Характеристика ферментного комплекса зерна тритикале Казахстана

Кіріспе

Қазақстан селекционерлері шығарған тритикале дәндерінің ферменттік кешенін зерттеу үшін, зерттеу нысаны ретінде тритикале дәнінің 6 үлгісінің "Қожа" және "Россин-ка" күздік және жаздық форманың 2 – сорттарынан алынды. Сынамаға алынған үлгілердің физикалық-химиялық қасиеттерініңбастапқы көрсеткіштері 1 - кестеде ұсынылған. Дәл осы физика-химиялық сипаттамалар оны дайын өнімге өңдеуге дайындауға практикалық маңызы бар қолданбалы міндеттердің үлкен санын шешуге мүмкіндік береді.

1 – кесте - Тритикале дәнінің физика-химиялық қасиеттері

№ үлгі	1000 дәннің салмағы, г	Натурасы, г/л	Жалпы шынылық, %	Тығыздық, г/см3	Дәннің көлемі, мм3	Ылғалдылық, %
№1	39,9 ± 1,0	708 ± 3	60 ± 2	1,36 ± 0,08	35,8 ± 0,9	12,8
№2	38,3 ± 0,7	702 ± 2	54 ± 3	1,33 ± 0,12	34,7 ± 0,2	13,1
№3	39,1 ± 1,2	706 ± 7	50 ± 4	1,34 ± 0,05	35,6 ± 0,4	12,9
№4	36,9 ± 1,1	684 ± 8	44 ± 1	1,30 ± 0,05	34,6 ± 0,5	12,5
№5	37,5 ± 1,3	691 ± 4	49 ± 2	1,29 ± 0,09	34,4 ± 0,6	12,7
№6	36,4 ± 1,2	675 ± 3	39 ± 3	1,26 ± 0,10	32,6 ± 0,4	12,7

1-кестенің деректерінен сапа көрсеткіштерінің деңгейі бойынша таңдалған үлгілер 39дан 60% - ға дейін аралығында ауытқу шегімен шыны тәрізді әртүрлі мәндермен сипатталғанын көруге болады. 1000 дәннің массасы бойынша барлық үлгілер ірілік шамасы бойынша сипатталды ірі санатқа жатқызылды.

1-кестенің деректерін талдаудан тритикале дәнінің таңдалған үлгілері сапалық көрсеткіштері бойынша көп жағдайда ерекшеле-нетінін, топырақ-климаттық жағдайлар факторларына және сорттық ерекшеліктерге байланысты екенін айту керек, бұл жақсы көрінеді, өйткені сапасы бойынша тритикале күздік формадағы Қожа сортының үлгілері жаздық формадағы Россинка сорттан жоғары.

Көптеген зерттеушілермен анықталған [1,2,3,4], бұл дәнде өтетін барлық процестердің негізінде ферменттер жұмысы жатыр. Олар реакция катализаторларының рөлін орындайды, яғни қалыпты температура мен қысым жағдайында және үлкен жылдамдықпен процестердің дамуын жеделдетеді. Фер-менттер қатаң анықталған химиялық заттарды ыдыратады немесе синтездейді және зат алмасуды реттейді. Олар үшін іс-қимылдың қайтымдылығы тән, яғни бір фермент күрделі заттардың ыдырауын қарапайым заттарға дейін, сондай-ақ күрделі химиялық қосылыстардың синтезін күшейте алады. Дәндегі химиялық заттардың алуан түрлілігі ферменттердің көп мөлшерін алдын ала анықтайды [4,5,6].

Автолитикалық процестерді реттеу үшін ұнның маңызды ферменттерінің қасиет- терін білу қажет. Ұнның негізгі гидролитика-лық ферменттеріне протеолитикалық және амилолитикалық ферменттер жатады.

Зерттеудің мақсаты

Ферменттердің белсенділігін, зерттелетін тритикале дәндерінің үлгілерін анықтау болып табылады. Амилолитикалық фермент-тер, ыдырататын көмірсулар (амилазалар) және протеолитикалық, ыдырататын ақуыздар маңызды. Олардың саны бойынша астықтың технологиялық қасиеттерін айқындайды. Ферменттер әрекетінің белсенділігі мен бағытын басқара отырып, астықты сақтау және өңдеу кезіндегі технологиялық процесті реттеуге болады.

Амилолитикалық ферменттердің типтік өкілдері α-және β-амилаза болып табылады. Бұл ферменттер крахмалдың құрылымдық компоненттеріне қатысты әсер ету ерекшелігімен, сондай-ақ сыртқы орта жағдайларына сезімталдығымен ерекшеленеді. α-амилаза термотөзімді фермент болып табылады, алайда ол β-амилазаға қарағанда орта реакциясына сезімтал.

Зерттеу нысаны мен әдістері

Тритикале дәнінің тағамдық құндылы-ғын анықтау үшін ақуыз-көмірсулар және липидті комплексті сипаттайтын көрсеткіштер маңызды. Зерттеу нысаны ретінде тритикале дәнінің 6 үлгісінің "Қожа" және "Россин-ка" күздік және жаздық форманың 2 – сорттарынан алынды.

Амилазаның белсенділігі Б.П. Плешков ұсынған жарылған крахмал массасы бойынша колориметриялық әдіспен анықталды. Әдіс принципі амилаза белсенділігінің тәжірибе үшін алынған және тәжірибе аяқталғаннан кейін қалған, йодпен түрлі-түсті реакция бойынша фотометриялық талдаумен анықталатын, жойылмаған крахмалдың массалары ара-сындағы айырмашылық бойынша есептеледі.

Протеолитикалық белсенділікті тритикале дәнінен бөлінген ферментті препаратпен анықталған, стандартты ақуыз гемоглобин рН 3,0 және казеин рН 8,0 ерітіндісіне әсер ете отырып, содан кейін ыдыраған ақуыз тұнған, ал сүзгіде фолин колориметрлік реакциясы бойынша ыдыраған ақуыздың саны анықталды [4,5].

Нәтижелері мен оларды талқылау

Тритикале дәнінің зерттелетін сорттарының α-амилазасының белсенділігі оның би-дайдағы белсенділігінен айтарлықтай жоғары (кесте. 2). Сонымен қатар β-амилазаның бел- сенділігінен төмен барлық сорттар үшін α-амилазаның белсенділігі. Ол 59,01-62,5 шартты бірлігі шегінде ауытқиды, бұл бидайдан 4,5 есе көп. Β-амилазаның белсенділігі 109,54-117,67 шартты бірлігін құрайды, бұл бидай дәнінің деңгейінде екенін көрсетеді (кесте. 2).

Протеолитикалық ферменттер ақуыздардың ыдырауын (гидролизін) катализдейді. Ақуыздың протеолитикалық ферменттерінің әсерінен суды қосып, ақыр соңында амин қышқылдарына дейін ыдырайды. Тритикале протеолитикалық ферменттерінің белсенділігі олардың бидай дәніндегі белсенділігінен екі есе артық және 0,48-0,74 шартты бірлікті құрайды. (кесте2).

Сынақта өтетін тотығу-қалпына келтіру процестерінің үлкен сағыздығына байланысты тритикале дәніндегі және оны қайта өңдеу өнімдеріндегі тиісті ферменттік жүйелерді зерттеу қажет.

Кесте 2 – Тритикале және бидай ферменттерінің белсенділігінің сипаттамасы

№ үлгі	Ферменттер
	амилолитикалық		тотығу-қалпына келтіру		протео-литикалық
	α -амилаза	β -амилаза	о-дифенолоксидаза	пероксидаза
№ 1	62,50	111,48	0,65	9,02	0,74
№2	61,20	109,54	0,64	7,86	0,68
№3	62,30	117,67	0,66	9,21	0,69
№4	61,68	114,99	0,29	7,99	0,48
№5	59,01	115,06	0,33	7,11	0,53
№6	60,23	116,9	0,64	7,13	0,72
Орташа	61,1±1,0	114,3±2,5	0,53±0,15	8,05±0,7	0,64±0,09
Бидай	12,82	119,90	0,61	6,81	0,33

Тотығу-қалпына келтіру ферменттері     тардың тотығуына тірі ағзадағы сутегі перок- пероксидазамен және о-дифенолоксидазамен     сидімен ықпал етеді.

берілген. Пероксидаза органикалық қосылыс-

1-сурет Тритикале және бидай дәнінің α және β ферменттерінің белсенділігі

Ол сутегі пероксидінің немесе қандай да бір органикалық қоспалардың көмегімен қандай да бір қосылыстарды тотықтыра алады. Сутегі пероксидімен ол кешенді қосылыс жасайды, соның нәтижесінде пероксидті бел-сендіреді және сутегінің акцепторы ретінде әрекет ету қабілетіне ие болады.

2-кесте мен 3-суреттің деректері пероксидаза белсенділігінің біршама жоғарылағанын және 7,11-9,21 бірлікті құрайтынын көрсетеді.

Белгілі болғандай, амилазалар крах-малға мынадай түрде әрекет етеді: Біріншіден, олар крахмалды жейді. Олар крахмалды

әртүрлі декстриндерге айналдыра алады, бұл йодпен бояудың өзгеруін оңай байқауға болады. Ақырында, амилаза крахмалға әсер еткенде қант (мальтоза) пайда болады, олар қа-нықтыратын әсерге ие. 1 - суреттің гистог-раммасынан крахмал тритикале а-амилазы-ның бидай дәнінен жоғары болуын көрсетеді.

Тритикале және бидай протеаздарының белсенділігін салыстырған кезде тритикале протеазының неғұрлым белсенді екені байқалады (сурет-2).

Сурет 2 -Тритикале және бидай дәндерінің протеолитикалық ферменттерінің белсенділігі

Біздің зерттеулерде тритикале мен бидайдың протеолитикалық ферменттерінің жиынтық белсенділігі анықталды.

Тритикале дәнінің протеолитикалық ферменттерінің белсенділігі негізінен дәннің шеткі бөліктерінде шоғырланған ақуыздармен, әлбетте, алейрондық қабаттың ақуыздарымен байланысты.

3-суретте дифенолоксидаз ферменттері-нің және тритикале дәнінің пероксидазасы-ның және бидайдың белсенділігі көрсетілген. Ферменттердің бұл топтары фотосинтез, ашыту және тыныс алу сияқты процестерде, сондай-ақ астықты сақтау және өңдеу кезінде маңызды рөл атқарады.

1 - Тритикале дәні; 2- Бидай дәні

дифенолоксидаза    пероксидаза

Сурет 3 - Тритикале және бидай дәндерінің дифенолоксидаз және пероксидаза ферменттерінің белсенділігі

Бұдан басқа, 3-суреттің гистограмма-сынан о-дифенолоксидазаның белсенділігін анықтайтын маңызды фактор еркін тирозин, яғни о-дифенолоксидаз әсер ететін субстрат құрамы болып табылады. Еркін тирозин санының артуына байланысты қамырдың қараю дәрежесі артады және жұмсақ ортасының түсі нашарлайды. Амин қышқылына әсер еткенде тирозин қара түсті заттар – меланиндер түзеді 3-суретте көрсетілген.

Жоғарыда аталған деректер пероксида-заның белсенділігі біршама жоғары екенін және 7,11-9,21 бірлікті құрайтынын куәландырады.

Қорытынды

Автолитикалық процестерді реттеу үшін астықтың маңызды ферменттерінің қасиеттерін білу қажет. Негізгі гидролитикалық ферменттерге протеолитикалық және амило-литикалық ферменттер жатады. Бидай астығының амилолитикалық белсенділігімен салыстырғанда күздік және жаздық формадағы тритикале дәнінің амилолитикалық белсенділігі жоғары. Бидай дәніндегі β-амилазаның белсенділігі тритикале дәніне қарағанда жоғары. Практикалық тұрғыдан протеолитика-лық ферменттерге деген қызығушылық олардың астықты сақтау және өңдеу кезінде өтетін процестерге тікелей қатысумен байланысты.

ӘДЕБИЕТТЕР ТІЗІМІ

• 1.    Онгарбаева Н., Елеукенова К, Батырбаева Н, Нургожина Ж. Исследование распределения амилолитических ферментов в зерне ржи // Новости науки Казахстана. -№ 3 (137) . – Алматы, 2018. – С. 191.

• 2.    Жанабаева К., Онгарбаева Н., Нургожина Ж.К., Ерошенко Я.И. Физико-химические характеристики зерна тритикале, производимые в Казахстане// Журнал «Наука» по матер межд. конф. «Дулатовские чтения-2015», спецвыпуск «Биологические науки», 2016.- С 196-199.

• 3.    Онгарбаева Н.О., Жанабаева К.К., Рукшан Л.В. Представляем притикале казахстанской селекции/ Инновации. Образование. Энергоэфек-тивность: материалы XII Междунар. науч.-практ. конф. –Могилев, 2018. — С. 146-149.

• 4.    Bielski S. Influence of nitrogen fertilization on the technological value of semi- dwarf grain winter triticale varietie// Polish J. of natural Sci.-2015.-Vol.30.-№4.-РР. 325-336.

• 5.    Zhanabayeva K.K., Ongarbayeva N.O., Ruchkina G.A., Yesseyeva G.K., Smolyakova V.L. Features of technological properties of triticale grain of Kazakhstan’s selection// Journal of engineering and applied sciences 13.- Medwelljournals, 2018.-Specialissue 10.-Рр. 8292-8299.

• 6.    Мелешкина, Е.П. Инновационные разработки ВНИИЗ для предприятий мукомольнокрупяной промышленности. Научно-инновационные аспекты хранения и переработки зерна: монография к 85-летию ГНУ ВНИИЗ Россельхозакадемии. – М.: ИД «Типография Россельхозакадемии», 2014. – С. 18-23