene dioxygenases//Appl. Environ. Microbiol. 2006. Vol. 72, N 5. P. 3504-3514.
Yang X. et al. Characterization and functional analysis of a novel gene cluster involved in biphenyl degradation in Rhodococcus sp. strain R04//J. Appl. Microbiol. 2007. Vol. 103, № 6. P. 2214-2224.
Zielinski M. et al. The principal determinants for the structure of the substrate-binding pocket are located within a central core of a biphenyl dioxygenase alpha subunit//Microbiol. 2002. Vol. 148. P. 2439-2448.

Еще

Статья научная