Влияние композиций амилолитических ферментов на процесс низкотемпературной биоконверсии нативного крахмала

Целью данной работы было исследование действия глюкоамилазы в процессе биоконверсии нативного крахмала в композиции с амилолитическими ферментами, оказывающими положительное влияние при биоконверсии предварительно клейстеризованного крахмала. Установлено, что при использовании в качестве катализатора процесса композиции глюкоамилазы с термостабильной бактериальной ?-амилазой, в отличие от клейстеризованного крахмала, не наблюдается положительного эффекта. Выявлено позитивное влияние на процесс композиции глюкоамилазы (Asp. niger) с пуллуланазой (Bac. licheniformis) при дозировке последней 0,4–0,5 ед. ASPU/г СВ крахмала. В ходе исследований установлено, что оптимальная величина рН реакционной среды для композиции ферментов так же, как и для глюкоамилазы при действии на нативный крахмал, находится в пределах 3,0–3,5, в отличие от 4,0–4,5 для клейстеризованного крахмала. Результаты исследований показали, что снижение оптимума рН для действия глюкоамилазы в процессе биоконверсии нативного крахмала до 3,3–3,5 может быть обусловлено синергетическим действием НCl и глюкоамилазы. Пуллуланаза (Bac. licheniformis) при самостоятельном действии на нативный крахмал сохраняет оптимум рН (4,2) для клейстеризованного крахмала, при снижении рН частично инактивируется. При дозировке 10 ед. ASPU/г СВ крахмала в заданных условиях пуллуланаза расщепляет не более 1% СВ крахмала с образованием глюкозы (~ 45%), мальтозы (~ 13%), мальтотриозы (~ 12%) и ВМС (~ 30%), что свидетельствует о способности испытуемой пуллуланазы, помимо ?-1,6-гликозидных связей, расщеплять в крахмале и ?-1,4 связи. На основании полученных данных установлено, что использование композиции глюкоамилазы с ?-амилазой и/или пуллуланазой для низкотемпературной биоконверсии нативного крахмала неэффективно, в отличие от клейстеризованного крахмала.