Исследование специфической противоопухолевой активности нового пептидного ингибитора Ras-ГТФазы
Автор: Кулинич Т.М., Шишкин А.М., Иванов А.В., Боженко В.К.
Журнал: Вестник Российского научного центра рентгенорадиологии Минздрава России @vestnik-rncrr
Рубрика: Молекулярная медицина
Статья в выпуске: 4 т.17, 2017 года.
Бесплатный доступ
Цель: изучение специфической фармакологической активности invitroпептидного ингибитора Ras-ГТФазы. Материалы и методы: методами проточной цитофлуориметрии, МТТ-теста и исследованием пролиферации «в реальном времени» (iCELLIgence, ACEA Biosciences) на культурах клеточных линий рака легкого человека (A549, H460 и H1299) проведена оценка цитотоксического эффекта (количество жизнеспособных клеток, уровня апоптоза и пролиферативной активности) при воздействии на клетки пептидного ингибитора Ras-ГТФазы. Результаты: показано, что исследуемая последовательность обладает выраженными противоопухолевыми свойствами, способна индуцировать апоптоз и тормозить процессы пролиферации в культурах клеток немелкоклеточного рака легкого. Заключение: на основании проведенных исследований было показано, что исследуемая химерная последовательность - пептидный ингибитор Ras-ГТФазы обладает выраженными цитотоксическими и антипролиферативными свойствами в отношении культур клеток немелкоклеточного рака легкого человека.
Химерные интернализуемые пептиды, апоптоз, рак легкого, проточная цитофлуориметрия, ингибиторы циклиновых киназ
Короткий адрес: https://sciup.org/14955560
IDR: 14955560
Список литературы Исследование специфической противоопухолевой активности нового пептидного ингибитора Ras-ГТФазы
- Кулинич Т.М., Болдырев А.Н., Боженко В.К. Исследование противоопухолевой активности химерного пептида P16_ANTP in vivo. Молекулярная медицина. 2014. №. 4. С. 36-39.
- Bozhenko V.K., Kulinich T.M., Kudinova E.A. New targeted anti CDK4/6 peptide MM-D37K. Journal of Clinical Oncology. 2013. V. 31. e13545.
- Huff S.Y., Quilliam L.A., Cox A.D., Der C.J. R-ras is regulated by activators and effectors distinct from those that control Ras function. Oncogene. 1997. V.14. No. 2. P.133-143.
- Kempf E., Rousseau B., Besse B., Paz-Ares L.KRAS oncogene in lung cancer: focus on molecularly driven clinical trials. Eur Respir Rev. 2016. V. 25. No. 139 P. 71-76 DOI: 10.1183/16000617.0071-2015
- Kharchenko V. P., Bojenko V. K., Kulinich T. M., et al. Cytotoxity of Chimera Peptides Incorporating Sequences of Cycline Kinases Inhibitors. Voprosy Oncologii. 2007. V. 53. No. 4. P. 448-452.
- Marte B.M., Rodriguez-Viciana P., Wennstrom S., et al. R-ras can activate the phosphoinositide 3-kinase but not the MAP kinase arm of the Ras effector pathways. Curr Biol. 1997. V. 7. No. 1. P. 63-70.
- Stephen A.G., Esposito D., Bagni R.K., McCormick F. Dragging ras back in the ring. Cancer Cell. 2014. V. 25. N. 3. P. 272-281.
- Takai Y., Sasaki T., Matozaki T. Small GTP-binding proteins. Physiol Rev. 2001. V. 81. No. 1. P. 153-208.
- Thompson H. US National Cancer Institute's new Ras project targets an old foe. Nat Med. 2013. V. 19. No. 8. P. 949-950.
