Выделение и характеристика протеолитических ферментов личинок колорадского жука

Выделение и характеристика протеолитических ферментов личинок колорадского жука

Автор: Цветков Вячеслав Олегович, Рябцева Наталья Дмитриевна, Шпирная Ирина Андреевна, Басырова Альфия Магсумьяновна, Валиахметова Карина Ильдаровна, Ибрагимов Ринат Исмагилович

Журнал: Известия Самарского научного центра Российской академии наук @izvestiya-ssc

Рубрика: Природопользование

Статья в выпуске: 5-3 т.13, 2011 года.

Бесплатный доступ

В статье описан способ очистки протеаз насекомых, исследованы физико-химические свойства полученных белков.

Протеолитические ферменты, аффинная хроматография, физико-химическая характеристика белков

Короткий адрес: https://sciup.org/148200422

IDR: 148200422

Список литературы Выделение и характеристика протеолитических ферментов личинок колорадского жука

  • Thie N.M, Houseman J.G. Identification of cathepsin B, D and H in the larval midgut of colorado potato beetle, Leptinotarsa decemlineata say (Coleoptera: Chrysomelidae)//Insect Biochem. 1990. V. 20, № 3. P. 313-318.
  • Фомичева Ю.А. Пищеварительные α-амилазы и протеиназы насекомых как элемент специфичного взаимодействия в системе растение -насекомое-фитофаг: Автореф. дис. … канд. биол. наук. СПб., 1992. 15 с.
  • Рославцева С.А., Еремина О.Ю., Костырко И.Н. Исследование эстеразных систем насекомых//Агрохимия. 1990. № 10. С. 117-123.
  • Филлипович Ю.Б, Коничев А.С. Множественные формы ферментов насекомых и проблемы сельскохозяйственной энтомологии. М.: Наука, 1987. 168 с.
  • Michaud D, Nguyen-Quoc B., Yelle S. Selective inhibition of Colorado potato beetle cathepsin H by oryzacystatins I and II//FEBS Lett. 1993. V. 331. № 1-2. P. 173-176.
  • Валуева T, Мосолов В. Роль ингибиторов протеолитических феремнтов в защите растений//Успехи биол. химии. 2002. Т. 42. С. 193-216
  • Гофман Ю.Я., Вайсблай И.М. Определение ингибиторов трипсина в семенах гороха//Прикладная биохимия и микробиология. 1975. Т. 2. № 5. С. 777-783.
  • Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding//Anal. Biochem. 1976. V. 72. № 1-2. Р. 248-254.
  • Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4//Nature. 1970. V. 4. № 227. P. 680-685.
  • Kolarz B, Wojaczynskaa M., Herman B. Polyacrylamide sorbents. Synthesis and sorption properties//Reactive Polymers. 1989. V. 11. P. 29-35.
  • Кузнецова А.В., Руденская Г.Н., Богачева А.М., Воюшина Т.Л., Степанов В.М. Аффинные сорбенты для выделения протеиназ, содержащие в качестве лигандов морфолиды трипептидов//Биоорганическая химия, 1997. Т. 23, № 11. С. 868-876.
  • Рудакова Н.Л, Данилова Ю.В. Выделение и очистка металлопротеазы B. intermedius из культуральной жидкости рекомбинантного штамма B. subtilis BG 2036//Междунар. научн. конф. «Ломоносов-2010»: Материалы. М., 2010. С. 378-379.
  • Иголкина Л.А., Руденская Ю.А., Руденская Г.Н. Аффинные сорбенты на основе хитозана для выделения протеолитических ферментов//Вестник Московского ун-та. 2000. Т. 41. № 6. С. 398-401.
  • Turk B., Dolenc I., Turk V., Bieth J. Kinetics of the pH-induced inactivation of human cathepsin L//Biochemistry. 1993. V. 32. № 1. P. 375-380.
  • Zeng F., Zhu Y., Cohen A. Partial characterization of trypsin-like protease and molecular cloning of a trypsin-like precursor cDNA in salivary glands of Lygus lineolaris//Comparat. Biochem. Physiol. 2002. V. 131. P. 453-463.
  • Castillo-Yanez F., Pacheco-Aguilar R., Lugo-Sanchez M. et al. Biochemical characterization of an isoform of chymotrypsin from the viscera of Monterey sardine (Sardinops sagax caerulea), and comparison with bovine chymotrypsin//Food Chemistry. 2009. V. 112. № 3. P. 634-639
  • Aranishi F., Hara K., Ishihara T. Purification and characterization of cathepsin H fromhepatopancreas of carp Cyprinus carpio//Comparat. Biochem. Physiol. 1992. V. № 3. P. 499-505.
  • Lopez-Ordonez T., Rodriguez M., Hernandez-Hernandez D. Characterization of a cDNA encoding a cathepsin L-like protein of Rhodnius prolixus//Insect Mol. Biol. 2001. V. № 5. P. 505-511.
  • Michaud D., Nguyen-Quoc B., Vrain T. et al. Response of digestive cysteine proteinases from the colorado potato beetle (Leptinotarsa decemlineata) and the black vine weevil (Otiorynchus sulcatus) to a recombinant form of human stefin A//Arch. Insect Biochem. Physiol. 1996. V. 31 № 4. P. 451-464.
  • Yamaguchi N., Chung S., Shiroeda O. et al. Characterization of a Cathepsin L-like Enzyme Secreted from Human Pancreatic Cancer Cell Line HPC-YP//Cancer Res. 1990. V. 50. P. 658-663.
  • Zhang J., Pelletier Y., Goyer C. Environmental stresses induce the expression of putative glycine-rich insect cuticular protein genes in adult Leptinotarsa decemlineata (Say)//Insect Mol. Biol. 2008 V. 17. № 3. P. 209-216.
  • Novillo C., Castanera P., Ortego F. Isolation and characterization of two digestive trypsin-like proteinases from larvae of the stalk corn borer, Sesamia nonagrioides//Insect Biochem. Mol. Biol. 1999. V. 29. № 2. P. 177-184.
  • Lapresle C., Puizdar V., Porchon-Bertoloto C. et al. Structural differences between rabbit cathepsin D and cathepsin E//Biol. Chemistry Hoppe-Seyler. 1986. V. 367. № 1. P. 523-526.
  • Kirschke H. Cathepsin H: an endoaminopeptidase//Acta Biol. Med. Ger. 1977. V. 36. № 11-12. P. 1547-1548.
Еще
Статья научная
QR-код для установки приложения SciUp Наведите камеру и скачайте бесплатное приложение SciUp