Активация биокаталитических свойств коллагеназы, предназначенной для применения в технологии мясопродуктов

Автор: Тихонов Сергей Леонидович, Брашко Иван Сергеевич, Тихонова Наталья Валерьевна, Тихонова Мария Сергеевна, Мотовилов Олег Константинович

Журнал: Вестник Красноярского государственного аграрного университета @vestnik-kgau

Рубрика: Технология продовольственных продуктов

Статья в выпуске: 12, 2020 года.

Бесплатный доступ

Цель исследований - изучение влияния света синего спектра на биокаталитическую активность и стабильность фермента коллагеназы. Исследовано влияние света синего спектра с мощностью светового потока 35 мкВт/см2 на биокаталитическую активность фермента протеолитического назначения при изменении температуры, рН, концентрации поваренной соли и нитрита натрия в субстрате. В качестве объекта исследований использован стерильный мелкодисперсный порошок коллагеназы первого типа, продуцируемой культурой Clostridium histolyticum. Для эксперимента сформированы две группы образцов фермента коллагеназы - контрольная и опытная. Образцы коллагеназы опытной группы обрабатывали светом синего спектра с мощностью светового потока 35 мкВт/см2 с помощью биолампы на протяжении 50-60 минут. Исследования проведены на кафедре пищевой инженерии Уральского государственного экономического университета (г.Екатеринбург). Установлено, что обработка раствора коллагеназы светом с длиной волны 420-450 нм и мощностью светового потока 35 мкВт/см2 расширяет оптимум активности в диапазоне рН от 7 до 8 и температуры от 28 до 54 °С. Активность фермента, обработанного синим светом, выше на 19,7 %. В результате исследований по ингибированию каталитической активности коллагеназы в присутствии компонентов посолочных смесей (поваренной соли и нитрита натрия) установлено, что с увеличением концентрации поваренной соли в субстрате (желатин) активность фермента существенно снижается. У обработанного фермента синим светом выше на 33 %. Доказано, что нитрит натрия, присутствующий в субстрате в концентрациях от 0,1 до 0,7 ммоль/дм3, снижает активность фермента до 46 %. Обработка фермента коллагеназы светом синего спектра с мощностью светового потока 35 мкВт/см2 в течение 50-60 минут способствует ослаблению отрицательного влияния компонентов посолочной смеси для мяса.

Еще

Фермент, активность, посол, поваренная соль, нитрит натрия

Короткий адрес: https://sciup.org/140250588

IDR: 140250588   |   DOI: 10.36718/1819-4036-2020-12-184-194

Список литературы Активация биокаталитических свойств коллагеназы, предназначенной для применения в технологии мясопродуктов

  • Антипова Л.В., Подвигина Ю.Н., Косенко И.С. Применение ферментных препаратов в технологии производства мясных изделий // Современные проблемы науки и образования. 2008. № 6. С. 134-135.
  • Апраксина С.К. Разработка технологии белкового продукта из коллагенсодержащего сырья и его использование в производстве вареных колбасных изделий: дис.... канд. техн. наук: 05.18.04. М.: МГАПБ, 1996. 160 с.
  • Беденко О.А., Косоголова Л.А., Решетняк Л.Р. [и др.]. Влияние физических методов обработки на активность протеолитических ферментов a. Oryzae // Проблеми екологiчної бiотехнологiї. 2014. № 2. С. 128-136.
  • Волкова П.Ю., Чурюкин Р.С., Гераськин С.А. Влияние γ-облучения семян на активность ферментов в проростках ячменя // Радиационная биология. Радиоэкология. 2016. Т. 56. № 2. С. 190.
  • Голета М.В. Влияние физических факторов и pH среды на активность амилолитических и протеолитических ферментов при производстве солода // Биотехнология: достижения и перспективы развития: мат-лы II междунар. науч.-практ. конф. / Полесский государственный университет. Пинск, 2017. С. 5-6.
  • Мазец Ж.Э., Калацкая Ж.Н., Суша О.А. Влияние низкоинтенсивного электромагнитного излучения на ростовые процессы и активность протеолитических ферментов в проростках гречихи обыкновенной // Вестник Гжельского государственного университета. 2018. № 6. С. 46-53.
  • Руденская Г.Н., Можина Н.В. Коллагенолитические ферменты патогенных микроорганизмов // Биомедицинская химия. 2004. № 6. С. 539-553.
  • Телишевская Л.Я. Белковые гидролизаты. Получение, состав, применение. М.: Аграрная наука, 2000. С. 90-91.
  • Титов Е.И., Литвинова Е.В., Кидяев С.Н. [и др.]. О микроструктуре коллагенсодержащего сырья, модифицированного щелочными протеиназами // Мясная индустрия. 2017. № 8. С. 36-38.
  • Шабурова Г.В. Интенсификация производства пива путем фотостимуляции метаболизма дрожжей: дис.... канд. техн. наук. М., 1984. 183 с.
  • Alipour H., Raz A., Djadid N.D. et al. Codon optimization of Col H gene encoding Clostridium histolyticum collagenase to express in Escherichia coli // PeerJPrePrints. 2014.
  • Brazzelli M., Cruickshank M., Tassie E., McNamee P., Robertson C., Elders A. et al. Collagenase clostridium histolyticum for the treatment of Dupuytren's contracture: systematic review and economic evaluation // Health Technol. Assess. 2015. Vol. 19, N 90. P. 201-202.
  • Certificate of Origin Policy (TSE/BSE) 01-000-014 Rev. 1 Effective Date: August 3, 2005 // Sigma-Aldrich.
  • Chanalia P., Gandhi D., Attri P., Dhanda S. Extraction, purifi cation and characterization of low molecular weight Proline iminopeptidase from probiotic L. plantarum for meat tenderization // Int. J. Biol. Macromol. 2018. Vol. 109. P. 651-663.
  • Daboor S.M., Budge S.M., Ghaly A.E. et al. Isolation and activation of collagenase from fish processing waste// Advances in Bioscience and Biotechnology. 2012. Vol. 3. P. 191-203.
  • Eckhard U., Huesgen P.F., Brandstetter H., Overall C.M. Proteomic protease specificity profiling of clostridial collagenases reveals their intrinsic nature as dedicated degraders of collagen // J. Proteomics. 2014. Vol. 100. P. 102-114.
  • Eckhard U., Schönauer E., Brandstetter H. Structural basis for activity regulation and substrate preference of clostridial collagenases G, H, and T // J. Biol. Chem. 2013. Vol. 288. P. 20 184-20194.
  • EguiRojo M.A., Moncada Iribarren I., Carballido Rodriguez J., Martinez-Salamanca J.I. Experience in the use of collagenase Clostridium histolyticum in the management of Peyronie's disease: current data and future prospects // Therapeutic Advances in Urology. 2014. Vol. 6. No. 5. P. 192-197.
  • Murphy A., Lalonde D.H., Eaton C. et al. Minimally invasive options in Dupuytren's contracture: aponeurotomy, enzymes, stretching, and fat grafting // Plastic and Reconstructive Surgery. 2014. Vol. 134. No. 5. P. 822-829.
  • Nezafat N., Negahdaripour M., Gholami A., Younes G. Computational analysis of collagenase from different Vibrio, Clostridium and Bacillus strains to find new enzyme sources // Trends Pharm. Sci. 2015. Vol. 1, № 4. P. 213-222.
  • Note for guidance on minimising the risk of transmitting animal spongiform encephalopathy agents via human and veterinary medicinal products (EMA/410/01 rev.3) // Official Journal of the European Union. 5 March 2011.
  • Pat. US 20120237497 A1 Compositions and methods for producing clostridial collagenases / T.L. Wegman, Bo Yu. 20 September 2012.
  • Pat. WO 2013177647 A1 Meio de cultura para bactérias do gênero clostridium livre de componentes de origem animal e processo para produção de sobrenadantecontendouma-oumais proteases com atividadecolagenolítica e gelatinolítica / M.C. Alegria, L.C. Fardelone, M.B.R. Delalana, J.E. Thiemann, F.S. Astolfi, R.C.D. Moreira, O. De Castro Pacheco. 5 December 2013.
  • Schulze S.M., Tursi J.P. Postapproval clinical experience in the treatment of Dupuytren's contracture with collagenase clostridium histolyticum (CCH): the first 1,000 days // Hand (NY). 2014. Vol. 9. No. 4. P. 447-458.
  • Souchet N., Laplante S. Recovery and characterization of a serine collagenolytic extract from snow crab (Chionoecetesopilio) byproducts // Applied Biochemistry and Biotechnology. 2011. Vol. 163. P. 765-779.
  • Van Doren S.R. Matrix metalloproteinase interactions with collagen and elastin // Matrix Biology. 2015. Vol. 44-46. P. 224-231.
Еще
Статья научная