Разработка с использованием молекулярной пептидной трансплантации потенциального нейропротекторного биопептида
Автор: Тихонов С.Л., Тихонова Н.В.
Журнал: Вестник Восточно-Сибирского государственного университета технологий и управления @vestnik-esstu
Статья в выпуске: 1 (92), 2024 года.
Бесплатный доступ
Целью исследований являлась разработка с использованием метода молекулярной пептидной трансплантации (МПТ) нового пищевого нейропротекторного биопептида на основе анализа литературных источников, баз данных о биофизических свойствах и биологической активности пептидов. В качестве объектов исследований использованы последовательности аминокислотных остатков пептидов с доказанными нейропротекторными свойствами. Прогнозирование биологической активности разработанного биопептида проводили с помощью базы данных Peptide Ranker (http://distilldeep.ucd.ie/PeptideRanker), информацию о каркасах циклических пептидов, устойчивых к протеолизу, получали в базе данных Cybase (http://www.cybase.org.au), идентификацию биопептида осуществляли по базе EROP-Moscow (http://erop.inbi.ras.ru/index.html), оценку биофизических свойств разработанного биопептида проводили с помощью калькулятора свойств пептидов PepCalc (http://pepcalc.com) и базы данных APD 3 (https://aps.unmc.edu/home). Разработан нейропротекторный интерферирующий пептид путем предварительного получения каркаса на основе циклотида с последующей вставкой короткого пептида HFRWPGP в каркас методом МПТ. Разработанный пептид имеет следующую последовательность аминокислотных остатков: PCRRRCHFRWPGPCRGRCP, обладает высокой биологической активностью равной 0,89. Гидрофобность пептида по Уимли - Уайту в целом остатке равна 2,91, следовательно, пептид хорошо растворим в воде. Потенциал связывания с белками (индекс Бомана) высокий и равен 4,3 ккал/моль, что свидетельствует о его способности связываться целевыми рецепторами.
Нейропротекторные свойства, пептиды, аминокислотная последовательность, гидрофобность, молекулярная пептидная трансплантация
Короткий адрес: https://sciup.org/142240224
IDR: 142240224 | DOI: 10.53980/24131997_2024_1_53
Список литературы Разработка с использованием молекулярной пептидной трансплантации потенциального нейропротекторного биопептида
- Котова Е. Г., Кобякова О.С., Александрова Г.А. и др. Заболеваемость всего населения России в 2021 году: статистические материалы. – М.: ЦНИИОИЗ Минздрава России, 2022. – 145 с.
- Fisher M., Savitz S.I. Pharmacological brain cytoprotection in acute ischaemic stroke – Renewed hope in the reperfusion era // Nat. Rev. Neurol. - 2022. – Vol. 18 (4). – P. 193–202. DOI: 10.1038/s41582-021-00605-6/
- Yeo X.Y., Cunliffe G., Ho R.C. et al. Potentials of Neuropeptides as Therapeutic Agents for Neurological Diseases // Biomedicines. - 2022. – Vol. 10 (2). – 343 p. DOI: 10.3390/biomedicines10020343.
- Apostolopoulos V., Bojarska J., Chai T.-T. et al. A Global Review on Short Peptides: Frontiers and Perspectives // Molecules, 2021. – Vol. 26. – 430 p. doi.org/10.3390/molecules26020430.
- Plášek J., Lazárová M., Dodulík J. et al. Secretoneurin as a Novel Biomarker of Cardiovascular Episodes: Are We There Yet? A Narrative Review // J. Clin. Med. - 2022. – Vol. 11 (23). – P. 7191. DOI:10.2174/2211536610666210412154455.
- Russo A.F. Overview of Neuropeptides: Awakening the Senses? // Headache. - 2017. - Vol. 57. – P. 37–46. DOI:10.1111/head.13084.
- Патент RU 2389500 МПК A61K 38/04. Нейропротективная пищевая добавка / Месслер Херберт, Ридль Криста, Шмитцбергер Вольфганг, Шнайт Хайнц. Патентообладатели: ЭБЕВЕ ФАРМА ГЕЗ.М.Б.Х. НФГ.КГ. – Заявка № 2006130961/15, заявл. 26.01.2005; опубл. 20.05.2010.
- Жамсаранова С.Д., Лебедева С.Н., Болхонов Б.А. и др. Ферментативная конверсия пищевого белка и оценка антиоксидантной активности пептидов // Вестник ВСГУТУ. - 2021. – № 4 (83). – С. 5–14. DOI: 10.53980/24131997_2021_4_5.
- Balakrishnan K., Hleihil M., Bhat M.A. et al. A Targeting the interaction of GABAB receptors with CaMKII with an interfering peptide restores receptor expression after cerebral ischemia and inhibits progressive neuronal death in mouse brain cells and slices // Brain Pathol. - 2022. – Vol. 33 (1). – P. e13099. DOI: 10.1111/bpa.13099.
- Jacob B., Vogelaar A., Cadenas E. et al. (2022). Using the cyclotide scaffold for targeting biomolecular interactions in drug development // Molecules. - 2022. –Vol. 27 (19). – P. 6430. doi.org: 10.3390/molecules27196430.
- Wang C.K., Craik D.J. Designing macrocyclic disulfide-rich peptides for biotechnological applications // Nat. Chem. Biol. - 2018. – Vol. 14 (5). – P. 417–427. doi.org 10.1038/s41589-018-0039-y.
- Crook Z.R., Sevilla G.P., Friend D. et al. Mammalian display screening of diverse cystine-dense peptides for difficult to drug targets // Nat. Commun. - 2017. – Vol. 8. – P. 2244. doi.org: 10.1038 /s41467-017-02098-8.
- Stumpf M.P.H., Thorne T., De Silva E. et al. Estimating the size of the human interactome // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. - 2008. – Vol. 105. – P. 6959–6964. DOI: 10.1073/pnas.0708078105.
- Ludhiadch A., Sharma R., Muriki A. et.al. Role of Calcium Homeostasis in Ischemic Stroke: A Review. CNS Neurol. Disord. Drug Targets 2021, 21, 52–61 DOI: 10.2174/1871527320666210212141232.
- Zemoura K., Balakrishnan K., Grampp T. et al. Ca2+/Calmodulin-Dependent Protein Kinase II (CaMKII) β-Dependent Phosphorylation of GABAB1 Triggers Lysosomal Degradation of GABAB Receptors via Mind Bomb-2 (MIB2 )-Mediated Lys-63 - Linked Ubiquitination // Mol. Neurobiol. - 2019. – Vol. 56. – P. 1293–1309. DOI: 10.1007/s12035-018-1142-5.
- Zemoura K., Trümpler C., Benke D. Lys-63-linked Ubiquitination of γ-Aminobutyric Acid (GABA), Type B1, at Multiple Sites by the E3 Ligase Mind Bomb-2 Targets GABAB Receptors to Lysosomal Degradation // J. Biol. Chem. - 2016. – Vol. 291. – P. 21682–21693. DOI: 10.1074/jbc.M116.750968.
- Huang L., Li Q., Wen R. et. al. Rhokinase inhibitor prevents acute injury against transient focal cerebral ischemia by enhancing the expression and function of GABA receptors in rats // Eur. J. Pharmacol. - 2017. – Vol. 797. – P. 134–142. doi: 10.1016/j.ejphar.2017.01.021.
- Hleihil M., Balakrishnan K., Benke D. Protein phosphatase 2A regulation of GABA B receptors normalizes ischemia-induced aberrant receptor trafficking and provides neuroprotection // Front. Mol. Neurosci. - 2022. – Vol. 15. – P. 1015906 DOI: 10.3389/fnmol.2022.1015906.
- Hill M.D., Goyal M., Menon B.K. et al. Efficacy and safety of nerinetide for the treatment of acute ischaemic stroke (ESCAPE-NA1): A multicentre, double-blind, randomised controlled trial // Lancet. - 2020. – Vol. 395. - P. 878–887. DOI: 10.1056/NEJMoa2201295.
- Schmidt N., Mishra A., Lai G.H. et al. Arginine-rich cell-penetrating peptides // FEBS Lett. - 2010. – Vol. 584. – P. 1806–1813. DOI: 10.1056/NEJMoa2201295.
- Meloni B.P., Milani D., Edwards A.B. et al. Neuroprotective peptides fused to arginine-rich cell penetrating peptides: Neuroprotective mechanism likely mediated by peptide endocytic properties // Pharmacol. Ther. - 2015. – Vol. 153. – P. 36–54. DOI: 10.1016/j.pharmthera.2015.06.002.
- Chiu L.S., Anderton R.S., Knuckey N.W. et al. The neuroprotective potential of arginine-rich peptides for the acute treatment of traumatic brain injury // Expert Rev. Neurother. - 2016. – Vol. 16. – P. 361–363. DOI: 10.1586/14737175.2016.1150180.
- Meloni B.P., Milani D., Cross J.L. et al. Assessment of the Neuroprotective Effects of Arginine- Rich Protamine Peptides, Poly-Arginine Peptides (R12-Cyclic, R22) and ArginineTryptophan-Containing Peptides Following In Vitro Excitotoxicity and/or Permanent Middle Cerebral Artery Occlusion in Rats // Neuromolecular Med., 2017. – Vol. 19. – P. 271–285. DOI: 10.1007/s11064-021-03251-y.
- Meloni B.P., Mastaglia F.L., Knuckey N.W. Cationic Arginine-Rich Peptides (CARPs): A Novel Class of Neuroprotective Agents With a Multimodal Mechanism of Action // Front. Neurol. - 2020. – Vol. 11. – P. 108. DOI: 10.3389/fneur.2020.00108.
- Meloni B.P., Blacker D.J., Edwards A.B. et al. Impact of poly-arginine peptides R18D and R18 on alteplase and tenecteplase thrombolysis in vitro, and neuroprotective stability to proteolysis // J. Thromb. Thrombolysis. - 2022. – Vol. 54. – P. 172–182. DOI: 10.1007/s11239-022-02642-4.
- Dawson W.M., Rhys G.G., Woolfson D.N. Towards functional de novo designed proteins // Curr. Opin. Chem. Biol. - 2019. – Vol. 52. – P. 102–111. DOI: 10.1016/j.cbpa.2019.06.011.
- Bakaeva Z.V., Surin A.M., Lizunova N.V. et al. Neuroprotective Potential of Peptides HFRWPGP (ACTH6-9PGP), KKRRPGP, and PyrRP in Cultured Cortical Neurons at Glutamate Excitotoxicity // Dokl Biochem Biophys. - 2020. – Vol. 491 (1). – P. 62–66. doi: 10.1134/S1607672920020040.
- Mazuryk J., Puchalska I., Kozi´nski K. et al. PTD4 Peptide Increases Neural Viability in an In Vitro Model of Acute Ischemic Stroke // Int. J. Mol. Sci. - 2021. – Vol. 22. – P. 6086. DOI:10.3390/ijms22116086.
- Marto J.P., Strambo D., Livio F. et al. Drugs Associated with Ischemic Stroke: A Review for Clinicians. Stroke 2021, 52, e646–e659. DOI: 10.1161/STROKEAHA.120.033272.
- Mucha P., Sikorska E., Rekowsk P. et al. Interaction of Arginine-Rich Cell-Penetrating Peptides with an Artificial Neuronal Membrane // Cells. - 2022. – Vol. 11. – P. 1638. - https://doi.org/10.3390/cells11101638.
- Eric Ho., Dania A., Tunable S. Charge Enables the Electrostatic Adsorption-Controlled Release of Neuroprotective Peptides from a Hydrogel–Nanoparticle Drug Delivery System // ACS Appl Mater Interfaces’. - 2023. – Vol. 15 (1). – P. 91–105. doi.org/10.1021/acsami.2c17631.
- Reigado G.R., Adriani P.P., dos Santos J.F. et al. Delivery of superoxide dismutase by TAT and abalone peptides for the protection of skin cells against oxidative stress // Biotechnol. Appl. Biochem. - 2022. – Vol. 69. – P. 2673–2685. DOI: 10.1002/bab.2314.
- Choe S. Free Energy Analyses of Cell-Penetrating Peptides Using the Weighted Ensemble Method // Membranes. - 2021. – Vol. 11. – P. 974. DOI: 10.3390/membranes11120974.
- Liu B.R., Chiou S.-H., Huang Y.-W. et al. Bio-Membrane Internalization Mechanisms of Arginine-Rich Cell-Penetrating Peptides in Various Species // Membranes. - 2022. – Vol. 12. – P. 88. doi.org/10.3390/membranes12010088.