Оптимизация среды культивирования амидазосодержащих бактерий
Автор: Максимова Ю.Г., Гарина А.А., Васильев Д.М., Максимов А.Ю.
Журнал: Вестник Пермского университета. Серия: Биология @vestnik-psu-bio
Рубрика: Микробиология
Статья в выпуске: 2, 2017 года.
Бесплатный доступ
Изучены ростовые характеристики грамотрицательных амидазосодержащих бактерий штаммов Acineto-bacter guillouiae llh, Pseudomonas monteilii 5, Alcaligenes faecalis 2 при культивировании на среде с различными концентрациями глюкозы, сахарозы, ацетамида и ацетата натрия в качестве источника углерода. Цель работы - оптимизация синтетической минеральной среды по источнику углерода. Определено, что наилучшим субстратом роста для проявления амидазной активности штаммов является ацетамид, причем по совокупности таких характеристик, как урожай биомассы, экономический коэффициент потребления субстрата и ферментативная активность; оптимальной концентрацией ацетамида для A. guillouiae llh является 0.025 М, для A. faecalis 2 - 0.1М. Изучена динамика роста A. faecalis 2 на ацета-миде в различных концентрациях. Показано, что концентрация ацетамида 0.025 М была недостаточной для интенсивного роста бактерий, а 0.5 М - ингибирующей.
Амидазная активность, урожай биомассы, экономический коэффициент потребления субстрата, культивирование
Короткий адрес: https://sciup.org/147204824
IDR: 147204824
Список литературы Оптимизация среды культивирования амидазосодержащих бактерий
- Дебабов В.Г., Яненко А.С. Биокаталитический гидролиз нитрилов//Обзорный журнал по химии. 2011. Т. 1, № 4. С. 376-394
- Демаков В.А. и др. Бактерии активного ила биологических очистных сооружений, трансформирующие цианопиридины и амиды пиридинкарбоновых кислот//Микробиология. 20l5. Т. 84, № 3. С. 369-378.
- Ждан-Пушкина С.М. Основы роста культур микроорганизмов: учеб. пособие/под ред. В.П. Гончаровой. Л.: Изд-во Ленингр. ун-та, l983. l88 с
- Лавров К.В. и др. Новая ациламидаза из Rhodococ-cus erythropolis ТА37, способная гидролизовать N-замещенные амиды//Биохимия. 2010. Т. 75, вып. 8. С. 1111-1119.
- Максимова Ю.Г. и др. Трансформация амидов ад-гезированными клетками родококков, обладающими амидазной активностью//Прикладная биохимия и микробиология. 20l5. Т. 5l, № l. С. 53-58
- Перцович С.И. и др. Алифатическая амидаза из Rhodococcus rhodochrous -представитель семейства нитрилаз/цианидгидратаз//Биохимия. 2005. Т. 70, № ll. С. l556-l565
- Полтавская С.В. и др. Разработка и внедрение биокаталитического способа получения акриловой кислоты. I. Выделение штамма Alcaligenes denitrificans, трансформирующего акрилонит-рил в акрилат аммония. Оптимизация среды культивирования//Биотехнология. 2004. № l. С. 62-70
- Banerjee A., Sharma R., Banerjee U.C. The nitrile degrading enzymes: current status and future prospects//Applied Microbiology and Biotechnology. 2002. Vol. 60. P. 33-44
- Bhatia R.K. et al. Biotransformation of nicotinamide to nicotinyl hydroxamic acid at bench scale by amidase acyl transfer activity of Pseudomonas putida BR-l//Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 20l4. Vol. l08. P. 89-95
- Cantarella M. et al. Amidase-catalyzed production of nicotinic acid in batch and continuous stirred membrane reactors//Enzyme and Microbial Technology. 2008. Vol. 42. P. 222-229
- Egorova K. et al. Purification and properties of an enantioselective and thermoactive amidase from the thermophilic actinomycete Pseudonocardia thermophila//Applied Microbiology and Biotechnology. 2004. Vol. 65. P. 38-45
- Fournand D., Bigey F., Arnaud A. Acyl transfer activity of an amidase from Rhodococcus sp. strain R3l2: formation of a wide range of hydroxamic acids//Applied and Environmental Microbiology. l998. Vol. 64. P. 2844-2852
- Guo F.-M. et al. Soluble and functional expression of a recombinant enantioselective amidase from Klebsiella oxytoca KCTC l686 in Escherichia coli and its biochemical characterization//Process Biochemistry. 20l5. Vol. 50. P. l264-l27l
- Jebasingh S.E.J. et al. Biodegradation of acrylamide and purification of acrylamidase from newly isolated bacterium Moraxella osloensis MSUll//International Biodeterioration & Biodegradation. 20l3. Vol. 85. P. l20-l25
- Jin L.-Q. et al. Efficient biocatalytic hydrolysis of 2-chloronicotinamide for production of 2chloronicotinic acid by recombinant amidase//Catalysis Communications. 20l3. Vol. 38. P. 6-9
- Mehta P.K. et al. Thermostable amidase catalyzed production of isonicotinic acid from isonicotina-mide//Process Biochemistry. 20l5. Vol. 50. P. l400-l404
- Mehta P.K. et al. Enhanced production of thermostable amidase from Geobacillus subterraneus RL-2a MTCC ll502 via optimization of physicochemi-cal parameters using Taguchi DOE methodology//3 Biotech. 20l6. Vol. 6. P. 66
- Nojiri M., Taoka N., Yasohara Y. Characterization of an enantioselective amidase from Cupriavidus sp. KNK-J9l5 (FERM BP-l0739) useful for enzymatic resolution of racemic 3-piperi-dinecarboxamide//Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 20l4. Vol. l09. P. l36-l42
- Prasad S., Sharma D.R., Bhalla T.C. Nitrile-and amide hydrolysing activity in Kluyveromyces thermo-tolerans MGBY 37//World Journal of Microbiology and Biotechnology. 2005. Vol. 2l. P. l447-l450
- Ruan L.-T. et al. Purification and characterization of R-stereospecific amidase from Brevibacterium epidermidis ZJB-0702l//International Journal of Biological Macromolecules. 20l6. Vol. 86. P. 893-900
- Sharma M., Sharma N.N., Bhalla T.C. Amidases: versatile enzymes in nature//Reviews in Environmental Science and Bio/Technology. 2009. Vol. 8. P. 343-366
- Wu Z.-M., Zheng R.-C., Zheng Y.-G. Exploitation and characterization of three versatile amidase super-family members from Delftia tsuruhatensis ZJB-05l74//Enzyme and Microbial Technology. 20l6. Vol. 86. P. 93-l02
- Wu Z.-M., Zheng R.-C., Zheng Y.-G. Identification and characterization of a novel amidase signature family amidase from Parvibaculum lavamen-tivorans ZJBl400l//Protein Expression and Purification. 20l7. Vol. l29. P. 60-68
- Zheng R.-C. et al. Industrial production of chiral intermediate of cilastatin by nitrile hydratase and amidase catalyzed one-pot, two-step biotransfor-mation//Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic. 20l4. Vol. l02. P. l6l-l66
