Роль глутатиона в функционировании систем антиоксидантной защиты и биотрансформации (обзор)

Автор: Смирнов Лев Павлович, Суховская Ирина Викторовна

Журнал: Ученые записки Петрозаводского государственного университета @uchzap-petrsu

Статья в выпуске: 6 (143), 2014 года.

Бесплатный доступ

Глутатион - это уникальный пептид, содержащийся в клетках не только всех эукариотических организмов, но и многих прокариотов. В отличие от других пептидов, образующихся путем матричного синтеза или посттрансляционной модификации, он имеет собственный метаболический путь. Это соединение играет важнейшую роль в клеточном обмене, участвуя в поддержании окислительно-восстановительного потенциала, в процессах детоксикации ксенобиотиков эндо- и экзогенного происхождения, как непосредственно, так и в качестве субстрата для целого ряда ферментов биотрансформации. Возрастные изменения, стимуляция иммунных реакций, развитие острых и хронических заболеваний ассоциированы с синтезом глутатиона. В частности, почти все основные болезни человека сопровождаются вариабельностью уровня глутатиона и окислительного статуса в клетках. В данном обзоре в общем виде суммированы современные знания о свойствах глутатиона и его участии в различных защитных реакциях.

Еще

Глутатион, система антиоксидантной защиты, биотрансформация ксенобиотиков

Короткий адрес: https://sciup.org/14750713

IDR: 14750713

Список литературы Роль глутатиона в функционировании систем антиоксидантной защиты и биотрансформации (обзор)

Торчинский Ю. М. Сера в белках. М.: Наука, 1977. 303 с.
Biswas S. K., Rahman I. Environvental toxicity, redox signaling and lung inflammation: the role of glutation.Mol. Aspects Med. 2009. Vol. 30 (1-2). P. 60-76.
Carretero J., Obrador E., Anasagasti M. J., Martin J. J., Vidal-Vanac lo c ha F., E s trela J. M. Growth-associated changes in glutathione content correlate with liver metastatic activity of B16 melanoma cells. Clin. Exp. Metastasis. 1999. Vol. 17. Р. 567-574.
DeLeve L., Kaplowitz N. Importance and regulation of hepatic GSH. Sem Liver Dis. 1990. Vol. 10. P. 251-266.
DeLeve L., Kaplowitz N. Glutathione metabolism and its role in hepatotoxicity. Pharmacol. Ther. 1991. Vol. 52. P. 287-305.
Dickinson D. A., Forman H. J. Cellular glutathione and thiols metabolism. Biochem. Pharmacol. 2002. Vol. 64. Р. 10191026.
Forman H. J., Dickinson D. A. Oxidative signaling and glutathione synthesis. Biofactors. 2003. Vol. 17. P. 1-12.
Forman H. J., Zhang H., Rinna A. Glutathione: Overview of its protective roles, measurement, and biosynthesis. Mol. Aspects. Med. 2009. Vol. 30 (1-2). P. 1-12.
Franklin C. C., Ro s en f l e d-Fr ankl in M. E., White C., Kava nag h T. J., Fau s t o N. TGFp1-induced suppression of glutathione antioxidant defenses in hepatocytes: caspase-dependent posttranslational and caspase-independent transcriptional regulatory mechanisms. FASEB J. 2003. Vol. 10. P. 1096.
Garcia-Ruiz C., Fernandez-Checa J. C. Mitochondrial glutathione: hepatocellular survival-death switch. J. Gastroenterol Hepatol. 2006. Vol. 21. P. 3-6.
Garcia-Ruiz C., Fernandez-Checa J. C. Redox regulation of hepatocyte apoptosis. J. Gastroenterol. Hepatol. 2007. Vol. 22. P. 38-42.
Ghezzi P. Oxidoreduction of protein thiols in redox regulation. Biochem. Soc. Trans. 2005. Vol. 33. P. 1378-1381.
Ghibelli L., Fanelli C., Rotilio G., Lafavia E., Coppola S., Colussi C., Civitareale P., Cirio-l o M. R. Rescue of cells from apoptosis by inhibition of active GSH extrusion. FASEB J. 1998. Vol. 12. P. 479-486.
Griffith O. W., Mei s ter A. Potent and specific inhibition of glutathione synthesis by buthionine sulfoximine (S-n-butyl homocysteine sulfoximine). J. Biol. Chem. 1979. Vol. 254. P. 7558-7560.
Hall A. G. The role of glutathione in the regulation of apoptosis. Eur. J. Clin. Invest. 1999. Vol. 29. P. 238-245.
Hogg N. The biochemistry and physiology of S-nitrosothiols. Ann. Rev. Pharmacol. Toxicol. 2002. Vol. 42. P. 585-600.
Holmgren A. Regulation of ribonucleotide reductase. Current Topics in Cellular Regulation. 1981. Vol. 19. P. 47-76.
Huang C. S., Chang L. S., Anderson M. E., Mei ster A. Catalytic and regulatory properties of the heavy subunit of rat kidney y-glutamylcysteine synthetase. J. Biol. Chem. 1993. Vol. 268. P. 19675-19680.
Huang Z. Z., Li H., Cai J., Kuhlenkamp J., Kaplowitz N., Lu S. C. Changes in glutathione homeostasis during liver regeneration in the rat. Hepatology. 1998. Vol. 27. P. 147-153.
Huang Z. Z., Chen C. J., Z eng Z. H., Yang H. P., Oh J., Chen L. X., Lu S. C. Mechanism and significance of increased glutathione level in human hepatocellular carcinoma and liver regeneration. FASEB J. 2000. Vol. 10. P. 1096.
Humphries K. M., Szweda P. A., Szweda L. I. Aging: a shift from redox regulation to oxidative damage. Free Radic. Res. 2006. Vol. 40. P. 1239-1243.
Hut ter D. E., Till B. G., Greene J. J. Redox state changes in density-dependent regulation of proliferation. Exp. Cell Res. 1997. Vol. 232. P. 435-438.
Hwang C., Sins ke y A. J., Lodis h H. F. Oxidized redox state of glutathione in the endoplasmic reticulum. Science. 1992. Vol. 257. P. 1496-1502.
Jones D. P. Redox potential of GSH/GSSG couple: Assay and biological significance. Methods Enzymol. 2002. Vol. 348. P. 93-112.
Kanzok S. M., Fechner A., Bauer H., Ulschmid J. K., Muller H. M., Botella-Munoz J., Schneuwly S., Schirmer R., Becker K. Substitution of the thioredoxin system for glutathione reductase in Drosophilamelanogaster. Science. 2001. Vol. 291. P. 643-646.
Liu H., Wang H., Shenvi S., Hagen T. M., Liu R. M. Glutathione metabolism during aging and in Alzheimer disease. Ann. N. Y. Acad. Sci. 2004. Vol. 1019. P. 346-349.
L u S. C., Ge J. Loss of suppression of GSH synthesis under low cell density in primary cultures of rat hepatocytes. Am. J. Physiol. 1992. Vol. 263. P. 1181-1189.
L u S. C. Regulation of hepatic glutathione synthesis: Current concept and controversies. FASEB J. 1999. Vol. 13. Р. 1169-1183.
Meister A. Glutathione. In: Aria, IM.; Jakoby, WB.; Popper, H.; Schachter, D.; Shafritz, DA., editors. The Liver: Biology and Pathobiology. Raven Press; New York, 1988. Vol. 2. P. 401-417.
Meister A., Anderson M. E. Glutathione. Ann. Rev. Biochem. 1983. Vol. 52. P. 711-760.
Meister A., Anderson M. E., Hwang O. Intracellular cysteine and glutathione delivery systems. J. AmColl. Nutr. 1986. Vol. 5. P. 137-151.
Meister A., Tate S. S. Glutathione and related gammaglutamyl compounds: biosynthesis and utilization. AnnuRev. Biochem. 1976. Vol. 45. P. 559-604.
Newton G. L., Arnold K., Price M. S., Sherrill C., Delcarday re S. B., Aharono witz Y., Cohen G., Davies J., Fahey R. C., Davis C. Distribution of thiols in microorganisms: mycothiol is a major thiol in most actino-mycetes. J. Bacteriol. 1996. Vol. 178. P. 1990-1995.
O j a S. S., Janaky R., Va r g a V., Saranasaari P. Modulation of glutamate receptor functions by glutathione. Neurochem. Int. 2000. Vol. 37. P. 299-306.
Pomp ella A., Vi s v iki s A., Paol ic chi A., D e Tata V., C a sini A. F. The changing faces of glutathione, a cellular protagonist. Biochem Pharmacol. 2003. Vol. 66. P. 1499-1503.
Po o t M., Teubert H., Rabinovitch P. S., Kavanagh T. J. De novo synthesis of glutathione is required for both entry into and progression through the cell cycle. J. Cell Physiol. 1995. Vol. 163. P. 555-560.
Schafer F. Q., B u e 11 n e r G. R. Redox environment of the cell as viewed through the redox state of the glutathione disulfide/glutathione couple. Free Radical Bio. Med. 2001. Vol. 30. P. 1191-1212.
Townsend D. M., Tew K. D., Tapiero H. The importance of glutathione in human disease. BiomedPharmacotherap. 2003. Vol. 57. Р. 145-155.
Uchida K., Stadtman E. R. Quantitation of 4-hydroxynonenal protein adducts. Methods Mol. Biol. 2000. Vol. 99. P. 25-34.
Wang H., L i u H., L i u R. M. Gender difference in glutathione metabolism during aging in mice. Exp. Gerontology. 2003. Vol. 38. P. 507-517.

Еще

Статья обзорная