Протеиназа бацилл на основе генной конструкции как кормовая добавка для птицеводства

Протеиназа бацилл на основе генной конструкции как кормовая добавка для птицеводства

Автор: Корягина А.О., Рудакова Н.Л., Лутфуллин М.Т., Хадиева Г.Ф., Тойменцева А.А., Марданова А.М., Шарипова М.Р.

Журнал: Сельскохозяйственная биология @agrobiology

Рубрика: Кормовые растения и добавки

Статья в выпуске: 6 т.53, 2018 года.

Бесплатный доступ

Усвояемость питательных пищевых веществ рациона и, как следствие, его удешевление определяются не только составом и активностью ферментов в организме, но и кормовыми ферментными добавками. Применение бактериальных ферментов, в частности протеиназ, в качестве биодобавок в птицеводстве активно развивается. Расщепляя белки, протеиназы повышают их доступность (как следствие, экономятся средства на приобретение синтетических аминокислот) и снижают негативный эффект ингибиторов пищеварения. Биотехнологии получения ферментов основаны на применении бактерий или микроскопических грибов, при этом для увеличения выхода и направленного воздействия на свойства продукта используются методы генной инженерии. Бактериальные сериновые протеиназы обладают высокой термостабильностью и устойчивы к ингибиторам животного происхождения. В настоящем сообщении мы впервые представляем данные о получении высокоочищенной секретируемой субтилизиноподобной сериновой протеиназы Bacillus pumilus при экспрессии рекомбинантного вектора в штаммах B...

Еще

Рекомбинантная субтилизиноподобная сериновая протеиназа, субстратная специфичность, стабильность, активность, влияние ph и температуры, кормовая добавка, цыплята-бройлеры

Короткий адрес: https://sciup.org/142220075

IDR: 142220075   |   DOI: 10.15389/agrobiology.2018.6.1274rus

Список литературы Протеиназа бацилл на основе генной конструкции как кормовая добавка для птицеводства

  • Zhu H.L., Hu L.L., Hou Y.Q., Zhang J., Ding B.Y. The effects of enzyme supplementation on performance and digestive parameters of broilers fed corn-soybean diets. Poultry Sci., 2014, 93(7): 1704-1712 ( ) DOI: 10.3382/ps.2013-03626
  • Stefanello C., Vieira S.L., Santiago G.O., Kindlein L., Sorbara J.O., Cowieson A.J. Starch digestibility, energy utilization, and growth performance of broilers fed corn-soybean basal diets supplemented with enzymes. Poultry Sci., 2015, 94(10): 2472-2479 ( ) DOI: 10.3382/ps/pev244
  • Pekel A.Y., Horn N.L., Adeola O. The efficacy of dietary xylanase and phytase in broiler chickens fed expeller-extracted camelina meal. Poultry Sci., 2017, 96(1): 98-107 ( ) DOI: 10.3382/ps/pew183
  • Cowieson A.J., Adeola O. Carbohydrases, protease, and phytase have an additive beneficial effect in nutritionally marginal diets for broiler chicks. Poultry Sci., 2005, 84(12): 1860-1867 ( ) DOI: 10.1093/ps/84.12.1860
  • Ушакова Н.А., Некрасов Р.В., Правдин В.Г., Кравцова Л.З., Бобровская О.И., Павлов Д.С. Новое поколение пробиотических препаратов кормового назначения. Фундаментальные исследования. Научные обзоры, 2012, 1: 184-192.
  • Kaczmarek S.A., Rogiewicz A., Mogielnicka M., Rutkowski A., Jones R.O., Slominski B.A. The effect of protease, amylase, and nonstarch polysaccharide-degrading enzyme supplementation on nutrient utilization and growth performance of broiler chickens fed corn-soybean meal-based diets. Poultry Sci., 2014, 93(7): 1745-1753 ( )
  • DOI: 10.3382/ps.2013-03739
  • Yuan C., Ding Y., Qiang He, Azzam M.M.M., Lu J.J., Zou X.T. L-arginine upregulates the gene expression of target of rapamycin signaling pathway and stimulates protein synthesis in chicken intestinal epithelial cells. Poultry Sci., 2015, 94(5): 1043-1051 ( )
  • DOI: 10.3382/ps/pev051
  • Toghyani M., Wu S.B., Pérez-Maldonado R.A., Iji P.A., Swick R.A. Performance, nutrient utilization, and energy partitioning in broiler chickens offered high canola meal diets supplemented with multicomponent carbohydrase and mono-component protease. Poultry Sci., 2017, 96(11): 3960-3972 ( )
  • DOI: 10.3382/ps/pex212
  • Goodarzi Boroojeni F., Senz M., Kozłowski K., Boros D., Wisniewska M., Rose D., Männer K., Zentek J. The effects of fermentation and enzymatic treatment of pea on nutrient digestibility and growth performance of broilers. Animal, 2017, 11(10): 1698-1707 ( )
  • DOI: 10.1017/S1751731117000787
  • Adebiyi A.O., Olukosi O.A. Metabolizable energy content of wheat distillers’ dried grains with solubles supplemented with or without a mixture of carbohydrases and protease for broilers and turkeys. Poultry Sci., 2015, 94(6): 1270-1276 ( )
  • DOI: 10.3382/ps/pev089
  • Romero L.F., Sands J.S., Indrakumar S.E., Plumstead P.W., Dalsgaard S., Ravindran V. Contribution of protein, starch, and fat to the apparent ileal digestible energy of corn-and wheat-based broiler diets in response to exogenous xylanase and amylase without or with protease. Poultry Sci., 2014, 93(10): 2501-2513 ( )
  • DOI: 10.3382/ps.2013-03789
  • Olukosi O.A., Beeson L.A., Englyst K., Romero L.F. Effects of exogenous proteases without or with carbohydrases on nutrient digestibility and disappearance of non-starch polysaccharides in broiler chickens. Poultry Sci., 2015, 94(11): 2662-2669 ( )
  • DOI: 10.3382/ps/pev260
  • Amerah A.M., Romero L.F., Awati A., Ravindran V. Effect of exogenous xylanase, amylase, and protease as single or combined activities on nutrient digestibility and growth performance of broilers fed corn/soy diets. Poultry Sci., 2017, 96(4): 807-816 ( )
  • DOI: 10.3382/ps/pew297
  • Маркин Ю., Нестеров Н. Разумная альтернатива антибиотикам. Животноводство России, 2018, 2: 8-11.
  • Erdaw M.M., Wu S., Iji P.A. Growth and physiological responses of broiler chickens to diets containing raw, full-fat soybean and supplemented with a high-impact microbial protease. Asian-Australas. J. Anim. Sci., 2017, 30(9): 1303-1313 ( )
  • DOI: 10.5713/ajas.16.0714
  • Erdaw M.M., Perez-Maldonado R.A., Iji P.A. Physiological and health-related response of broiler chickens fed diets containing raw, full-fat soya bean meal supplemented with microbial protease. J. Anim. Physiol. Anim. Nutr., 2018, 102(2): 533-544 ( )
  • DOI: 10.1111/jpn.12785
  • Williams R.B. Intercurrent coccidiosis and necrotic enteritis of chickens: rational, integrated disease management by maintenance of gut integrity. Avian Pathology, 2005, 34(3): 159-80 ( )
  • DOI: 10.1080/03079450500112195
  • Khochamit N., Siripornadulsil S., Sukon P., Siripornadulsil W. Antibacterial activity and genotypic-phenotypic characteristics of bacteriocin-producing Bacillus subtilis KKU213: potential as a probiotic strain. Microbiological Research, 2015, 170: 36-50 ( )
  • DOI: 10.1016/j.micres.2014.09.004
  • Timbermont L., Lanckriet A., Dewulf J., Nollet N., Schwarzer K., Haesebrouck F., Ducatelle R., Van Immerseel F. Control of Clostridium perfringens-induced necrotic enteritis in broilers by target-released butyric acid, fatty acids and essential oils. Avian Pathology, 2010, 39(2): 117-121 ( )
  • DOI: 10.1080/03079451003610586
  • Yan W., Sun C., Yuan J., Yang N. Gut metagenomic analysis reveals prominent roles of Lactobacillus and cecal microbiota in chicken feed efficiency. Scientific Reports, 2017, 7: 45308 ( )
  • DOI: 10.1038/srep45308
  • Caly D.L., D’Inca R., Auclair E., Drider D. Alternatives to antibiotics to prevent necrotic enteritis in broiler chickens: a microbiologist's perspective. Front. Microbiol., 2015, 6: 1336 ( )
  • DOI: 10.3389/fmicb.2015.01336
  • Askelson T.E., Flores C.A., Dunn-Horrocks S.L., Dersjant-Li Y., Gibbs K., Awati A., Lee J.T., Duong T. Effects of direct-fed microorganisms and enzyme blend co-administration on intestinal bacteria in broilers fed diets with or without antibiotics. Poultry Sci., 2018, 97(1): 54-63 ( )
  • DOI: 10.3382/ps/pex270
  • Wu B.Q., Zhang T., Guo L.Q., Lin J.F. Effects of Bacillus subtilis KD1 on broiler intestinal flora. Poultry Sci., 2011, 90(11): 2493-2499 ( )
  • DOI: 10.3382/ps.2011-01529
  • Рыбьяков М., Тимошенко Р. Сибенза® ДП 100 для снижения стоимости корма. Животноводство России, 2014, 6: 20-21.
  • Павленко А., Головачев Д. Кризис -время использовать эффективные добавки. Животноводство России, 2015, 3: 48-50.
  • Демина Т.Б., Фоменко И.Е. Протосубтилин -обновленный и эффективный ферментный препарат. Птицеводство, 2013, 8: 17-19.
  • Liu L., Yang H., Shin H.D., Chen R.R., Li J., Du G., Chen J. How to achieve high-level expression of microbial enzymes: strategies and perspectives. Bioengineered, 2013, 4(4): 212-223 ( )
  • DOI: 10.4161/bioe.24761
  • Charney J., Tomarelli R.M. A colorimetric method for the determination of the proteolytic activity of duodenal juice. J. Biochem., 1947, 177: 501-505.
  • Demidyuk I.V., Romanova D.V., Nosovskaya I.V., Demidyuk E.A., Chestukhina G.G., Kuranova I.P., Kostrov S.V. Modification of substrate-binding site of glutamyl endopeptidase from Bacillus intermedius. Protein Engineering, Design and Selection, 2004, 17(5): 411-416 ( )
  • DOI: 10.1093/protein/gzh050
  • Ицкович Е.Л., Балабан Н.П., Марданова A.M., Шакиров Е.В., Шарипова М.Р., Лещин-ская И.Б., Ксенофонтов А.Л., Руденская Г.Н. Энзиматические свойства тиолзависимой протеиназы Bacillus intermedius 3-19. Биохимия, 1997, 62(1): 60-65.
  • Laemmli H.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature, 1970, 227(5259): 680-685 ( )
  • DOI: 10.1038/227680a0
  • Britton H.T.K., Robinson R.A. Universal buffer solutions and the dissociation constant of veronal. J. Chem. Soc., 1931, 0: 1456-1462 ( )
  • DOI: 10.1039/JR9310001456
  • Toymentseva A.A., Schrecke K., Sharipova M.R., Mascher T. The LIKE system, a novel protein expression toolbox for based on the liaI promoter. Microbial Cell Factories, 2012, 11(1): 143-156 ( )
  • DOI: 10.1186/1475-2859-11-143
  • Tikhonova A., Toymentseva A., Sharipova M. Screening of heterologous signal peptides for optimization of the LIKE-expression system. BioNanoScience, 2017, 7(2): 408-414 ( )
  • DOI: 10.1007/s12668-016-0357-z
  • Herzberg C., Weidinger L.A.F., Dörrbecker B., Hübner S., Stülke J., Commichau F.M. SPINE: a method for the rapid detection and analysis of protein-protein interactions in vivo. Proteomics, 2007, 7(22): 4032-4035 ( )
  • DOI: 10.1002/pmic.200700491
  • Msadek T., Kunst F., Klier A., Rapoport G. DegS-DegU and ComP-ComA modulator-effector pairs control expression of the Bacillus subtilis pleiotropic regulatory gene degQ. J. Bacteriol., 1991, 173(7): 2366-2377.
  • Stepanov V.M., Markarian A.N., Strongin A.I., Timokhina E.A. Specific features of intracellular serine proteinase of Bacillus amyloliquefaciens on native and denatured protein substrates. Biokhimiia, 1982, 47(9): 1427-1430.
Еще
Статья научная
QR-код для установки приложения SciUp Наведите камеру и скачайте бесплатное приложение SciUp