Прогнозирование антимикробной активности пищевого пептида и оценка его эффективности in vitro
Автор: Мерзлякова Н. В., Тихонов С. Л., Тихонова Н. В., Пестова И. Г., Кулагова Е. П.
Журнал: Вестник Мурманского государственного технического университета @vestnik-mstu
Рубрика: Биотехнология пищевых продуктов и биологически активных веществ
Статья в выпуске: 3 т.26, 2023 года.
Бесплатный доступ
Пищевые антимикробные пептиды (АМП) актуальны при лечении бактериальных инфекций и имеют ряд преимуществ в сравнении с лекарственными средствами: более медленное возникновение резистентности у штаммов бактерий, высокая активность в отношении антибиотикопленки и иммуномодулирующие свойства. К физико-химическим свойствам, обусловливающим антимикробные свойства, относятся: катионный заряд, гидрофобность, молекулярная масса и аминокислотная последовательность. Перспективным источником АМП являются молочные белки, в частности, белки молозива коров. Цель работы – выделение из пепсинового гидролизата молозива коров пептида, прогнозирование его антимикробной активности с использованием биоинформационного подхода и подтверждение его эффективности in vitro. Молекулярно-массовое распределение пептида оценивали масс-спектрометрическим методом. Микросеквенирование осуществляли с использованием секвенатора MiSeq. Моделирование пространственной структуры выделенного пептида – с помощью программы молекулярного моделирования Schrodinger Maestro. Антимикробную активность пептида изучали диско-диффузионным методом на грамположительных и грамотрицательных бактериях. Из пепсинового гидролизата молозива коров выделен пептид, который отсутствует в известных протеомных базах Protein NCBI и AVPdb и, соответственно, биологическая активность и функции его не исследованы. Полученный пептид относится к линейным альфа-спиральным пептидам, состоит из 11 аминокислот ANRKLRANKSR, молекулярная масса – 8,2 кДа, изоэлектрическая точка на уровне 12,79, заряд +5 (катионный), гидрофильность (гидрофобность) +20,84 Ккал*моль-1. В результате исследований in vitro установлено, что выделенный пептид обладает антимикробной активностью в отношении E. coli ATCC 25922 и B. subtilis и противогрибковым действием к C. albicans.
Антимикробный пептид, структура, заряд, аминокислотная последовательность, молекулярная масса, antimicrobial peptide, structure, charge, amino acid sequence, molecular weight
Короткий адрес: https://sciup.org/142238263
IDR: 142238263 | DOI: 10.21443/1560-9278-2023-26-3-232-241