Теоретическое обоснование и экспериментальное подтверждение антибактериальных и противогрибковых свойств природного пептида
Автор: Тихонов С.Л., Мерзлякова Н.В., Шихалев С.В., Тихонова Н.В., Смирнова А.В., Тихонова М.С.
Журнал: Вестник Восточно-Сибирского государственного университета технологий и управления @vestnik-esstu
Статья в выпуске: 2 (89), 2023 года.
Бесплатный доступ
Статья посвящена теоретическому обоснованию антибактериальной и противогрибковой активности природного пептида mpR2, выделенного из пепсинового гидролизата молозива коров, и экспериментальному подтверждению его эффективности in vitro. Выделенный полипептид состоит из 60 аминокислотных остатков и имеет молекулярную массу 23 кДа. Моделирование показало, что пространственная структураmpR2 представлена α-спиралью. Пептид имеет гидрофобный домен, его суммарный заряд составляет +2, а изоэлектрическая точка находится на уровне 8,9. Полученные физические характеристики позволили предположить, что выделенный пептид обладает антибактериальной и противогрибковой активностью, что было подтверждено в эксперименте in vitro. Установлено, что идентифицированный пептид mpR2 обладает антибактериальной активностью в отношении тест-штаммов бактерий грамотрицательной бактерии E. coli ATCC 25922 и грамположительной бактерии B. Subtilis, противогрибковой активностью в отношении дрожжевого диплоидного грибка C. Albicans, но более низкой в сравнении с активностью антибиотика и противогрибкового препарата.
Пептиды, молозиво коров, антимикробная активность, противогрибковая активность, структура пептидов, α-спиральная пространственная структура
Короткий адрес: https://sciup.org/142238242
IDR: 142238242 | DOI: 10.53980/24131997_2023_2_40
Список литературы Теоретическое обоснование и экспериментальное подтверждение антибактериальных и противогрибковых свойств природного пептида
- Seyf R., Abarghooi F., Tahereh K. et al. Antimicrobial peptides (AMPs): roles, functions and mechanism of action // Int. J. Pept. Res. Ther. 2020. – P. 1451–1463.
- Huan Y., Kong Q., Mou H. et al. Antimicrobial peptides: classifcation, design, application and research progress in multiple felds // Front Microbiol. 2020. – N 11. – 582779.
- Lei J., Sun L., Huang S. et al. The antimicrobial peptides and their potential clinical applications // Am. J. Transl. Res. 2019. – N 11(7). – P 3919–3931.
- Shi Y., Li C., Wang M. et al Cathelicidin-DM is an antimicrobial peptide from duttaphrynus melanostictus and has wound-healing therapeutic potential // ACS Omega. 2020. – N 5(16). – P. 9301–9310.
- Shin J., Gwak J., Kamarajan P. et al. Biomedical applications of nisin // J. Appl. Microbiol. 2016. – N 120. – P. 1449–1465.
- Moretta A., Scieuzo C., Petrone A.M. et al. Antimicrobial Peptides: A New Hope in Biomedical and Pharmaceutical Fields. Front. Cell. Infect // Microbiol. 2021. – N 11. – 668632.
- Wang G., Li X., Wang Z. APD3: The antimicrobial peptide database as a tool for research and education // Nucleic Acids Res. 2016. – N 44. – P D1087–D1093.
- Koehbach J., Craik D.J. The Vast Structural Diversity of Antimicrobial Peptides // Trends Pharmacol. Sci. 2019. – N 40. – P. 517–528.
- Wang G. Unifying the classification of antimicrobial peptides in the antimicrobial peptide database (Chapter One) // In Methods in Enzymology. – Academic Press: Cambridge, MA, USA, 2022. – Vol. 663. – P. 1–18.
- Perumal P., Pandey V.P. Antimicrobial peptides: The role of hydrophobicity in the alpha helical structure // J. Pharm. Pharmacogn. Res. 2013. – N 1. – P. 39–53.
- Xhindoli D., Pacor S., Benincasa M. et al. The human cathelicidin LL-37 – A pore-forming antibacterial peptide and host-cell modulator // Biochim. Biophys. Acta (BBA)-Biomembr, 2016. – Vol. 1858. – P. 546–566.
- Pino-Angeles A., Leveritt J.M., Lazaridis T. Pore Structure and Synergy in Antimicrobial Peptides of the Magainin Family // PLoS Comput. Biol. 2016. – Vol. 12. – e1004570.
- Zhang L.J., Gallo R.L. Antimicrobial peptides // Curr. Biol. 2016. – N 26(1). – P. R14–R19.
- Guha S., Sharma H., Deshwal G.K. A comprehensive review on bioactive peptides derived from milk and milk products of minor dairy species // Food Prod Process and Nutr., 2021. – Vol. 3. – URL: https://doi.org/10.1186/s43014-020-00045-7
- Соколов Д.В. [и др.] Ферментативный гидролиз соевого белка // Техника и технология пищевых производств. – 2023. – Т. 53, № 1. – С. 86–96. – URL: https://doi.org/10.21603/2074-9414-2023-1-241
- Chernukha I.M., Mashentseva N.G., Afanasev D.A. et al. Biologically active peptides of meat and meat product proteins. Part 2. Functionality of meat bioactive peptides // Theory and practice of meat processing. 2020. – N 5(2). – P. 12–19.
- Жамсаранова С.Д., Лебедева С.Н., Болхонов Б.А. и др. Ферментативная конверсия пищевого белка и оценка антиоксидантной активности пептидов // Вестник ВСГУТУ. – 2021. – № 4(83). – С. 5–14. – DOI 10.53980/24131997_2021_4_5.
- Chen C.H., Lu T.K. Development and Challenges of Antimicrobial Peptides for Therapeutic Applications // Antibiotics. 2020. – N 9. – P. 24.
- Mishra A.K., Choi J., Moon E. et al. Tryptophan-Rich and Proline-Rich Antimicrobial Peptides // Molecules. 2018. – N 23. – 815 p.
- Liscano Y., Onate-Garzon J., Ocampo-Ibanez I.D. In Silico Discovery of Antimicrobial Peptides as an Alternative to Control SARS-CoV-2 // Molecules. 2020. – N 25. – P. 5535.
- Wang Y., Ding Y.,Wen H. et al. QSAR modeling and design of cationic antimicrobial peptides based on structural properties of amino acids // Comb. Chem. High Throughput Screen. 2012. – N 15. – P. 347–353.
- Wang G. The antimicrobial peptide database provides a platform for decoding the design principles of naturally occurring antimicrobial peptides // Protein Sci. 2020. – N 29(1). – P. 8–18.
- Chan D.I., Prenner E.J., Vogel H.J. Tryptophan- and arginine-rich antimicrobial peptides: Structures and mechanisms of action // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Biomembranes. 2006. – Vol. 1758, Is. 9. – P. 1184-1202.
- Shivanna S.K., Nataraj B.H. Revisiting Therapeutic and Toxicological Fingerprints of Milk-Derived Bioactive Peptides // Food Biosci. 2020. – 100771.
