Тионины пшеницы Triticum kiharae Dorof. et Migush. - новые эффективные ингибиторы Candida albicans (C.P. Robin) Berkhout

Тионины пшеницы Triticum kiharae Dorof. et Migush. - новые эффективные ингибиторы Candida albicans (C.P. Robin) Berkhout

Автор: Слезина М.П., Истомина Е.А., Одинцова Т.И.

Журнал: Сельскохозяйственная биология @agrobiology

Рубрика: Биоактивные метаболиты

Статья в выпуске: 1 т.54, 2019 года.

Бесплатный доступ

Растения служат источником биологически активных веществ, важнейшими из которых являются антимикробные пептиды (АМП). АМП - неотъемлемая часть защитного арсенала всех живых существ. Представители семейства тионинов, характерного только для растений, - эффективные ингибиторы растительных патогенов, в том числе бактерий и грибов, что открывает перспективы их практического использования в качестве биопестицидов для защиты растений от болезней. Однако действие тионинов на возбудителей заболеваний животных и человека, практически не изучено. Дрожжеподобные грибы рода Candida - условно-патогенные микроорганизмы, которые встречаются у 70 % людей, не вызывая заболеваний (M. Dadar с соавт., 2018). Однако при ослаблении иммунитета они могут стать причиной серьезных болезней, частота которых значительно возросла в последние два десятилетия. Антимикотики, традиционно используемые для лечения инфекций, вызванных грибами рода Candida, не всегда эффективны и безопасны для человека. В связи с этим в мире ведется постоянный поиск новых природных антифунгальных агентов...

Еще

Иммунитет растений, антимикробные пептиды, пшеница, тионины, микозы

Короткий адрес: https://sciup.org/142220085

IDR: 142220085   |   DOI: 10.15389/agrobiology.2019.1.169rus

Список литературы Тионины пшеницы Triticum kiharae Dorof. et Migush. - новые эффективные ингибиторы Candida albicans (C.P. Robin) Berkhout

  • Dangl J.L., Jones J.D.G. Plant pathogens and integrated defense responses to infection. Nature, 2001, 411: 826-833 ( ) DOI: 10.1038/35081161
  • Selitrennikoff C.P. Antifungal proteins. Appl. Environ. Microbiol., 2001, 67: 2883-2894 ( ) DOI: 10.1128/aem.67.7.2883-2894.2001
  • Manners J.M. Hidden weapons of microbial destruction in plant genomes. Genome Biology, 2007, 8: 225-234 ( ) DOI: 10.1186/gb-2007-8-9-225
  • Sels J., Mathys J., De Coninck B.M.A., Cammue B.P.A., De Bolle M.F.C. Plant pathogenesis-related (PR) proteins: a focus on PR peptides. Plant Physiol. Biochem., 2008, 46(11): 941-950 ( ) DOI: 10.1016/j.plaphy.2008.06.011
  • Broekaert W.F., Cammue B.P.A., De Bolle M.F.C., Thevissen K., De Samblanx G.W., Osborn R.W., Nielson K. Antimicrobial peptides from plants. Critical Reviews in Plant Sciences, 1997, 16(3): 297-323 ( ) DOI: 10.1080/07352689709701952
  • Garcia-Olmedo F., Molina A., Alamillo J.M., Rodriguez-Palenzuela P. Plant defense peptides. Biopolymers, 1998, 47(6): 479-491 (doi: 10.1002/(sici)1097-0282(1998)47:63.0.co;2-k).
  • Garcia-Olmedo F., Rodriguez-Palenzuela P., Molina A., Alamillo J.M., Lopez-Solanilla E., Berrocal-Lobo M., Poza-Carrion C. Antibiotic activities of peptides, hydrogen peroxide and peroxynitrite in plant defence. FEBS Lett., 2001, 498(2-3): 219-222 ( )
  • DOI: 10.1016/s0014-5793(01)02456-5
  • Егоров Ц.А., Одинцова Т.И. Защитные пептиды иммунитета растений. Биоорганическая химия, 2012, 38(1): 7-17.
  • Tam J.P., Wang S., Wong K.H., Tan W.L. Antimicrobial peptides from plants. Pharmaceuticals (Basel), 2015, 8(4): 711-757 ( )
  • DOI: 10.3390/ph8040711
  • Balls A.K., Hale W.S., Harris T.H. A crystalline protein obtained from a lipoprotein of wheat flour. Cereal Chemistry, 1942, 58: 360-361.
  • Stec B. Plant thionins -the structural perspective. Cell. Mol. Life Sci., 2006, 63(12): 1370-1385 ( )
  • DOI: 10.1007/s00018-005-5574-5
  • Bohlmann H., Apel K. Isolation and characterization of cDNAs coding for leaf-specific thionins closely related to the endosperm-specific hordothionin of barley Hordeum vulgare L. Mol. Gen. Genet., 1987, 207(2-3): 446-454 ( )
  • DOI: 10.1007/BF00331614
  • Stuart L.S., Harris T.H. Bactericidal and fungicidal properties of a crystalline protein isolated from unbleached wheat flour. Cereal Chemistry, 1942, 19: 288-300.
  • Fernandez de Caleya R., Gonzalez-Pascual B., Garcia-Olmedo F., Carbonero P. Susceptibility of phytopathogenic bacteria to wheat purothionins in vitro. Journal of Applied Microbiology, 1972, 23(5): 998-1000.
  • Bohlmann H., Broekaert W.F.A The role of thionins in plant protection. Critical Reviews in Plant Sciences, 1994, 13: 1-16 ( )
  • DOI: 10.1080/07352689409701905
  • Loeza-Ángeles H., Sagrero-Cisneros E., Lara-Zárate L., Villagόmes-Gόmez E., Lόpez-Meza J.E., Ochoa-Zarzosa A. Thionin Thi2.1 from Arabidopsis thaliana expressed in endothelial cells shows antibacterial, antifungal and cytotoxic activity. Biotechnol. Lett., 2008, 30(10): 1713-1719 ( )
  • DOI: 10.1007/s10529-008-9756-8
  • Dadar M., Tiwari R., Karthik K., Chakraborty S., Shahali Y., Dhama K. Candida albicans -biology, molecular characterization, pathogenicity, and advances in diagnosis and control -an update. Microbial Pathogenesis, 2018, 117: 128-138 ( )
  • DOI: 10.1016/j.micpath.2018.02.028
  • Божко А.В., Котова А.Л. Микологические и клинико-патанатомические аспекты кандидоза. Мат. II Всесоюз. конф. «Актуальные вопросы клинической микробиологии в неинфекционной клинике». Барнаул, 1988, ч. 2: 154-156.
  • Antinori S., Milazzo L., Sollima S., Galli M., Corbellino M. Candidemia and invasive candidiasis in adults: A narrative review. European Journal of Internal Medicine, 2016, 34: 21-28 ( )
  • DOI: 10.1016/j.ejim.2016.06.029
  • Kim J.Y. Human fungal pathogens: why should we learn? J. Microbiol., 2016, 54(3): 145-148 ( )
  • DOI: 10.1007/s12275-016-0647-8
  • Bassetti M., Peghin M., Timsit J.F. The current treatment landscape: candidiasis. Journal of Antimicrobial Chemotherapy, 2016, 71(suppl 2): ii13-ii22 ( )
  • DOI: 10.1093/jac/dkw392
  • Robbins N., Wright G.D., Cowen L.E. Antifungal drugs: the current armamentarium and development of new agents. Microbiology Spectrum, 2016, 4(5): FUNK-0002-2016 ( )
  • DOI: 10.1128/microbiolspec.FUNK-0002-2016
  • Sanguinetti M., Posteraro B., Lass-Flörl C. Antifungal drug resistance among Candida species: mechanisms and clinical impact. Mycoses, 2015, 58(S2): 2-13 ( )
  • DOI: 10.1111/myc.12330
  • Egorov T.A., Odintsova T.I., Pukhalsky V.A., Grishin E.V. Diversity of wheat antimicrobial Peptides. Peptides, 2005, 26: 2064-2073 ( )
  • DOI: 10.1016/j.peptides.2005.03.007
  • Одинцова Т.И., Васильева И.М., Коростылева Т.В., Уткина Л.Л., Славохотова А.А., Рогожин Е.А., Шиян А.Н., Пухальский В.А., Засухина Г.Д. Антимутагенная активность β-пуротионина TK-AMP-BP пшеницы. Генетика, 2011, 47(9): 1267-1270.
  • Odintsova T.I., Slezina M.P., Istomina EA, Korostyleva T.V., Kasianov A.S., Kovtun A.S., Makeev V.J., Shcherbakova L.A., Kudryavtsev A.M. Defensin-like peptides in wheat analyzed by whole-transcriptome sequencing: a focus on structural diversity and role in induced resistance. Peer J., 2019, 7: e6125 ( )
  • DOI: 10.7717/peerj.6125
  • Grabherr M.G., Haas B.J., Yassour M., Levin J.Z., Thompson D.A., Amit I., Adiconis X., Fan L., Raychowdhury R., Zeng Q., Chen Z., Mauceli E., Hacohen N., Gnirke A., Rhind N., di Palma F., Birren B.W., Nusbaum C., Lindblad-Toh K., Friedman N., Regev A. Trinity: reconstructing a full-length transcriptome without a genome from RNA-Seq data. Nature Biotechnology, 2011, 29(7): 644-652 ( )
  • DOI: 10.1038/nbt.1883
  • Oita S., Ohnishi-Kameyama M., Nagata T. Binding of barley and wheat alpha-thionins to polysaccharides. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry, 2000, 64(5): 958-964 ( )
  • DOI: 10.1271/bbb.64.958
  • Sánchez-Monge R., Delibes A., Hernandéz-Lucas C., Carbonero P., García-Olmedo F. Homoeologous chromosomal location of the genes encoding thionins in wheat and rye. Theor. Appl. Genet., 1979, 54(2): 61-63 ( )
  • DOI: 10.1007/BF00265470
  • Taveira G.B., Mathias L.S., da Motta O.V., Machado O.L., Rodrigues R., Carvalho A.O., Teixeira-Ferreira A., Perales J., Vasconcelos I.M., Gomes V.M. Thionin-like peptides from Capsicum annuum fruits with high activity against human pathogenic bacteria and yeasts. Biopolymers, 2014, 102(1): 30-39 ( )
  • DOI: 10.1002/bip.22351
  • Oard S., Rush M.C., Oard J.H. Characterization of antimicrobial peptides against a US strain of the rice pathogen Rhizoctonia solani. Journal of Applied Microbiology, 2004, 97(1): 169-180 ( )
  • DOI: 10.1111/j.1365-2672.2004.02291.x
  • Llanos P., Henriquez M., Minic J., Elmorjani K., Marion D., Riquelme G., Molgo J., Benoit E. Neuronal and muscular alterations caused by two wheat endosperm proteins, puroindoline-a and alpha-purothionin, are due to ion pore formation. Eur. Biophys. J., 2004, 33(3): 283-284 ( )
  • DOI: 10.1007/s00249-003-0353-4
Еще
Статья научная
QR-код для установки приложения SciUp Наведите камеру и скачайте бесплатное приложение SciUp